第一篇：蛋白質化學
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蛋白質化學
第一章
蛋白質化學 第一節
概
述
一、蛋白質的定義
蛋白質是一切生物體中普遍存在的，由20種左右天然а-氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物；其種類繁多，具有一定的相對分子量、復雜分子結構和特定生物學功能；是表達生物遺傳形狀的一類主要物質。
二、蛋白質在生命中的重要性
早在1878年，思格斯就在《反杜林論》中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白體是生命的物質基礎；
第二，生命是物質運動的特殊形式，是蛋白體的存在方式； 第三，這種存在方式的本質就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝。現代生物化學的實踐完全證實并發展了恩格斯的論斷。
三、蛋白質具有重要的生物學功能
1.蛋白質是生物體內必不可少的重要成分，是構成生物體最基本的結構物質和功能物質
蛋白質占干重
人體中（中年人）
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人體
45%
水55%
細菌
50%～80%
蛋白質19%
真菌
14%～52%
脂肪19%
酵母菌
14%～50%
糖類＜1%
白地菌
50%
無機鹽7%
2.蛋白質是一種生物功能的主要體現者，它參與了幾乎所有的生命活動過程
1）作為生物催化劑（酶）2）代謝調節作用 3）免疫保護作用 4）物質的轉運和存儲 5）運動與支持作用 6）參與細胞間信息傳遞
3.外源蛋白質有營養功能，可作為生產加工的對象
四、蛋白質的元素組成
1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質還含有碘。
碳
50％
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氫
7％
氧
23％
氮
16%
硫
0-3％
其他
微
量 2.蛋白質元素組成的特點：
（1）一切蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％；
（2）蛋白質系數：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25蛋白質的存在，6.25常稱為蛋白質常數。
100克樣品中蛋白質的含量(g%)
=每克樣品含氮克數×6.25×100
五、蛋白質的分類
（一）、依據蛋白質的外形分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。
1.球狀蛋白質：外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結晶，大多數蛋白質屬于這一類。
2.纖維狀蛋白質：分子類似纖維或細棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋
白質和不溶性纖維狀蛋白質。
（二）、依據蛋白質的組成分為簡單蛋白和結合蛋白
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1.簡單蛋白：又稱為單純蛋白質；這類蛋白質只含由(-氨基酸組成的 肽鏈，不含其它成分。
（1）清蛋白和球蛋白：廣泛存在于動物組織中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。
（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。
（3）精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質，存在與細胞核中。
（4）硬蛋白：存在于各種軟骨、腱、毛、發、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。
2.結合蛋白：由簡單蛋白與其它非蛋白成分結合而成
（1）色蛋白：由簡單蛋白與色素物質結合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。
（2）糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質組成。如細胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由簡單蛋白與核酸結合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。
（5）色蛋白：由簡單蛋白與色素結合而成。如血紅素、過氧化氫酶、細胞色素c等。
（6）磷蛋白：由簡單蛋白質和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等。
（三）、蛋白質按功能分為活性蛋白和非活性蛋白
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（四）、蛋白質按營養價值分為完全蛋白和不完全蛋白
第 二 節
氨基酸化學
--組成蛋白質的基本單位
存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
一、氨基酸的結構與分類
（一）氨基酸的結構
氨基酸是蛋白質水解的最終產物，是組成蛋白質的基本單位。從蛋白質水解物中分離出來的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結構上的共同特點為：
(1).與羧基相鄰的α-碳原子上都有一個氨基，因而稱為α-氨基酸。
(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都為不對稱碳原
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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構體。目前已知的天然蛋白質中氨基酸都為L-型。
（二）氨基酸的分類
中性AA（1）按R基團的酸堿性分為：
酸性AA
堿性AA
（2）按R基團的電性質分為：
疏水性R基團AA
不帶電荷極性R基團的AA
帶電荷R基團的AA（3）按R基團的化學結構分為：脂肪族A
芳香族AA
雜環族AA 脂肪族氨基酸：
中性aa：甘、丙、纈、亮、異亮；
側鏈含-OH和-S的aa：絲、蘇；
酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天門冬及天門冬酰胺；
堿性aa：精、賴、組； 芳香族aa：苯丙、色、酪 雜環aa：脯、組。
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非極性R基aa（8個）：丙、纈、亮、異亮、脯、苯丙、色、蛋； 極性R基但不帶電荷aa（7個）：甘、絲、蘇、半胱、酪、天門冬酰胺、谷氨酰胺；
極性正電aa（堿性aa3個）：精、賴、組； 極性負電aa（酸性aa2個）：天門冬、谷。
（三）人體所需的八種必需氨基酸
（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：
（2）種類：
必需氨基酸：賴氨酸(Lys)
纈氨酸(Val)
蛋氨酸(Met)
色氨酸(Try)
亮氨酸(Leu)
異亮氨酸(Ile)
酪氨酸(Thr)
苯丙氨酸(Phe)
半必需氨基酸：嬰兒時期所需: 精氨酸(Arg)、組氨酸(His)
早產兒所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)
（四）、幾種重要的不常見氨基酸
在少數蛋白質中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋
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白質氨基酸。這些氨基酸都是由相應的基本氨基酸衍生而來的。其中重要的有4-羥基脯氨酸、5-羥基賴氨酸、N-甲基賴氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。
二、氨基酸的重要理化性質 1.一般物理性質
常見氨基酸均為無色結晶,其形狀因構型而異
(1)溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。
(2)熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。
(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。
(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區都沒有光吸收，但在遠紫外區(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.兩性解離及等電點
（1）氨基酸是兩性電解質，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。
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pH
pH=pI
pH>pI
陽離子
氨基酸的兼性離子
陰離子（2）等電點(isoelectric point, pI)：
在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。
（3）氨基酸等電點的計算
側鏈不含離解基團的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2
酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2
堿性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2
（4）與茚三酮的反應
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氨基酸與水合茚三酮共熱，發生氧化脫氨反應，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變為還原型茚三酮。加熱過程中酮酸裂解，放出CO2，自身變為少一個碳的醛。水合茚三酮變為還原型茚三酮。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍紫色化合物。
*反應要點
A.該反應由NH2與COOH共同參與 B.茚三酮是強氧化劑
C.該反應非常靈敏，可在570nm測定吸光值 D.測定范圍：0.5~50μg/ml
E.脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質（不釋放NH3）
*應用：
A.氨基酸定量分析（先用層析法分離）
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B.氨基酸自動分析儀：
用陽離子交換樹脂，將樣品中的氨基酸分離，自動定性定量，記錄結果。
第三節
蛋白質的分子結構 引言：
自然界成千上萬的蛋白質都具有不同的結構，而組成這類蛋白質的aa卻只有20種左右，他們是如何形成蛋白質的呢？本節就是解決這一問題的。
蛋白質的結構分為一級、二級、三級和四級。隨著對蛋白質結構的不斷認識，在二級與三級之間引入了一個超二級結構和結構域的概念，所以說蛋白質分子在結構上最顯著的特點是多層次和高度復雜。
在談及蛋白質分子結構之前，先明確兩個概念，即構象和構型，兩者雖一字之差，但卻有本質區別。
構想（conformation）：指分子內各原子或基團之間的相互立體關系。構象的改變是由于單鍵的旋轉而產生的。不需要共價鍵的斷裂或形成，只涉及二級鍵的改變。
構型（configuration）:指在立體異構體中，取代基團或原子因受某種因素的限制，在空間上取不同的位置所形成的不同立體結構。構型的改變必須有共價鍵的斷裂或新鍵的形成。
一、介紹一些基本概念：
1、肽鍵和肽：一個aa的氨基和另一個aa的羧基之間失水形成的酰
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胺鍵，稱為肽鍵。所形成的化合物稱為肽。
肽鍵的特點：
?氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用； ? ?組成肽鍵的原子處于同一平面； ? ?肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉； ?
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?在大多數情況下，以反式結構存在。
2、二肽、多肽和aa殘基：有兩個aa組成的肽稱為二肽。由多個氨基酸組成的肽稱為多肽，組成多肽的aa單元稱為aa殘基。
3、多肽鏈(polypeptide chain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。氨基酸順序是指在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列。N 末端：多肽鏈中有自由氨基的一端，C 末端：多肽鏈中有自由羧基的一端。
4、肽鏈的表示方法：從N端開始到C端
可用aa中文第一個字或英文連字體或單字母
中間用 “。”或“-”連
5、環狀肽：指沒有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。
二、蛋白質的一級結構
1、定義
蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的排列順序，指蛋白質的aa組成、排序、二硫鍵、肽鏈、末端aa種類等。
2、主要的化學鍵：肽鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵。
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*一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎。
三、蛋白質的二級結構
（一）、基本情況
1、定義：
蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架盤繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成的有規律性的結構。它并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。
2、主要的化學鍵：
氫鍵
3、肽單元：
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4、幾個基本概念
*肽單位：指多肽鏈上從一個a-碳原子到相鄰的a-碳原子之間的結構（又一個羧基和一個亞氨基組成）它是肽鏈主鏈骨架中的重復結構。*肽平面：由于肽鏈具有雙鏈性質，因而不能自由自由旋轉，使得肽鏈所所連接的6個原子處于同一個平面上。這個平面稱為--。*a碳原子的二角：多肽鏈中a-碳N和C-件都是單鍵。可以自由旋轉，其中can旋轉角度由∮表示。aCC間旋轉角度由∮表示。他們被稱為--。
*肽單位的四個顯著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一級結構的最小單位是aa殘基，高級結構的最小單位是肽單位。
（二）、蛋白質二級結構的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折疊((-pleated sheet)?(-轉角((-turn)? 無規卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋結構? 定義：
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鏈主鏈骨架圍繞中心軸盤繞折疊所形成的有規則的結構，每圈螺旋含3.6個aa堿基。螺旋的螺距為0.54nm,結構的穩定是靠鍵內的氫鍵。
結構特征：
*多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉，形成螺旋結構，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm,含3.6個氨基酸殘基；兩個氨基酸之間的距離0.15nm.*肽鏈內形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個氨基酸殘基的酰胺基團的-CO基與第四?個氨基酸殘基酰胺基團的-NH基形成氫鍵。*蛋白質分子為右手(-螺旋。*有些結構不易形成(-螺旋。（2）?-折疊結構？
定義：
指是由兩條或兩條以上幾乎完全伸展的肽鏈平行排列通過鏈間氫鍵交聯而成。肽鏈的主鏈成鋸齒狀折疊構象。
結構特征：
①在(-折疊中，(-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm.②(-折疊結構的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內氫鍵的交聯，氫鍵
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與鏈的長軸接近垂直。
③(-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。（3）?-轉角和無規卷曲
在?-轉角部分，由四個氨基酸殘基組成.四個形成轉角的殘基中，第三個一般均為甘氨酸殘基．彎曲處的第一個氨基酸殘基的-C=O 和第四個殘基的-N-H 之間形成氫鍵，形成一個不很穩定的環狀結構。這類結構主要存在于球狀蛋白分子中。無規卷曲是用來闡述沒有確定規律性的那部分肽鏈結構。
（三）超二級結構和結構域（１）超二級結構
在蛋白質分子中，由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。幾種類型的超二級結構：α α；ββ；βαβ；βββ．
★超二級結構在結構層次上高于二級結構，但沒有聚集成具有功能的結構域．（２）結構域
對于較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維實體締合而成三級結構。這種相對獨立的三維實體就稱結構域。
①結構域通常是幾個超二級結構的組合，對于較小的蛋白質分子，結
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構域與三級結構等同，即這些蛋白為單結構域。
②結構域一般由100~200 個氨基酸殘基組成，但大小范圍可達 40~400 個殘基。氨基酸可以是連續的，也可以是不連續的。③結構域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質優先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個結構域的界面上。
④結構域之間由“鉸鏈區”相連，使分子構象有一定的柔性，通過結構域之間的相對運動，使蛋白質分子實現一定的生物功能。
⑤在蛋白質分子內，結構域可作為結構單位進行相對獨立的運動，水解出來后仍能維持穩定的結構，甚至保留某些生物活性。
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纖連蛋白分子的結構域
（四）、自學a-角蛋白，膠原蛋白的結構應簡單了解。
四、蛋白質的三級結構（1）定義：
整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。
（2）主要的化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals力等。
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五、蛋白質的四級結構
（1）亞基(subunit)：有些蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基。
（2）蛋白質的四級結構：蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。
（3）亞基之間的結合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。
例如：
血紅蛋白的四級結構的測定由佩魯茨1958年完成，其結構要點為： ?球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個亞基 ?兩條α鏈，兩條β鏈，α2β2 ?α 鏈：141個殘基； β鏈：146個殘基 ?分子量65 000 ?含四個血紅素輔基
?親水性側鏈基團在分子表面，疏水性基團在分子內部
*蛋白質分子中的結構層次
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到此為止，已基本介紹完蛋白質由低到高的結構層次，總結如下：
一級結構→二級結構→超二級結構→結構域→三級結構→亞基→四級結構
肽鏈、二硫鍵 ←--一級結構（肽鏈結構指多肽鏈的aa排列順序）
↓
氫鍵 ←--二級結構（多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊形成有規律性的結構）
←--超二級結構（相鄰二級結構的聚集體）
←--結構域（在空間上可明確區分，相對獨立的區域性結構）相互作用，氫鍵
范德華力，鹽鍵←--三級結構（球狀蛋白質中所有原子在空間上相對位置）
范德華力、鹽堿←--四級結構（亞基聚合體）
?維系蛋白質分子的一級結構：肽鍵、二硫鍵
?維系蛋白質分子的二級結構：氫鍵
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?維系蛋白質分子的三級結構：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵
?維系蛋白質分子的四級結構：范德華力、鹽鍵
第四節
蛋白質結構與功能的關系
引言：
介紹完蛋白質的各層次結構后，到底各層次結構在與功能上的關系如何，每個層次又如何決定著蛋白質的功能，如何從立體水平上去認識這些問題，本節就解決這一問題。
一、蛋白質的一級結構決定其高級結構：
1、如何舉例證明？ Anfinsen的實驗：
有活性球狀分子核糖核酸酶（氫鍵、二硫鍵）--8M尿素、羥基乙醇-→變性為伸展的分子，生物活性消失--透析除去變性劑和還原劑-→酶的活性大部分恢復，伸展的多肽鏈重新折疊，二硫鍵正確配對；還原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→無活性錯亂的核糖核酸酶--微量羥基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫鍵正確配對）。
2、說明什么問題？
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A：蛋白質的變性是可逆的，變性蛋白質在一定條件下是可以恢復活性的；
B：恢復的原因是在一定條件下可以自身折疊成天然構象； C：前兩項根源是蛋白質之所以能形成復雜的三級結構，所需要的全部信息都包含在一級結構中； D：一級結構決定它的高級結構。
二、蛋白質一級結構與功能的關系
1、同源蛋白質的研究：也叫同功能蛋白質，有助于研究生物進化。A、同源蛋白質的概念：
是指在不同生物體中實現同一功能的蛋白質。它的一級結構中有許多位置的aa對所有種屬來說都是相同的，稱為不變殘基。其他位置的aa差異較大，稱為可變殘基。這種aa順序中的相似性稱為順序同源現象。
B、舉例：如細胞色素c，120個物種，28個aa位置不變，是維持構象上發揮功能的必要部位。可變殘基隨進化而變異，親緣關系越近，aa差異越小（繪出進化樹）。
2、一級結構相同，功能相同，一級結構的細小變化導致功能完全不同。
A、分子病的概念：由于遺傳基因的突變導致蛋白質分子結構的改變或某種蛋白質缺乏引起的疾病。
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B、例如：鐮刀性貧血病
三、蛋白質的高級結構與功能的關系
蛋白質具有特有的空間構象，因而就有相應的生物學功能。
（一）舉例說明：不同的aa順序可以產生相同的空間構象，因而執行相同的生物學功能。
例1：血紅蛋白與肌紅蛋白的結構與功能的關系
1、肌紅蛋白的結構為一條肽鏈。一個血紅素輔基，75%為?-螺旋，內部為非極性aa，血紅素在表面，通過His93和His64與內部相連，His64存在于第六位配位鍵上，可避免Fe2+氧化。血紅蛋白的結構為四條肽鏈。2條?鏈，2條?鏈，4個血紅素輔基，每條1個，由4個原卟啉和1個鐵原子組成，形成6個配位鍵，4個與原卟啉的N原子結合，1個與His93結合，另1個可與O2或水結合，當未與O2結合時。Fe2+處于高自旋狀態，使這種6位結合形成一個“圓屋頂”，Fe2+高出屋頂，不穩；當與O2結合后，Fe2+變為低自旋狀態，Fe2+落入環中而不穩。構象改變也影響其它亞基結合O2。
2、結合曲線不同，血紅蛋白的結合O2曲線為S型，肌紅蛋白為雙曲線，也就是血紅蛋白與O2結合具有協同性，為什么？
血紅蛋白由四個亞基組成，脫氧時，四條鏈的C端均參與鹽橋的形成，多個鹽橋的存在使它處于高度約束狀態，當一個氧分子沖破某種阻力與血紅蛋白的一個亞基結合后，這些鹽橋打斷，使亞基構象發生改變，而引起鄰近亞基的構象發生改變，這種變化易于和O2的結
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合，并繼續影響第三個和第四個亞基與O2的結合。由此Monod提出了蛋白質的變構作用。
3、提出兩個問題用于自學：
A：為什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血紅蛋白與O2的親和力，有何生理意義？
B：什么是波爾（Bohr）效應？生理意義？
（1）什么是波爾（Bohr）效應？
它主要描述pH值或H+濃度和CO2分壓的變化對血紅蛋白結合氧能力的影響，在pH值一定的情況下，CO2分壓升高，血紅蛋白對氧的結合能力降低；降低pH值（H+濃度升高），促進血紅蛋白釋放氧，此現象由丹麥科學家C.Bohr發現，因此稱為Bohr效應。（2）Bohr效應的生理意義：
A：當血液流經組織，特別是代謝旺盛的組織如肌肉時，這里的pH較低，CO2濃度較高，氧合血紅蛋白釋放O2，使組織獲得更多O2，供其需要，而O2的釋放，又促使血紅蛋白與H+與CO2結合，以緩解pH降低引起的問題。
B：當血液流經肺時，肺O2升高，因此有利于血紅蛋白與O2結合，促進H+與CO2釋放，CO2的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。
（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）對血紅蛋白結合O2能力的影響 A：BPG是紅細胞在無氧或缺氧情況下的代謝產物。Hb與BPG結合后，精心收集
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氧曲線向右移，降低了血紅蛋白與O2的結合能力，釋放O2供組織需要。它在血液中與血紅蛋白等摩爾存在。
B：BPG只影響Hb與O2的結合，不影響Hb O2與O2的親和力。C：為什么？
*血紅蛋白四個亞基中央有一個孔穴，BPG就結合在這個孔穴中，在生理條件下，BPG帶負電荷，可與血紅蛋白兩條?鏈上帶正電荷的堿性aa形成鹽鍵，加上原來的八個鹽鍵，使血紅蛋白結構十分穩定，不易結合O2(脫氧情況下)。
*氧合情況下，O2的結合已經打斷了鹽鍵，使?鏈相互接近，中央孔穴變小，無法再容納BPG分子，同時構象變化使BPG無法與?鏈上堿性aa形成鹽鍵，因此BPG無法結合進入Hb O2分子內。*為什么胎兒Hb與O2結合能力高于成人？
胎兒Hb由兩條a鏈與r鏈組成，因為?鏈上與BPG形成鹽鍵的第143位點His在r鏈上變為Ser（不帶電荷）。因而BPG與r鏈形成鹽鍵的能力喪失，結合力減弱，而與O2結合能力增強（因為BPG干擾）以利于連續獲得更多的O2。
第五節 蛋白質的性質
一、具有膠體的性質
由于表面親水基團形成親化層，和表面帶電基團和周圍環境中相反電荷形成雙電層使蛋白質具有膠體性質--丁達爾現象，布朗運動、不能
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通過半透膜（只讓小分子通過，不讓蛋白質通過），這可用于純化蛋白質（透析法）等。
二、兩性性質（電解離）
1、由于表面帶有許多可解離的基團，有正電荷存在、也有負電荷存在，因此是兩性電解質，既可與酸性反應又可與堿性反應；
2、蛋白質等電點：在某一溶液pH值時，蛋白質分子中所帶的正電荷數目與負電荷數目相等，即靜電荷為0，在電場中不移動，此時溶液的pH值為該蛋白質的等電點，處于等電點的蛋白質的溶解度最低。
3、三、變性作用與復性作用
1、變性作用的定義：由于受某些物理或化學作用的影響，分子空間構象破壞，導致其理化性質和生物學性質改變的現象，叫變性作用。是二級結構上的變化，一級結構沒有變化。
2、變形后蛋白質的特征：處于伸展狀態，溶解度降低，易酶解，分子的不對稱性增加。
3、復性作用的定義：變形后蛋白質可在一定的實驗條件下恢復原來的空間構象和生物學活性稱為復性作用。
4、變性因素：強酸、強堿、劇烈攪拌、重金屬、有機溶劑、脲類、胍類、超聲波等。
四、蛋白質的沉淀作用
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1、定義：
由于水化層和雙電層的存在，蛋白質溶液是一種穩定的膠體溶液，如果向蛋白質溶液中加入某一種電解質，以破壞其顆粒表面的雙電層或調節溶液的pH值，使其達到等電點，蛋白質顆粒因失去電荷變得不穩定而沉淀出來，這一作用稱為蛋白質的沉淀作用。*沉淀的蛋白質不一定變性失活。
2、種類分為：
可逆性沉淀作用：蛋白質發生沉淀后，用透析等方法除去沉淀劑，可使蛋白質重新溶于原來的溶液中。
不可逆性沉淀作用：蛋白質發生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀劑使蛋白質重新溶于原來的溶液中。
4、主要沉淀因素及機理：
a：無機鹽類，如硫酸銨，破壞其雙電層，使蛋白質失去電荷而析出。
B：重金屬鹽類--在堿性條件下，蛋白質帶負電荷，可以重金屬離子結合，形成不溶性重金屬蛋白鹽沉淀，如醋酸鉛、硫酸銅等。
有機溶劑--破壞水化層，使蛋白質分子間靜電作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。
生物堿試劑--在酸性條件下，蛋白質帶正電荷，與生物堿試劑結合形成溶解度極小的鹽類，如三氯乙酸、單寧酸等。
五、蛋白質的沉降作用
1、與蛋白質的分子量、形狀、溶劑的密度、摩擦系數等都有關系；
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2、沉降系數是溶質顆粒在單位離心場中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白質沉降系數的范圍是1~200s。
第六節 蛋白質的分離純化和測定一、一般步驟
1、材料的預處理
2、破碎細胞
3、蛋白質的粗提（與雜質分開）
4、將蛋白質沉淀出來（等電點、鹽析法、有機溶劑法）
5、粗制品的純化（凝膠過濾法、纖維素柱色譜法、親和層系法）
二、純化的主要方法
1、凝膠過濾法：又稱分子篩法、分子排阻法等。
原理：像葡聚糖凝膠具有網狀結構，其上有大小不同的網孔，把這些凝膠裝入玻璃管中，當某一蛋白質溶液通過時，比網孔大的分子被排在網孔外面，比網孔小的分子進入網孔中，當用緩沖液洗脫時，排在外的分子先洗脫下來，網孔內的分子后洗脫下來，從而達到分離的目的。（根據分子量的大小進行分離）
2、纖維素柱色譜法
原理：利用蛋白質的酸堿性質進行分離。纖維素表面可解離基團。陽離子交換素可解離帶負電荷的基團，因而帶正電的蛋白質分子可由于靜電吸引而相互結合，不結合的則被洗脫下來，而后再選用一定pH
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值和離子強度的緩沖液進行洗脫。分為CM和DEAE。
3、親和色譜法：
原理：是根據許多蛋白質對特定的化學基團具有專一性結合的原理，將配基顆粒裝入一定規格的玻璃管中制成親和柱，當蛋白質溶液經過時，與之特異結合到柱上，不能結合者就洗脫下來，然后采用一定的pH和離子強度的洗脫條件，將與配基結合的特異性蛋白質洗脫下來達到純化的目的。
三、蛋白質分子量測定方法：
1、凝膠過濾法：分子量對數對洗脫體積作圖，并用標準分子量蛋白質作對照，從圖中就可以查得未知蛋白質的分子量。
2、SDS-PAGE電泳法：
電泳：帶電顆粒在電場中向著與之所帶電荷相反的電極方向移動的現象。在電場中移動的速度與其所帶電荷、大小、形狀等均有關系。電泳載體--丙烯酰胺（Acrylamide，簡稱ACE）為單體，以N，N-亞甲基雙丙烯酰胺（Bis）為交連劑，有柱狀和垂直狀兩種。
*為什么可用SDS-PAGE電泳來測定蛋白質的分子量？
SDS的加入→使蛋白質變性→兩者結合（1g蛋白質結合1.4g SDS）→使之復合物帶大量負電荷，遠遠掩蓋了蛋白質本身所帶電荷量和種類，因此在電荷中由于與SDS結合全部帶負電荷，因此遷移速率只與分子量有關，以分子量對遷移率作圖成線性關系，以標準分子量蛋白
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質作對照，通過遷移率查得分子量。
3、最低分子量法：
若某一蛋白質中某一特定成分含量為x%，且該組分只有一份，則
原子量（分子量）? 100
最低分子量=-------------
x
4、蛋白質或多肽鏈中aa殘基的平均分子量為110，用蛋白質分子量除以110，可粗略估計出其aa殘基數，在解題時常常遇到這一常數。
四、如何鑒定蛋白質是否純化？ 幾個標準：
1、不同pH下電泳，都為一條帶；
2、等電聚集電泳也為一條帶；
3、保存完整的生物活性；
4、沉降速度一致。
五、蛋白質含量的測定方法
1、紫外吸收法：A280nm（不準確，要純）；
2、Folin法（福林酚法）--堿性下，蛋白質與酒石酸鉀鈉銅鹽生成紫紅色復合物，然后與Folin試劑反應生成藍色化合物，藍色但在一定
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濃度范圍內與含量成正比。
3、凱氏定氮法--蛋白氮量?6.25
4、考馬斯培蘭G250法--→蛋白質+G250--→藍色化合物，在595nm有最大吸收，在一定濃度范圍內有線性關系。
六、蛋白質的其他顏色反應（來源于其中含有什么氨基酸）
1、雙縮脲反應：兩個尿素分子加熱產生雙縮脲，兩個雙縮脲與堿性硫酸銅反應，產生粉紅色物質。必須是含有兩個或兩個以上肽鍵才行，因此二肽沒有雙縮脲反應。
2、米論反應（tyr特異反應）：與亞硝酸、硝酸鹽反應-→加熱紅色
3、反應（trp特異反應）：與乙醛酸溶液反應-→紫色
4、版口反應（Arg特異反應）：與a-奈酸+次氯酸鈉反應-→紅色
5、福林反應（tyr、trp）：前面已講
6、茚三酮反應：pro、Gln、Asn特例
7、黃蛋白反應（tyr、trp）：與濃硝酸反應產生黃色。
七、多肽鏈中氨基酸序列分析
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1、測定N末端AA的方法 *DNFB法
*PITC法
*DNS-氯法
(1)與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應
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?反應特點:
A.為α-NH2的反應
B.氨基酸α-NH2的一個H原子可被烴基取代(鹵代烴)
C.在弱堿性條件下，與DNFB發生芳環取代，生成二硝基苯氨基酸
*應用：
鑒定多肽或蛋白質的N-末端氨基酸，首先由Sanger應用，確定了胰島素的一級結構，肽分子與DNFB反應，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游離氨基酸，分離DNP-氨基酸
(2)與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應
*Edman（苯異硫氰酸酯法）氨基酸順序分析法實際上也是一種N-
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端分析法。此法的特點是能夠不斷重復循環，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進行標記和解離。
*肽鏈（N端氨基酸）與PITC偶聯，生成PTH-氨基酸，分離PTH-氨基酸
(3)DNS-氯法
*Edman降解法的改進方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)測定N端氨基酸
*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分離，可直接用電泳或層析法鑒定，由于DNS有強烈熒光，靈敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高幾到十幾倍，可用于微量氨基酸的定量
2、C-末端測定法 *肼解法 *羧肽酶法
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第二篇：高二化學蛋白質教案1
課題： 第四節
蛋白質
教學過程： 復習提問：
1、糖的化學組成有什么特點？如何區別葡萄糖和果糖？
2、糖有哪些重要的用途？舉例說明
新課引入：蛋白質是人體內重要的化學成分，機體的各種生理機能，如氧氣的運輸、肌肉的收縮、疾病的預防、遺傳信息的傳遞都是蛋白質執行的
新課內容：
一、氨基酸的組成
1、通式： 第四節
蛋白質
組織學生閱讀教材90—91頁
提問：氨基酸中有哪些官能團？各種氨基酸在結構上的共同點是什么？
2、結構特點：氨基（—NH2）和羧基（—COOH）
3、與蛋白質的關系——蛋白質的基本結構單位 舉例：如同磚和大樓的關系
4、肽鍵——氨基酸分子之間的化學鍵
即：—CO-NH—
5、肽——氨基酸通過肽鍵而形成的化合物
6、多肽——相對分子質量小于10000的肽，由蛋白質水解得到。討論：氨基酸的結構與性質有什么關系，組成蛋白質的氨基酸有什么特點？
練習：寫出下列氨基酸的結構簡式： 甘氨酸
丙氨酸
亮氨酸
二、蛋白質的組成和性質
1、自然界的蛋白質
蛋白質廣泛存在于生物體內，組織學生討論：
動物的肌肉、皮膚、血液、乳汁以及各種器官都是由蛋白質組成。
2、蛋白質的組成
（1）元素——C、H、O、N、S、P等（2）結構單位——a-氨基酸（3）特點：——高分子有機化合物 如：牛奶里的蛋白質分子量為75000~375000
3、蛋白質的結構
組織學生看書92頁圖5-4，歸納：（1）一級結構（初級結構）
肽鏈中氨基酸的排列順序和連接方式，決定蛋白質的生物功能。舉例：鐮刀型貧血（一種先天疾病）由于一級結構中出現差錯（2）二級結構——雙螺旋結構
（3）三級結構——在二級結構的基礎上進一步盤旋、折疊。（4）四級結構——在三級結構的基礎上進一步形成 討論：蛋白質的結構與功能的關系 如：肌紅蛋白具有三級結構才有生物活性 血紅蛋白具有四級結構才能完成運輸氧的任務
4、蛋白質的分類
（1）單純蛋白質——只由氨基酸組成的蛋白質。如：雞蛋中的卵清蛋白
（2）結合蛋白質——由蛋白質和非蛋白質部分（輔基）組成 如；血紅蛋白有珠蛋白和血紅素（輔基）結合而成。
5、蛋白質的性質（1）鹽析（可逆凝聚）
實驗：在雞蛋清中加入飽和硫酸銨或硫酸鈉 現象：蛋白質發生凝聚
提問：鹽析這一性質有什么應用？（2）變性（不可逆凝聚）
實驗：在蛋白質溶液中加入乙酸鉛溶液 現象：有沉淀產生，加水不溶解
定義：蛋白質在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作用下，分子的空間結構發生可某些改變，而凝結起來，這種變化叫變性》 討論：
a、什么用煮沸的方法可以消毒？
b、果誤服了重金屬鹽，為什么會使人中毒？又為什么可以用服用大量的牛乳或豆漿來解毒？（3）顏色反應（用于蛋白質的鑒別）
實驗：在雞蛋清中加入少量硫酸銅，再加入等量的氫氧化鈉 現象：溶液呈現紫紅色
（4）灼燒具有燒焦羽毛氣味——鑒別蛋白質
三、血紅蛋白簡介
1、組成2、生理功能（1）運輸氧氣（2）調節體內酸堿平衡
3、與運動能力的關系
學生活動：根據自己的血紅蛋白數值，分析運動能力。總結：蛋白質是生命的物質基礎，是細胞的重要成分，運動員要增加蛋白質的攝入量，以適應運動的需要。作業：95頁——96頁1、2、4、5
第三篇：1 第二章 蛋白質化學作業及答案
班級
學號
姓名
第二章 《蛋白質化學》作業及參考答案
第一部分試題
1．氨基酸的側鏈對多肽或蛋白質的結構和生物學功能非常重要。用三字母縮寫形式列出其側鏈為如下要求的氨基酸：（a）含有一個羥基；b）含有一個氨基；c）含有一個具有芳香族性質的基團；（d）含有分支的脂肪族烴鏈；（e）含有硫；（f）含有一個在pH 7－10范圍內可作為親核體的基團或原子，指出該親核基團或原子。2．某種溶液中含有三種三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α-COOH基團的pKa 為3.8;α-NH3基團的pKa為8.5。在哪種pH（2.0,6.0或13.0）下，通過電泳分離這三種多肽的效果最好？ 3．利用陽離子交換層析分離下列每一對氨基酸，哪一種氨基酸首先被pH7緩沖液從離子交換柱上洗脫出來。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等電點約為1，遠比其它蛋白質低。試問等電點如此低的胃蛋白酶必須存在有大量的什么樣的官能團？什么樣的氨基酸才能提供這樣的基團？
5．一個含有13個氨基酸殘基的十三肽的氨基酸組成為：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解確定，試推斷原始寡肽的序列。（a）AspValGlyAla（b）ValValGlu（c）ValVal（d）GluGly-Arg（e）ValGlyAlaGly18）/0.29% = 64138（Dal）答：略 3.解：因氨基酸殘基平均分子量是110（已去水），故該肽鏈所含氨基酸殘基數為：330000/110=3000 設有x個氨基酸殘基呈α螺旋，則：0.15*X + 0.35*(3000-X)= 600，X=2250 α螺旋的長度為：2250×0.15=337.5nm α螺旋占總長度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%
答：略
4.解：呈α-螺旋狀態時：78*0.15 nm= 11.7nm
呈β-折疊結構時：78*0.36nm = 28.08nm
答：略
5.解：一般紙層析是根據物質的極性或親水性的大小來進行分離的。這幾種氨基酸的極性大小順序為Glu＞Ser＞Ala＞Ile，所以它們在紙層析中的快慢順序為Glu＞Ser＞Ala＞Ile。6.解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根據兩種氨基酸的含量來看：
Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。
所以此蛋白質中的Ile至少有3個，Leu至少有2個。那么：
1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白質MW 蛋白質MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略
7.解：該片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）
該α-螺旋片段的軸長為 180×0.15=27nm
答：略
8.解：氨基酸的平均MW為120，氨基酸殘基之間的距離在完全伸展時（即β-折疊結構）為0.36nm（有的資料認為是0.35nm），所以該肽鏈的長度為：0.36*122 = 43.92nm；該蛋白質的MW = 122*120=14640DaL
答：略 解釋：
1.兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。
2.必需氨基酸：指人體（和其它哺乳動物）自身不能合成，機體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3.氨基酸的等電點：指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的pH值，用符號pI表示。
4.稀有氨基酸：指存在于蛋白質中20種常見氨基酸以外的其它罕見氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白質氨基酸：指不存在于蛋白質分子中而以游離狀態和結合狀態存在于生物體的各種組織和細胞內的氨基酸。
6.構型：指在立體異構體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。構型的轉變伴隨著共價 7.鍵的斷裂和重新形成。
8.構象：指有機分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原子的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
9.蛋白質的一級結構：指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。10.蛋白質的二級結構：指在蛋白質分子中的局部區域內，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。11.超二級結構：指蛋白質分子中相鄰的二級結構單位組合在一起所形成的有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。12.13.14.15.結構域：指蛋白質多肽鏈在二級結構的基礎上進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。蛋白質的三級結構：指蛋白質在二級結構基礎上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子的結構。蛋白質的四級結構：指多亞基蛋白質分子中各個具有三級結構的多肽鏈以適當方式聚合所呈現的三維結構。氫鍵：指負電性很強的氧原子或氮原子與N-H或O-H的氫原子間的相互吸引力。
16.離子鍵：帶相反電荷的基團之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。
17.疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。如蛋白質分子中的疏水側鏈避開水相而相互聚集而形成的作用力。
18.范德華力：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一種弱的分子間的力。當兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時，范德華力最強。19.鹽析：在蛋白質溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質溶解度降低并沉淀析出的現象稱為鹽析。
20.鹽溶：在蛋白質溶液中加入少量中性鹽使蛋白質溶解度增加的現象。
21.蛋白質的變性作用：蛋白質分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導致天然構象的破壞，但其一級結構不發生改變，其相對分子質量基本不降低。
22.蛋白質的復性：指在一定條件下，變性的蛋白質分子恢復其原有的天然構象并恢復生物活性的現象。23.蛋白質的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導致溶解度降低從而使蛋白質變得不穩定而沉淀的現象稱為蛋白質的沉淀作用。24.凝膠電泳：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。
25.層析：按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
26.波爾效應（Bohr effect）：增加CO2分壓，提高CO2濃度，能夠提高Hb亞基的協同效應，降低Hb對O2的親和力。并且發現增加H+濃度或降低pH，也能增加亞基協同效應，促進Hb釋放O2。反之，高濃度O2或增加O2分壓，都將促進脫氧Hb分子釋放H+和CO2。這些相互有關的現象稱為波爾效應。波爾效應主要描述H+濃度或pH值及CO2分壓的變化對Hb結合O2的影響，具有重要的生理意義。
27.寡聚蛋白：由2個或2個以上的亞基或單體組成的蛋白質統稱為寡聚蛋白。凡具有別構作用的蛋白質一般都屬于寡聚蛋白。28.別構效應（作用）：又稱為變構效應。當某些寡聚蛋白與別構效應劑（或稱為變構效應劑）發生作用時，可以通過蛋白質構象的變化來增加或降低減蛋白質的活性。這里的變構效應劑可以是蛋白質本身的作用物，也可以是作用物以外的物質。
29.同源蛋白：在不同的機體中實現同一種功能的蛋白質統稱為同源蛋白。如細胞色素C在不同種屬中的分子形式有所不同，但它們的空間結構非常相似，其生物功能都是傳遞電子。通過同源蛋白一級結構的比較可以判斷生物的親緣關系的遠近。
30.凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。
31.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分離的，而不是根據分子所帶的電荷和大小分離的。
32.Edman降解(Edman degradation)：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
33.透析（dialysis）：通過小分子經半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
第四篇：高三化學糖類油脂蛋白質知識總結
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糖類 油脂 蛋白質單元知識總結 【知識體系】 1．糖類
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【規律總結】
一、實驗室檢驗糖類水解產物應注意的問題
實驗室中蔗糖、淀粉、纖維素等常在無機酸(如稀硫酸)催化作用下發生水解，有葡萄糖生成，欲檢驗水解產物葡萄糖的生成，必須先加入NaOH溶液中和作催化劑的硫酸，再加入銀氨溶液或新制氫氧化銅懸濁液進行檢驗，因為這兩個反應都是在堿性條件下才能發生的。
二、淀粉水解程度的判斷
淀粉在酸的作用下能夠發生水解反應最終生成葡萄糖。反應物淀粉遇碘能變藍色，不能發生銀鏡反應；產物葡萄糖遇碘不能變藍色，能發生銀鏡反應。依據這一性質可以判斷淀粉在水溶液中是否已發生了水解和水解是否已進行完全。如果淀粉還沒有水解，其溶液中沒有葡萄糖，則不能發生銀鏡反應，如果淀粉已完全水解，其溶液中沒有淀粉，遇碘則不能變藍色；如果淀粉僅部分水解，其溶液中有淀粉，還有葡萄糖，則既能發生銀鏡反應，又能遇碘變成藍色。
三、能發生銀鏡反應的有機物
銀鏡反應是檢驗有機物分子中是否存在醛基的反應。在中學化學中含有醛基的有機物有：
(1)醛：如、、等。
(2)甲酸和甲酸的酯：如、等。
(3)部分糖：如葡萄糖、麥芽糖等。
四、有機物的檢驗與鑒別常用的方法
(1)根據有機物的溶解性：通常是加入水振蕩，觀察其是否能溶于水。例如，用此法可鑒別乙酸(乙醇)與乙酸乙酯、乙醇與氯乙烷、甘油與油脂、硝基苯與混酸(濃H2SO4和HNO3的混合物)等。
(2)依據不溶于水的有機物的密度：觀察不溶于水的有機物在水中的分層情況，水在上層還是在下層。例如，用此法可鑒別硝基苯與苯、四氯化碳與汽油、乙酸乙酯與溴苯等。
(3)依據有機物的燃燒情況：觀察是否可燃(大部分有機物可燃，四氯化碳等與多數無機物不可燃)；燃燒時黑煙的多少和火焰的明亮程度(可區分乙烷、乙烯和乙炔，己烷和苯，聚3eud教育網 http://www.3edu.net 教學資源集散地。可能是最大的免費教育資源網！3eud教育網 http://www.3edu.net 百萬教學資源，完全免費，無須注冊，天天更新！
乙烯和聚苯乙烯等)；燃燒時的氣味(可鑒別聚乙烯、聚氯乙烯、蛋白質等)。
(4)依據有機物官能團的特性。思維方式為：官能團→性質→方法的選擇。常見的試劑與方法見下表。
五、常見有機物的分離提純
有機物的分離方法應具體問題具體分析，有的根據沸點不同進行蒸餾或分餾，有的根據溶解性不同進行萃取分液或采用結晶過濾的方法，有的采用水洗、酸洗或堿洗的方法而提純。
(1)加NaOH溶液，分液，如苯(苯甲酸)、苯(苯酚)、溴苯(溴)、硝基苯(混酸)等；加Na2CO3飽和溶液，分液，如乙酸乙酯(乙酸)。(括號內物質為雜質)(2)加CaO，蒸餾；如乙醇(水)；加NaOH，蒸餾，如乙醛(乙酸)。
(3)加MgSO 4，過濾，如乙酸乙酯(水)；加NaHCO3,溶液，過濾，如苯酚(苯甲酸)。(4)加NaC1，鹽析，如高級脂肪酸鈉(甘油)：通過溴水，洗氣，如乙烷(乙烯)。
【綜合思維點撥】
例1 已知生成1 mol葡萄糖需要吸收2804KJ熱量，太陽每分鐘對地球表面輻射能量量為2.1J／cm；設光合作用時太陽能的利用率為10%，每片樹葉按10cm估算，這樣的3eud教育網 http://www.3edu.net 教學資源集散地。可能是最大的免費教育資源網！223eud教育網 http://www.3edu.net 百萬教學資源，完全免費，無須注冊，天天更新！
樹葉1000片要合成18g的葡萄糖，需光照多長時間?若空氣中CO2的體積百分含量為0.3％，需要標準狀況下的空氣多少升?同時放出標準狀況下的O2多少升？
解析 本題依據高中生物(試驗修訂本·必修)第一冊第三章中光合作用的反應式；能CO2?H2O?光????(CH2O)?O2，結合葡萄糖的分子式C6H12O6，可得出樹葉進行葉綠體光合作用生成葡萄糖的化學反應方程式，再利用光合作用需要吸收的能量進行計算。
設合成18 g葡萄糖需要光照時間為x分鐘，則：日光6CO2?6H2O?????C6H12O6(葡萄糖)?6O2 葉綠體180g 18g 吸收的能量 2804KJ
2.1?10?3KJ·cm?2· min?1?1000?10cm2?10%
x?18?2804kJ?133.5min ?3?2?12180?2.1?10KJ·cm· min?1000?10cm?10%日光6CO2?6H2????C6H12O6(葡萄糖)?6O2 葉綠體?6×22.4L 180g 6×22.4L 0.3%V(空氣)18g V(O2)V(空氣)?6?22.4L?18g?4480L
0.3%?180gV(O2)?18g?6?22.4L?13.44
180g答案 133.5 min,4480L；13.44 L。
點撥 本題是將生物、化學知識綜合運用，結合題目所給出的信息，對信息進行加工、處理、并運用于問題的解答中。在解答過程中，注意對數據的分析處理，單位的正確選用，否則計算結果將不正確。
例2 某蛋白質含氮的質量分數為16.8%，現欲測定每毫升該蛋白質溶液中含蛋白質的質量，做了如下實驗：取該蛋白質0.50mL，用含催化劑的熱硫酸處理，使蛋白質中的有機氮全部轉變為NH4，然后用強堿溶液處理，并用10.00mL0.020mol/L的鹽酸吸收逸出的全部氨氣，再用0.010mol/L的NaOH溶液中的未反應的鹽酸，消耗NaOH溶液5.00mL。求每毫升該蛋白質溶液中含多少毫克蛋白質？
解析 實驗過程中存在多步化學反應，有的反應雖然不能書寫出化學方程式，但都有關系判斷，都有確定的數量關系，所以可依據這些反應建立關系式，找出有機氮與所消耗鹽酸之間確定的數量關系則可解出。
NaOH + HCl ＝ NaCl+H2O ?3eud教育網 http://www.3edu.net 教學資源集散地。可能是最大的免費教育資源網！3eud教育網 http://www.3edu.net 百萬教學資源，完全免費，無須注冊，天天更新！
l mol 1 mo1 0.010 mol／L× 5.00×10 L n(HCl)得：n(HCl)＝0.010 mol／L×5.00×10＝5?10mo1 則與
?3?5?3NH3反應的鹽酸中HCl物質的量為：0.020mol/L?10.00?10?3L?5.00?10?5mol?1.50?10?4mol。依題意有如下關系：
N～ NH4?～NH3～HCl 1 mo1 1 mo1 n(N)1.50×10mol
得：n(N)＝1.50×10mol則1 mL蛋白質溶液中含蛋白質的質量為：
?4?414g·mol?1?1.50?10?4mol?0.025g?25.0mg
0.50?16.8%答案 25.0 mg 點撥 本題在了解蛋白質組成的基礎上，運用題目所給信息，找出實驗過程中氮元素的轉化途徑，利用關系式進行化學計算。解題過程中應注意規范化和有效數字的運算。
【思維障礙點撥】
例3 可以判斷油脂皂化反應基本完成的現象是()A.反應液使紅色石蕊試紙變成藍色 B.反應液使藍色石蕊試紙變成紅色 C.反應后，靜置，反應液分為兩層 D.反應后，靜置，反應液不分層
解析 油脂皂化反應前后溶液均呈堿性，故不可用A判斷，B為錯誤敘述。反應前油脂不溶于水而分層，完全反應后其產物高級脂肪酸鈉和甘油都溶于水，反應液中沒有油脂而不再分層。
答案 D 點撥 本題易錯選A，思維障礙的原因是不了解高級脂肪酸的酸性強弱，不能應用鹽類的水解來判斷溶液的酸堿性。高級脂肪酸的酸性很弱(一元脂肪酸的酸性隨烴基的增大而減弱)，其鈉鹽在水溶液中因水解而呈較強的堿性。解決的方法是加深對各類物質性質的理解，并提高綜合應用的能力。
【靈活應用點撥】
例4 人們每天都要攝取大量的淀粉類物質，以維持機體的營養均衡。這是因為淀粉在唾液淀粉酶的作用下或在酸性環境下可以水解成葡萄糖；
H或唾液淀粉酶人在長期饑餓或肝功能減退(C6H10O5)n?nH2O???????nC6H12O6。經驗證明，?的情況下，會出現頭暈、心慌、出冷汗等癥狀。而當一個人多食少動使得攝入的糖類過多時，3eud教育網 http://www.3edu.net 教學資源集散地。可能是最大的免費教育資源網！3eud教育網 http://www.3edu.net 百萬教學資源，完全免費，無須注冊，天天更新！
又會導致肥胖。試由此推導葡萄糖在人體內的變化。
解析 人在長期饑餓的情況下，會出現頭暈、心慌等癥狀，說明身體缺乏能量，因而可推知葡萄糖可以氧化分解，放出能量。人在肝功能減退的情況下，也會出現上述癥狀，可推知葡萄糖可以合成肝糖元。而人在多食少動的情況下會發胖，說明葡萄糖也可以轉變成脂肪。
答案 葡萄糖在人體內有三種變化：(1)C6H12O6?氧化分解 ????6CO2?6H2O?能量；(2)C6H12O6?合成???肝糖元?肌糖元；(3)C6H12O6?轉變???脂肪等。點撥 本題是生物、化學知識的綜合應用，根據題目中所給出的信息，結合學過的生物知識和化學知識，進行分析推理。將課本知識與生活實踐相結合，提高綜合思維能力和靈活應用的能力。
例5 根據下列的條件，完成后面的問題。
在某些酶的催化下，人體內葡萄糖的代謝有如下過程：
請填空：(1)過程①是__________反應，過程②____________反應，過程③_______(填寫反應類型的名稱)。
(2)過程④的另一種生成物是_______________(填寫化學式)。
(3)上述物質中_________和 ____________互為同分異構體(填寫字母代號)。
解析(1)由(A)物質轉化為(B)物質就是醇羥基脫去一分子水形成碳碳雙鍵，因而是消去反應；由(B)物質轉化為(C)物質實質就是碳碳雙鍵斷裂，兩個不飽和碳原子分別結合一個氫原子和一個羥基，所以是加成反應；由(C)物質轉化為(D)物質，分子中脫去了兩個氫原子，由-OH變成了C＝O雙鍵，故屬于氧化反應。
(2)比較(D)和(E)的分子結構可發現，(D)的中間的少了一個碳原子和兩個氧原子，可能生成CO2。
變成了(E)中的CH2，(3)從官能團的種類和數量上看：(A)和(C)完全相同，但—OH的位置不同，檢查(A)和(C)的分子式，發現分子式相同，因此(A)和(C)互為同分異構體；而其它物質間不可能互為同分異構體。
答案(1)消去；加成；氧化(2)CO2(3)A、C 3eud教育網 http://www.3edu.net 教學資源集散地。可能是最大的免費教育資源網！3eud教育網 http://www.3edu.net 百萬教學資源，完全免費，無須注冊，天天更新！
點撥 葡萄糖屬于多羥基醛，因而既具有醇的性質(如消去反應、氧化反應、酯化反應等)，又具有醛的性質(如氧化反應、還原反應等)。本題可根據官能團的變化來判斷反應的類型，根據官能團的種類和數目及各物質的組成來判斷及同分異構體。
【研究性學習方法】
例6 根據下列實驗，完成后面的問題。
為驗證pH值對唾液淀粉酶活性的影響，實驗如下：(1)操作步驟：
①在l～5號試管中分別加入0.5％淀粉溶液2mL。②加完淀粉溶液后，向各試管中加入相應的緩沖液3 mL，使各試管中反應液的pH依次穩定在5.00、6.20、6.80、7.40、8.00。③分別向1～5號試管中加入0.5％唾液1 mL，然后進行37℃恒溫水浴。④反應過程中，每隔1 min從1～5號試管中各取一滴反應液，滴在比色板上，加1滴碘液顯色，待其中有呈橙黃色時，立即取出5支試管，加碘液顯色并比色，記錄結果。
(2)結果見下表(“十”表示藍色的深淺程度)
請回答：(1)實驗過程中為什么要選擇37℃恒溫?(2)3號試管加碘液后出現橙黃色，說明什么?(3)如果反應速率過大，應當對唾液作什么樣的調整?(4)該實驗得出的結論是什么? 解析(1)因為溫度對化學反應的速率及酶的活性等都有很大的影響，要驗證pH對唾液淀粉酶活性的影響，只有在恒溫的條件下，才能排除溫度因素對實驗結果的干擾。
(2)碘液本身呈橙黃色，3號試管沒有變藍色，說明3號試管里的反應液中沒有淀粉存在，淀粉已經完全水解。
(3)如果反應速率過大，不利于對現象的觀察對比，可以提高唾液的稀釋倍數，減小反應液中淀粉酶的濃度。
(4)從實驗結果來看，第3號試管里的淀粉最先水解完全，說明反應速率最大，即唾液淀粉酶的最適宜pH值是6.8，高于或低于此pH時，酶的活性逐漸降低。
答案 略
點撥 這是一個研究pH值對唾液淀粉酶活性的影響的實驗，關鍵是控制實驗的變數。研究某一因素的變化產生影響時，盡可能地使其它影響因素相同，以排除其它因素的干擾。本題有利于提高實驗設計能力和觀察分析能力。請設計研究溫度對唾液淀粉酶活性的影響的實驗。
【課本復習題解惑】
一、1.CH2OH(CHOH)4CHO；單；多羥基醛 2．催化劑；蛋白質 3．鹽析；凝結為固體析出；變性 4．黃；藍；FeCl3溶液。
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二、l.蔗糖、淀粉、纖維素等都不顯還原性；纖維素分子中每個葡萄糖單元有三個醇羥基；1 g油脂完全氧化時放出的熱量約是糖類或蛋白質的2倍；銅鹽是重金屬鹽，使蛋白質變性，而不是產生鹽析。選D。
2．油脂在酸性條件下水解生成高級脂肪酸和甘油，在堿性條件下水解生成高級脂肪酸的鹽和甘油。選D。
3．葡萄糖分子里有-OH和-CHO兩種官能團，具有醇和醛的化學性質，能發生氧化反應(燃燒和銀鏡反應等)、還原反應(與H2加成)和酯化反應等。是與酸發生酯化反應而不是醇。選C。
4．甲醛、葡萄糖都具有醛基，能發生銀鏡反應，而纖維素、蔗糖分子中不含醛基，不能發生銀鏡反應。選C、D。
5．由于硬水中含有較多的Ca2?、Mg2?，會跟肥皂生成高級脂肪酸鈣、鎂鹽類沉淀，使肥皂喪失去污能力。選D。
6．硫酸銨不屬于重金屬鹽，因而不會使蛋白質變性，而是使蛋白質產生鹽析，鹽析是可逆過程，蛋白質仍可以溶解在水中。選B。
7．25g尿素[CO(NH2)2]中含N元素的質量為：質的質量為：
2?14×25g＝11.67g，故攝取蛋白6011.67g=7.8g。選C。15%
三、1.C12H22O11?H2O????C6H12O6?C6H12O6（蔗糖）（葡萄糖）（果糖）2.(C6H10O5)n?nH2O??????nC6H12O6(淀粉)（葡萄糖）3.C6H12O6????2C2H5OH?2CO2?(葡萄糖)催化劑稀硫酸催化劑
四、1.2.五、1．解(C6H10O5)n?nH2O?nC6H12O6 162n 180n 50?10kg?80%?85% m(葡萄糖)3eud教育網 http://www.3edu.net 教學資源集散地。可能是最大的免費教育資源網！3 3eud教育網 http://www.3edu.net 百萬教學資源，完全免費，無須注冊，天天更新！
50?103kg?80%?85%?180nm(葡萄糖)??3.8?104kg
162n2．解：N(C)：N(H)：N(O)：N(N)＝
32%6.67%42.66%18.67%:::＝2:5:2:1 1211614該有機物實驗式為C2H5O2N，設該有機物分子式為(C2H5O2N)n，則(12×2+1×5+16×2+14)n＝75，n＝l。該有機物分子式為C2H5O2N，可能的結構簡式有：
C2H5—NO2、NH2—CH2—COOH、等。
該有機物能與鹽酸反應，說明分子中含有氨基(—NH2)，又能跟乙醇發生酯化反應，說明分子中還含有羧基，故結構簡式應為：，名稱為甘氨酸(或氨基乙酸)。
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第五篇：蛋白質教案
第2節生命活動的主要承擔者——蛋白質
灤縣七中
王秀英
一、教學目的說明氨基酸的結構特點，以及氨基酸形成蛋白質的過程。
概述蛋白質的結構和功能。
認同蛋白質是生命活動的主要承擔者。
二、教學重點
氨基酸的結構及其形成蛋白質的過程，蛋白質的結構和功能。
三、教學難點
氨基酸形成蛋白質的過程，蛋白質結構多樣性的原因。
四、教學過程 師：上節課我們學習了細胞中的元素和化合物，請同學們回顧一下組成細胞的化合物有哪幾種？
學生甲：水、無機鹽、蛋白質、糖類、脂質、核酸。
師：回答得非常正確，分為兩大類無機物和有機物，其中在細胞中含量最高的是水，含量最多的有機物是蛋白質，蛋白質在生物體中含量這么高，他到底是一種什么樣的物質呢？對生物體又有什么樣的作用呢？這節課讓我們帶著這些問題來了解蛋白質。
請同學們討論一下在我們每天吃的食物中哪些蛋白質含量較豐富呢？ 學生討論回答：豆漿、雞蛋、牛奶、豆腐等等。
師：這些都是很有營養的食物，這些食物中的蛋白質是一種大分子物質，被我們食用后不能直接吸收利用，要經過消化系統消化成小分子，這個過程就是蛋白質的水解，水解后我們可以得到一類具有共同結構的小分子物質——氨基酸，然后才能被生物體吸收利用。氨基酸是一類什么樣的物質呢？請同學們觀察課本第20頁氨基酸的結構，然后我會找同學總結這些氨基酸有什么共同特點？有什么區別？ 學生討論
學生乙：都有一個—NH2一個—COOH 學生丙：中間都有一個碳原子
師總結：—COOH和—NH2這是在化學課本中會學到的氨基和羧基，我們還發現這兩個基團連在了同一個碳原子上，在這個碳原子上還連有一個H,這就是氨基酸的通式其他成分稱為R基，也連在這個碳原子上。組成生物體的20種氨基酸的區別就是R基不同。請同學們分析我給出的這些分子結構，判斷哪些是氨基酸哪些不是。
H
H
CH
3CH3CH2—C —COOH
H—C—COOH
H2N—C—COOH
NH2
CH2NH2
CH2COOH
學生分析回答。
師：我們的生活水平提高了，質量也上去了，但是還是有些小朋友會出現營養不良現象，是因為吃不飽嗎？不是的，是因為營養不均衡造成的，在這20種氨基酸中有8種是必需的，像賴氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、色氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸，必需來自食物生物體本身不能合成，12種非必需的，在細胞內可以合成的。所以我們攝取食物時一定注意必需氨基酸的攝取。
下面我們想一想組成蛋白質的氨基酸只有20種但是蛋白質卻成千上萬種，20種氨基酸如何形成這么多種蛋白質呢？請同學們觀察課本21頁蛋白質形成示意圖考慮如下問題：
蛋白質是由什么形成的？氨基酸與氨基酸是如何結合的？ 學生閱讀課本。
師歸納總結：從圖中我們可以看出氨基酸是蛋白質的基本組成單位，雖然氨基酸只有20種，但每一種蛋白質中所含氨基酸種類數量不同。氨基酸形成蛋白質的方式是什么？ 學生丁：脫水縮合。
師：那么脫水縮合是一個什么樣的反應呢？ 學生：兩個氨基酸脫掉一個水連接在一起。
師：非常正確，我們看一下過程：一個氨基酸的氨基和另一個氨基酸的羧基脫掉一個水由一個肽鍵連接形成二肽。有多個氨基酸脫水形成的就是多肽。學生板書肽健的結構式。師：我們共同分析旁欄思考題
總結：肽健數=脫掉水分子數=氨基酸-肽鏈數
所以決定蛋白質的多樣性因素有氨基酸的數量、種類、排列順序，及蛋白質的空間結構。
這么多種蛋白質都具有什么樣功能呢？ 學生閱讀課本后總結：
1、結構蛋白（肌肉干重80%、皮膚70%、血液90%）
2、催化作用：大部分酶都是蛋白質
3、運輸作用：血紅蛋白運輸氧氣
4、調節作用：胰島素、生長激素調節生命活動
5、免疫作用：抗體都是免疫球蛋白等等。總結本節重點。
五、處理習題 變式訓練：
1、下列物質中都含有氮元素的是
（）
①核糖核酸
②糖原
③胰島素
④淀粉 A．①②
B．①③
C．②③
D．③④
2、下列四個選項中，哪個選項的物質代謝產物與其他選項不同
（）
A．糖類
B．脂肪
C．蛋白質
D．甘油
3、人體免疫球蛋白中，LgG由4條肽鏈構成，共有764個氨基酸，則該蛋白質分子中至少含有游離的氨基和羧基數分別是
（）
A．764和764
B．760和760
C．762和762
D．4和4
4、某一條多肽鏈中共有肽鍵151個，則此分子中分別含有—NH2和—COOH的數目至少為
（）A．152、152
B．151、151
C．
1、1
D．
2、2
5、對構成蛋白質的氨基酸結構的描述，不正確的是
（）
A．20種氨基酸的不同在于R基不同
B．每種氨基酸都含有一個氨基和一個羧基
C．在氨基酸中，都有一個氨基和一個羧基連接在同一碳原子上 D．一個氨基酸經過脫氨基或轉氨基作用能轉變成有機酸
6、有一種二肽的化學式是C8H14N2O5，水解后得到的丙氨酸和另一氨基酸X，X的化學式是（）A．C5H7NO
3B．C5H9NO
4C．C5H11NO
5D．C5H7NO4
7、生物體內的蛋白質千差萬別，其原因不可能是（）
A．組成肽鍵的化學元素不同
B．組成蛋白質的氨基酸種類和數量不同
C．氨基酸的排列順序不同
D．蛋白質的空間結構不同
六、布置作業 板書設計
第2節生命活動的主要承擔者—蛋白質
一、蛋白質的元素組成 C H O N(P S)(Fe Mn Zn)
二、蛋白質的基本組成單位：氨基酸
1、種類：大約20種
2、結構通式： H
H2N—C—COOH
R
3、結構特點：每種氨基酸至少含有一個氨基和一個羧基，都有一個氨基和一個羧基連在同一個碳原子上，不同氨基酸分子具有不同的R基。
三、蛋白質的分子結構
1、結合方式：脫水縮合
2、肽健結構簡式：—CO—NH—
3、肽
4、肽健數=脫掉水分子數=氨基酸-肽鏈數
5、蛋白質結構多樣性原因：氨基酸種類、數量、排序、蛋白質空間結構
四、蛋白質的功能特點
1、結構蛋白（肌肉干重80%、皮膚70%、血液90%）
2、催化作用：大部分酶都是蛋白質
3、運輸作用：血紅蛋白運輸氧氣
4、調節作用：胰島素、生長激素調節生命活動
5、免疫作用：抗體都是免疫球蛋白等等
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