第一篇：蛋白質的知識點總結

導語：蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與。下面是由小編整理的關于蛋白質的知識點總結。歡迎閱讀！

篇一：蛋白質的知識點總結

一個通式-兩個標準-三個數量關系--四個原因--五大功能

(1)一個通式：是指組成蛋白質的基本單位氨基酸；氨基酸的通式只有1個，即

(形象記憶：碳周圍有四個鄰居，三個固定鄰居即-H、-COOH、-NH2，一個變動鄰居即-R基)。不同的氨基酸分子，具有不同的-R基。

(2)兩個標準：是指判斷組成蛋白質的氨基酸必須同時具備的標準有2個：一是數量標準，即每種氨基酸分子至少都含有一個氨基(-NH2)和一個羧基(-COOH)；二是位置標準，即都是一個氨基和一個羧基連接在同一個碳原子上。

(3)三個數量關系：是指蛋白質分子合成過程中的3個數量關系(氨基酸數、肽鍵數或脫水分子數、肽鏈數)，它們的關系為：當m個氨基酸縮合成一條肽鏈時，脫水分子數為(m-1)，形成(m-1)個肽鍵，即脫去的水分子數=肽鍵數=氨基酸數-1；當m個氨基酸形成n條肽鏈時，肽鍵數=脫水分子數=m-n。

(4)四個原因：是指蛋白質分子結構多樣性的原因有4個：

①組成蛋白質的氨基酸分子的種類不同；

②組成蛋白質的氨基酸分子的數量成百上千；

③組成蛋白質的氨基酸分子的排列次序變化多端；

④蛋白質分子的空間結構不同。

(5)五大功能：是指蛋白質分子主要有5大功能(由分子結構的多樣性決定)：

①有些蛋白質是構成細胞和生物體的重要物質，如人和動物的肌肉主要是蛋白質；

②有些蛋白質有催化作用，如參與生物體各種生命活動的絕大多數酶；

③有些蛋白質有運輸作用，如細胞膜上的載體、紅細胞中的血紅蛋白；

④有些蛋白質有調節作用，如胰島素和生長激素都是蛋白質，能夠調節人體的新陳代謝和生長發育；

⑤有些蛋白質有免疫(包括細胞識別)作用，如動物和人體的抗體能清除外來蛋白質對身體生理功能的干擾，起著免疫作用。

篇二：蛋白質的知識點總結

1.蛋白質：

以氨基酸為基本單位構成的生物大分子。氨基酸分子以脫水縮合的方式相互結合：一個氨基酸分子的羧基（—COOH）和另一個氨基酸分子的氨基（—NH2）相連接,同時脫去一分子的水。

如圖所示：

肽鍵：連接兩個氨基酸分子的化學鍵,如圖中虛框內所示。

二肽：由兩個氨基酸分子縮合而成的化合物。

多肽：由多個氨基酸分子縮合而成的、含有多個肽鍵的化合物。

2.蛋白質分子結構的多樣性

蛋白質分子結構的多樣性可以從以下四個層次加以理解：

(1)氨基酸的種類不同；

(2)氨基酸的數量不同；

(3)氨基酸的排列順序不同；

(4)肽鏈的數目和空間結構不同。

第二篇：蛋白質化學

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蛋白質化學

第一章

蛋白質化學 第一節

概

述

一、蛋白質的定義

蛋白質是一切生物體中普遍存在的，由20種左右天然а-氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物；其種類繁多，具有一定的相對分子量、復雜分子結構和特定生物學功能；是表達生物遺傳形狀的一類主要物質。

二、蛋白質在生命中的重要性

早在1878年，思格斯就在《反杜林論》中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白體是生命的物質基礎；

第二，生命是物質運動的特殊形式，是蛋白體的存在方式； 第三，這種存在方式的本質就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝。現代生物化學的實踐完全證實并發展了恩格斯的論斷。

三、蛋白質具有重要的生物學功能

1.蛋白質是生物體內必不可少的重要成分，是構成生物體最基本的結構物質和功能物質

蛋白質占干重

人體中（中年人）

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人體

45%

水55%

細菌

50%～80%

蛋白質19%

真菌

14%～52%

脂肪19%

酵母菌

14%～50%

糖類＜1%

白地菌

50%

無機鹽7%

2.蛋白質是一種生物功能的主要體現者，它參與了幾乎所有的生命活動過程

1）作為生物催化劑（酶）2）代謝調節作用 3）免疫保護作用 4）物質的轉運和存儲 5）運動與支持作用 6）參與細胞間信息傳遞

3.外源蛋白質有營養功能，可作為生產加工的對象

四、蛋白質的元素組成

1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質還含有碘。

碳

50％

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氫

7％

氧

23％

氮

16%

硫

0-3％

其他

微

量 2.蛋白質元素組成的特點：

（1）一切蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％；

（2）蛋白質系數：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25蛋白質的存在，6.25常稱為蛋白質常數。

100克樣品中蛋白質的含量(g%)

=每克樣品含氮克數×6.25×100

五、蛋白質的分類

（一）、依據蛋白質的外形分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。

1.球狀蛋白質：外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結晶，大多數蛋白質屬于這一類。

2.纖維狀蛋白質：分子類似纖維或細棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋

白質和不溶性纖維狀蛋白質。

（二）、依據蛋白質的組成分為簡單蛋白和結合蛋白

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1.簡單蛋白：又稱為單純蛋白質；這類蛋白質只含由(-氨基酸組成的 肽鏈，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：廣泛存在于動物組織中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質，存在與細胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各種軟骨、腱、毛、發、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。

2.結合蛋白：由簡單蛋白與其它非蛋白成分結合而成

（1）色蛋白：由簡單蛋白與色素物質結合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。

（2）糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質組成。如細胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由簡單蛋白與核酸結合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。

（5）色蛋白：由簡單蛋白與色素結合而成。如血紅素、過氧化氫酶、細胞色素c等。

（6）磷蛋白：由簡單蛋白質和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等。

（三）、蛋白質按功能分為活性蛋白和非活性蛋白

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（四）、蛋白質按營養價值分為完全蛋白和不完全蛋白

第 二 節

氨基酸化學

--組成蛋白質的基本單位

存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

一、氨基酸的結構與分類

（一）氨基酸的結構

氨基酸是蛋白質水解的最終產物，是組成蛋白質的基本單位。從蛋白質水解物中分離出來的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結構上的共同特點為：

(1).與羧基相鄰的α-碳原子上都有一個氨基，因而稱為α-氨基酸。

(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都為不對稱碳原

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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構體。目前已知的天然蛋白質中氨基酸都為L-型。

（二）氨基酸的分類

中性AA（1）按R基團的酸堿性分為：

酸性AA

堿性AA

（2）按R基團的電性質分為：

疏水性R基團AA

不帶電荷極性R基團的AA

帶電荷R基團的AA（3）按R基團的化學結構分為：脂肪族A

芳香族AA

雜環族AA 脂肪族氨基酸：

中性aa：甘、丙、纈、亮、異亮；

側鏈含-OH和-S的aa：絲、蘇；

酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天門冬及天門冬酰胺；

堿性aa：精、賴、組； 芳香族aa：苯丙、色、酪 雜環aa：脯、組。

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非極性R基aa（8個）：丙、纈、亮、異亮、脯、苯丙、色、蛋； 極性R基但不帶電荷aa（7個）：甘、絲、蘇、半胱、酪、天門冬酰胺、谷氨酰胺；

極性正電aa（堿性aa3個）：精、賴、組； 極性負電aa（酸性aa2個）：天門冬、谷。

（三）人體所需的八種必需氨基酸

（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：

（2）種類：

必需氨基酸：賴氨酸(Lys)

纈氨酸(Val)

蛋氨酸(Met)

色氨酸(Try)

亮氨酸(Leu)

異亮氨酸(Ile)

酪氨酸(Thr)

苯丙氨酸(Phe)

半必需氨基酸：嬰兒時期所需: 精氨酸(Arg)、組氨酸(His)

早產兒所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)

（四）、幾種重要的不常見氨基酸

在少數蛋白質中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋

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白質氨基酸。這些氨基酸都是由相應的基本氨基酸衍生而來的。其中重要的有4-羥基脯氨酸、5-羥基賴氨酸、N-甲基賴氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。

二、氨基酸的重要理化性質 1.一般物理性質

常見氨基酸均為無色結晶,其形狀因構型而異

(1)溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。

(2)熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。

(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。

(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區都沒有光吸收，但在遠紫外區(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.兩性解離及等電點

（1）氨基酸是兩性電解質，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。

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pH

pH=pI

pH>pI

陽離子

氨基酸的兼性離子

陰離子（2）等電點(isoelectric point, pI)：

在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。

（3）氨基酸等電點的計算

側鏈不含離解基團的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2

酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2

堿性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2

（4）與茚三酮的反應

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氨基酸與水合茚三酮共熱，發生氧化脫氨反應，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變為還原型茚三酮。加熱過程中酮酸裂解，放出CO2，自身變為少一個碳的醛。水合茚三酮變為還原型茚三酮。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍紫色化合物。

*反應要點

A.該反應由NH2與COOH共同參與 B.茚三酮是強氧化劑

C.該反應非常靈敏，可在570nm測定吸光值 D.測定范圍：0.5~50μg/ml

E.脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質（不釋放NH3）

*應用：

A.氨基酸定量分析（先用層析法分離）

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B.氨基酸自動分析儀：

用陽離子交換樹脂，將樣品中的氨基酸分離，自動定性定量，記錄結果。

第三節

蛋白質的分子結構 引言：

自然界成千上萬的蛋白質都具有不同的結構，而組成這類蛋白質的aa卻只有20種左右，他們是如何形成蛋白質的呢？本節就是解決這一問題的。

蛋白質的結構分為一級、二級、三級和四級。隨著對蛋白質結構的不斷認識，在二級與三級之間引入了一個超二級結構和結構域的概念，所以說蛋白質分子在結構上最顯著的特點是多層次和高度復雜。

在談及蛋白質分子結構之前，先明確兩個概念，即構象和構型，兩者雖一字之差，但卻有本質區別。

構想（conformation）：指分子內各原子或基團之間的相互立體關系。構象的改變是由于單鍵的旋轉而產生的。不需要共價鍵的斷裂或形成，只涉及二級鍵的改變。

構型（configuration）:指在立體異構體中，取代基團或原子因受某種因素的限制，在空間上取不同的位置所形成的不同立體結構。構型的改變必須有共價鍵的斷裂或新鍵的形成。

一、介紹一些基本概念：

1、肽鍵和肽：一個aa的氨基和另一個aa的羧基之間失水形成的酰

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胺鍵，稱為肽鍵。所形成的化合物稱為肽。

肽鍵的特點：

?氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用； ? ?組成肽鍵的原子處于同一平面； ? ?肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉； ?

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?在大多數情況下，以反式結構存在。

2、二肽、多肽和aa殘基：有兩個aa組成的肽稱為二肽。由多個氨基酸組成的肽稱為多肽，組成多肽的aa單元稱為aa殘基。

3、多肽鏈(polypeptide chain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。氨基酸順序是指在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列。N 末端：多肽鏈中有自由氨基的一端，C 末端：多肽鏈中有自由羧基的一端。

4、肽鏈的表示方法：從N端開始到C端

可用aa中文第一個字或英文連字體或單字母

中間用 “。”或“-”連

5、環狀肽：指沒有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。

二、蛋白質的一級結構

1、定義

蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的排列順序，指蛋白質的aa組成、排序、二硫鍵、肽鏈、末端aa種類等。

2、主要的化學鍵：肽鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵。

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*一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎。

三、蛋白質的二級結構

（一）、基本情況

1、定義：

蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架盤繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成的有規律性的結構。它并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。

2、主要的化學鍵：

氫鍵

3、肽單元：

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4、幾個基本概念

*肽單位：指多肽鏈上從一個a-碳原子到相鄰的a-碳原子之間的結構（又一個羧基和一個亞氨基組成）它是肽鏈主鏈骨架中的重復結構。*肽平面：由于肽鏈具有雙鏈性質，因而不能自由自由旋轉，使得肽鏈所所連接的6個原子處于同一個平面上。這個平面稱為--。*a碳原子的二角：多肽鏈中a-碳N和C-件都是單鍵。可以自由旋轉，其中can旋轉角度由∮表示。aCC間旋轉角度由∮表示。他們被稱為--。

*肽單位的四個顯著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一級結構的最小單位是aa殘基，高級結構的最小單位是肽單位。

（二）、蛋白質二級結構的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折疊((-pleated sheet)?(-轉角((-turn)? 無規卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋結構? 定義：

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鏈主鏈骨架圍繞中心軸盤繞折疊所形成的有規則的結構，每圈螺旋含3.6個aa堿基。螺旋的螺距為0.54nm,結構的穩定是靠鍵內的氫鍵。

結構特征：

*多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉，形成螺旋結構，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm,含3.6個氨基酸殘基；兩個氨基酸之間的距離0.15nm.*肽鏈內形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個氨基酸殘基的酰胺基團的-CO基與第四?個氨基酸殘基酰胺基團的-NH基形成氫鍵。*蛋白質分子為右手(-螺旋。*有些結構不易形成(-螺旋。（2）?-折疊結構？

定義：

指是由兩條或兩條以上幾乎完全伸展的肽鏈平行排列通過鏈間氫鍵交聯而成。肽鏈的主鏈成鋸齒狀折疊構象。

結構特征：

①在(-折疊中，(-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm.②(-折疊結構的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內氫鍵的交聯，氫鍵

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與鏈的長軸接近垂直。

③(-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。（3）?-轉角和無規卷曲

在?-轉角部分，由四個氨基酸殘基組成.四個形成轉角的殘基中，第三個一般均為甘氨酸殘基．彎曲處的第一個氨基酸殘基的-C=O 和第四個殘基的-N-H 之間形成氫鍵，形成一個不很穩定的環狀結構。這類結構主要存在于球狀蛋白分子中。無規卷曲是用來闡述沒有確定規律性的那部分肽鏈結構。

（三）超二級結構和結構域（１）超二級結構

在蛋白質分子中，由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。幾種類型的超二級結構：α α；ββ；βαβ；βββ．

★超二級結構在結構層次上高于二級結構，但沒有聚集成具有功能的結構域．（２）結構域

對于較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維實體締合而成三級結構。這種相對獨立的三維實體就稱結構域。

①結構域通常是幾個超二級結構的組合，對于較小的蛋白質分子，結

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構域與三級結構等同，即這些蛋白為單結構域。

②結構域一般由100~200 個氨基酸殘基組成，但大小范圍可達 40~400 個殘基。氨基酸可以是連續的，也可以是不連續的。③結構域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質優先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個結構域的界面上。

④結構域之間由“鉸鏈區”相連，使分子構象有一定的柔性，通過結構域之間的相對運動，使蛋白質分子實現一定的生物功能。

⑤在蛋白質分子內，結構域可作為結構單位進行相對獨立的運動，水解出來后仍能維持穩定的結構，甚至保留某些生物活性。

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纖連蛋白分子的結構域

（四）、自學a-角蛋白，膠原蛋白的結構應簡單了解。

四、蛋白質的三級結構（1）定義：

整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。

（2）主要的化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals力等。

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五、蛋白質的四級結構

（1）亞基(subunit)：有些蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基。

（2）蛋白質的四級結構：蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。

（3）亞基之間的結合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。

例如：

血紅蛋白的四級結構的測定由佩魯茨1958年完成，其結構要點為： ?球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個亞基 ?兩條α鏈，兩條β鏈，α2β2 ?α 鏈：141個殘基； β鏈：146個殘基 ?分子量65 000 ?含四個血紅素輔基

?親水性側鏈基團在分子表面，疏水性基團在分子內部

*蛋白質分子中的結構層次

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到此為止，已基本介紹完蛋白質由低到高的結構層次，總結如下：

一級結構→二級結構→超二級結構→結構域→三級結構→亞基→四級結構

肽鏈、二硫鍵 ←--一級結構（肽鏈結構指多肽鏈的aa排列順序）

↓

氫鍵 ←--二級結構（多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊形成有規律性的結構）

←--超二級結構（相鄰二級結構的聚集體）

←--結構域（在空間上可明確區分，相對獨立的區域性結構）相互作用，氫鍵

范德華力，鹽鍵←--三級結構（球狀蛋白質中所有原子在空間上相對位置）

范德華力、鹽堿←--四級結構（亞基聚合體）

?維系蛋白質分子的一級結構：肽鍵、二硫鍵

?維系蛋白質分子的二級結構：氫鍵

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?維系蛋白質分子的三級結構：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵

?維系蛋白質分子的四級結構：范德華力、鹽鍵

第四節

蛋白質結構與功能的關系

引言：

介紹完蛋白質的各層次結構后，到底各層次結構在與功能上的關系如何，每個層次又如何決定著蛋白質的功能，如何從立體水平上去認識這些問題，本節就解決這一問題。

一、蛋白質的一級結構決定其高級結構：

1、如何舉例證明？ Anfinsen的實驗：

有活性球狀分子核糖核酸酶（氫鍵、二硫鍵）--8M尿素、羥基乙醇-→變性為伸展的分子，生物活性消失--透析除去變性劑和還原劑-→酶的活性大部分恢復，伸展的多肽鏈重新折疊，二硫鍵正確配對；還原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→無活性錯亂的核糖核酸酶--微量羥基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫鍵正確配對）。

2、說明什么問題？

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A：蛋白質的變性是可逆的，變性蛋白質在一定條件下是可以恢復活性的；

B：恢復的原因是在一定條件下可以自身折疊成天然構象； C：前兩項根源是蛋白質之所以能形成復雜的三級結構，所需要的全部信息都包含在一級結構中； D：一級結構決定它的高級結構。

二、蛋白質一級結構與功能的關系

1、同源蛋白質的研究：也叫同功能蛋白質，有助于研究生物進化。A、同源蛋白質的概念：

是指在不同生物體中實現同一功能的蛋白質。它的一級結構中有許多位置的aa對所有種屬來說都是相同的，稱為不變殘基。其他位置的aa差異較大，稱為可變殘基。這種aa順序中的相似性稱為順序同源現象。

B、舉例：如細胞色素c，120個物種，28個aa位置不變，是維持構象上發揮功能的必要部位。可變殘基隨進化而變異，親緣關系越近，aa差異越小（繪出進化樹）。

2、一級結構相同，功能相同，一級結構的細小變化導致功能完全不同。

A、分子病的概念：由于遺傳基因的突變導致蛋白質分子結構的改變或某種蛋白質缺乏引起的疾病。

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B、例如：鐮刀性貧血病

三、蛋白質的高級結構與功能的關系

蛋白質具有特有的空間構象，因而就有相應的生物學功能。

（一）舉例說明：不同的aa順序可以產生相同的空間構象，因而執行相同的生物學功能。

例1：血紅蛋白與肌紅蛋白的結構與功能的關系

1、肌紅蛋白的結構為一條肽鏈。一個血紅素輔基，75%為?-螺旋，內部為非極性aa，血紅素在表面，通過His93和His64與內部相連，His64存在于第六位配位鍵上，可避免Fe2+氧化。血紅蛋白的結構為四條肽鏈。2條?鏈，2條?鏈，4個血紅素輔基，每條1個，由4個原卟啉和1個鐵原子組成，形成6個配位鍵，4個與原卟啉的N原子結合，1個與His93結合，另1個可與O2或水結合，當未與O2結合時。Fe2+處于高自旋狀態，使這種6位結合形成一個“圓屋頂”，Fe2+高出屋頂，不穩；當與O2結合后，Fe2+變為低自旋狀態，Fe2+落入環中而不穩。構象改變也影響其它亞基結合O2。

2、結合曲線不同，血紅蛋白的結合O2曲線為S型，肌紅蛋白為雙曲線，也就是血紅蛋白與O2結合具有協同性，為什么？

血紅蛋白由四個亞基組成，脫氧時，四條鏈的C端均參與鹽橋的形成，多個鹽橋的存在使它處于高度約束狀態，當一個氧分子沖破某種阻力與血紅蛋白的一個亞基結合后，這些鹽橋打斷，使亞基構象發生改變，而引起鄰近亞基的構象發生改變，這種變化易于和O2的結

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合，并繼續影響第三個和第四個亞基與O2的結合。由此Monod提出了蛋白質的變構作用。

3、提出兩個問題用于自學：

A：為什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血紅蛋白與O2的親和力，有何生理意義？

B：什么是波爾（Bohr）效應？生理意義？

（1）什么是波爾（Bohr）效應？

它主要描述pH值或H+濃度和CO2分壓的變化對血紅蛋白結合氧能力的影響，在pH值一定的情況下，CO2分壓升高，血紅蛋白對氧的結合能力降低；降低pH值（H+濃度升高），促進血紅蛋白釋放氧，此現象由丹麥科學家C.Bohr發現，因此稱為Bohr效應。（2）Bohr效應的生理意義：

A：當血液流經組織，特別是代謝旺盛的組織如肌肉時，這里的pH較低，CO2濃度較高，氧合血紅蛋白釋放O2，使組織獲得更多O2，供其需要，而O2的釋放，又促使血紅蛋白與H+與CO2結合，以緩解pH降低引起的問題。

B：當血液流經肺時，肺O2升高，因此有利于血紅蛋白與O2結合，促進H+與CO2釋放，CO2的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。

（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）對血紅蛋白結合O2能力的影響 A：BPG是紅細胞在無氧或缺氧情況下的代謝產物。Hb與BPG結合后，精心收集

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氧曲線向右移，降低了血紅蛋白與O2的結合能力，釋放O2供組織需要。它在血液中與血紅蛋白等摩爾存在。

B：BPG只影響Hb與O2的結合，不影響Hb O2與O2的親和力。C：為什么？

*血紅蛋白四個亞基中央有一個孔穴，BPG就結合在這個孔穴中，在生理條件下，BPG帶負電荷，可與血紅蛋白兩條?鏈上帶正電荷的堿性aa形成鹽鍵，加上原來的八個鹽鍵，使血紅蛋白結構十分穩定，不易結合O2(脫氧情況下)。

*氧合情況下，O2的結合已經打斷了鹽鍵，使?鏈相互接近，中央孔穴變小，無法再容納BPG分子，同時構象變化使BPG無法與?鏈上堿性aa形成鹽鍵，因此BPG無法結合進入Hb O2分子內。*為什么胎兒Hb與O2結合能力高于成人？

胎兒Hb由兩條a鏈與r鏈組成，因為?鏈上與BPG形成鹽鍵的第143位點His在r鏈上變為Ser（不帶電荷）。因而BPG與r鏈形成鹽鍵的能力喪失，結合力減弱，而與O2結合能力增強（因為BPG干擾）以利于連續獲得更多的O2。

第五節 蛋白質的性質

一、具有膠體的性質

由于表面親水基團形成親化層，和表面帶電基團和周圍環境中相反電荷形成雙電層使蛋白質具有膠體性質--丁達爾現象，布朗運動、不能

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通過半透膜（只讓小分子通過，不讓蛋白質通過），這可用于純化蛋白質（透析法）等。

二、兩性性質（電解離）

1、由于表面帶有許多可解離的基團，有正電荷存在、也有負電荷存在，因此是兩性電解質，既可與酸性反應又可與堿性反應；

2、蛋白質等電點：在某一溶液pH值時，蛋白質分子中所帶的正電荷數目與負電荷數目相等，即靜電荷為0，在電場中不移動，此時溶液的pH值為該蛋白質的等電點，處于等電點的蛋白質的溶解度最低。

3、三、變性作用與復性作用

1、變性作用的定義：由于受某些物理或化學作用的影響，分子空間構象破壞，導致其理化性質和生物學性質改變的現象，叫變性作用。是二級結構上的變化，一級結構沒有變化。

2、變形后蛋白質的特征：處于伸展狀態，溶解度降低，易酶解，分子的不對稱性增加。

3、復性作用的定義：變形后蛋白質可在一定的實驗條件下恢復原來的空間構象和生物學活性稱為復性作用。

4、變性因素：強酸、強堿、劇烈攪拌、重金屬、有機溶劑、脲類、胍類、超聲波等。

四、蛋白質的沉淀作用

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1、定義：

由于水化層和雙電層的存在，蛋白質溶液是一種穩定的膠體溶液，如果向蛋白質溶液中加入某一種電解質，以破壞其顆粒表面的雙電層或調節溶液的pH值，使其達到等電點，蛋白質顆粒因失去電荷變得不穩定而沉淀出來，這一作用稱為蛋白質的沉淀作用。*沉淀的蛋白質不一定變性失活。

2、種類分為：

可逆性沉淀作用：蛋白質發生沉淀后，用透析等方法除去沉淀劑，可使蛋白質重新溶于原來的溶液中。

不可逆性沉淀作用：蛋白質發生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀劑使蛋白質重新溶于原來的溶液中。

4、主要沉淀因素及機理：

a：無機鹽類，如硫酸銨，破壞其雙電層，使蛋白質失去電荷而析出。

B：重金屬鹽類--在堿性條件下，蛋白質帶負電荷，可以重金屬離子結合，形成不溶性重金屬蛋白鹽沉淀，如醋酸鉛、硫酸銅等。

有機溶劑--破壞水化層，使蛋白質分子間靜電作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。

生物堿試劑--在酸性條件下，蛋白質帶正電荷，與生物堿試劑結合形成溶解度極小的鹽類，如三氯乙酸、單寧酸等。

五、蛋白質的沉降作用

1、與蛋白質的分子量、形狀、溶劑的密度、摩擦系數等都有關系；

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2、沉降系數是溶質顆粒在單位離心場中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白質沉降系數的范圍是1~200s。

第六節 蛋白質的分離純化和測定一、一般步驟

1、材料的預處理

2、破碎細胞

3、蛋白質的粗提（與雜質分開）

4、將蛋白質沉淀出來（等電點、鹽析法、有機溶劑法）

5、粗制品的純化（凝膠過濾法、纖維素柱色譜法、親和層系法）

二、純化的主要方法

1、凝膠過濾法：又稱分子篩法、分子排阻法等。

原理：像葡聚糖凝膠具有網狀結構，其上有大小不同的網孔，把這些凝膠裝入玻璃管中，當某一蛋白質溶液通過時，比網孔大的分子被排在網孔外面，比網孔小的分子進入網孔中，當用緩沖液洗脫時，排在外的分子先洗脫下來，網孔內的分子后洗脫下來，從而達到分離的目的。（根據分子量的大小進行分離）

2、纖維素柱色譜法

原理：利用蛋白質的酸堿性質進行分離。纖維素表面可解離基團。陽離子交換素可解離帶負電荷的基團，因而帶正電的蛋白質分子可由于靜電吸引而相互結合，不結合的則被洗脫下來，而后再選用一定pH

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值和離子強度的緩沖液進行洗脫。分為CM和DEAE。

3、親和色譜法：

原理：是根據許多蛋白質對特定的化學基團具有專一性結合的原理，將配基顆粒裝入一定規格的玻璃管中制成親和柱，當蛋白質溶液經過時，與之特異結合到柱上，不能結合者就洗脫下來，然后采用一定的pH和離子強度的洗脫條件，將與配基結合的特異性蛋白質洗脫下來達到純化的目的。

三、蛋白質分子量測定方法：

1、凝膠過濾法：分子量對數對洗脫體積作圖，并用標準分子量蛋白質作對照，從圖中就可以查得未知蛋白質的分子量。

2、SDS-PAGE電泳法：

電泳：帶電顆粒在電場中向著與之所帶電荷相反的電極方向移動的現象。在電場中移動的速度與其所帶電荷、大小、形狀等均有關系。電泳載體--丙烯酰胺（Acrylamide，簡稱ACE）為單體，以N，N-亞甲基雙丙烯酰胺（Bis）為交連劑，有柱狀和垂直狀兩種。

*為什么可用SDS-PAGE電泳來測定蛋白質的分子量？

SDS的加入→使蛋白質變性→兩者結合（1g蛋白質結合1.4g SDS）→使之復合物帶大量負電荷，遠遠掩蓋了蛋白質本身所帶電荷量和種類，因此在電荷中由于與SDS結合全部帶負電荷，因此遷移速率只與分子量有關，以分子量對遷移率作圖成線性關系，以標準分子量蛋白

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質作對照，通過遷移率查得分子量。

3、最低分子量法：

若某一蛋白質中某一特定成分含量為x%，且該組分只有一份，則

原子量（分子量）? 100

最低分子量=-------------

x

4、蛋白質或多肽鏈中aa殘基的平均分子量為110，用蛋白質分子量除以110，可粗略估計出其aa殘基數，在解題時常常遇到這一常數。

四、如何鑒定蛋白質是否純化？ 幾個標準：

1、不同pH下電泳，都為一條帶；

2、等電聚集電泳也為一條帶；

3、保存完整的生物活性；

4、沉降速度一致。

五、蛋白質含量的測定方法

1、紫外吸收法：A280nm（不準確，要純）；

2、Folin法（福林酚法）--堿性下，蛋白質與酒石酸鉀鈉銅鹽生成紫紅色復合物，然后與Folin試劑反應生成藍色化合物，藍色但在一定

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濃度范圍內與含量成正比。

3、凱氏定氮法--蛋白氮量?6.25

4、考馬斯培蘭G250法--→蛋白質+G250--→藍色化合物，在595nm有最大吸收，在一定濃度范圍內有線性關系。

六、蛋白質的其他顏色反應（來源于其中含有什么氨基酸）

1、雙縮脲反應：兩個尿素分子加熱產生雙縮脲，兩個雙縮脲與堿性硫酸銅反應，產生粉紅色物質。必須是含有兩個或兩個以上肽鍵才行，因此二肽沒有雙縮脲反應。

2、米論反應（tyr特異反應）：與亞硝酸、硝酸鹽反應-→加熱紅色

3、反應（trp特異反應）：與乙醛酸溶液反應-→紫色

4、版口反應（Arg特異反應）：與a-奈酸+次氯酸鈉反應-→紅色

5、福林反應（tyr、trp）：前面已講

6、茚三酮反應：pro、Gln、Asn特例

7、黃蛋白反應（tyr、trp）：與濃硝酸反應產生黃色。

七、多肽鏈中氨基酸序列分析

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1、測定N末端AA的方法 *DNFB法

*PITC法

*DNS-氯法

(1)與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應

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?反應特點:

A.為α-NH2的反應

B.氨基酸α-NH2的一個H原子可被烴基取代(鹵代烴)

C.在弱堿性條件下，與DNFB發生芳環取代，生成二硝基苯氨基酸

*應用：

鑒定多肽或蛋白質的N-末端氨基酸，首先由Sanger應用，確定了胰島素的一級結構，肽分子與DNFB反應，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游離氨基酸，分離DNP-氨基酸

(2)與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應

*Edman（苯異硫氰酸酯法）氨基酸順序分析法實際上也是一種N-

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端分析法。此法的特點是能夠不斷重復循環，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進行標記和解離。

*肽鏈（N端氨基酸）與PITC偶聯，生成PTH-氨基酸，分離PTH-氨基酸

(3)DNS-氯法

*Edman降解法的改進方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)測定N端氨基酸

*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分離，可直接用電泳或層析法鑒定，由于DNS有強烈熒光，靈敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高幾到十幾倍，可用于微量氨基酸的定量

2、C-末端測定法 *肼解法 *羧肽酶法

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第三篇：蛋白質教案

【目標定位】

知識目標：

1、了解氨基酸的組成、結構特點和主要化學性質。

2.了解二肽、多肽的概念。

3.了解蛋白質的組成、結構和性質。

4.認識人工合成多肽、蛋白質、核酸等的意義，體會化學科學在生命科學發展中所起的重要作用。

能力目標：通過蛋白質鹽析、變性、顏色反應的實驗探究，進一步體驗科學探究過程，學習科學探究的基本方法，提高科學探究的能力。

情意目標：與同學合作調查蛋白質對人體的作用、在人體內變化的過程等相關問題，并與其他同學交流，多角度感受化學科學為人類進步作出的巨大貢獻。

【先學自研】

一、氨基酸的結構與性質 1．氨基酸的分子結構

氨基酸可看作是羧酸分子中烴基上的H被_______取代后的產物，因此氨基酸分子中既含有_____，又含有______，天然氨基酸全為_______________，其通式可寫為_____________。

常見的α-氨基酸有：

甘氨酸 谷氨酸 丙氨酸 苯丙氨酸 2．氨基酸的性質(1)物理性質

溶劑溶解性水強酸或強堿乙醇、乙醚

(2)化學性質（1）兩性

在氨基酸分子中，_______是酸性基團，________是堿性基團．（2）成肽反應

氨基酸分子之間通過一個分子的________和另一個分子的_________ 間脫去一分子水，縮合形成肽鍵（）的化合物．

二、蛋白質的結構與性質

1、組成和結構

組成元素： 還有少量的 是高分子化合物

2、化學性質（1）水解

條件：，水解生成相對分子質量較小的肽類化合物，最終水解得到（2）鹽析

定義：。鹽析是 過程。目的：采用多次鹽析和溶解，可以。（3）變性

物理因素包括： 等 化學因素包括： 等。蛋白質的變性過程是 的過程。

（4）顏色反應：含苯環的蛋白質遇到濃硝酸變。（5）灼燒：

三、酶

酶是一類有細胞產生的、對生物體內的化學反應具有催化作用的有機物，其中絕大所數是蛋白質。酶的催化作用的特點：____________________________________

四、核酸

核酸是一類含磷的生物高分子化合物。核酸分為脫氧核糖核酸和核糖核酸。DNA:大量存在于 中，是生物體遺傳信息的載體。

RNA:大量存在于 中，根據DNA提供的細細控制體內蛋白質的合成。

【互動探究】

1、在你學過的物質中，既能和鹽酸反應又能和NaOH 溶液反應的物質有哪些？舉例并寫出相關化學方程式。

(1)金屬：

(2)兩性化合物：(3)兩性氫氧化物(4)弱酸銨鹽：．

(5)多元弱酸酸式鹽：

(6)氨基酸：

2、嘗試分析，甘氨酸和丙氨酸在一定條件下能形成幾種二肽？寫出二肽的結構簡式并與同學交流。(提示：能形成四種二肽。)

3、某蛋白質的結構片段如下：

它水解后產生幾種氨基酸？分別寫出它們的結構簡式．

【要點一】

1、氨基酸的兩性

氨基酸分子中的—COOH能電離出H+，顯酸性，—NH2能結合H+，顯堿性。作為堿：RCH(NH2)COOH+H+→RCH(NH3+)COOH 作為酸：RCH(NH2)COOH+OH-→RCH(NH2)COO-+H2O

2、氨基酸的縮合(1)兩分子間縮合(2)分子間或分子內縮合成環

(3)縮聚成多肽或蛋白質關鍵：氨基酸縮合機理

脫去一分子水后形成肽鍵（），肽鍵可簡寫為“—CONH—”，不能寫為“—CNHO—”．

【互動探究】

1、根據你的理解，你認為如何檢驗蛋白質？

2、當發生重金屬鹽中毒時，為什么要求中毒者服用生雞蛋、牛奶或豆漿？

3、請根據蛋白質的性質討論，醫用酒精、84消毒液、過氧乙酸等能殺菌消毒所依據的原理是什么？

【要點二】 蛋白質鹽析和變性的比較 【實驗探究】

1、鹽析：雞蛋清中加入硫酸銨溶液

實驗現象：雞蛋清溶液中加入飽和(NH4)2SO4溶液后，有 _______析出，再轉移到蒸餾水中時，_______.實驗結論：一些無機鹽的濃溶液可以降低蛋白質的______，從而使蛋白質從溶液中_____.用途：鹽析是可逆的，可用于蛋白質的_________.2、變性：雞蛋清加熱或者加入乙酸鉛溶液

實驗現象：加熱后或者加入乙酸鉛溶液后，雞蛋清_________，再加蒸餾水，____________ 實驗結論：加熱和加重金屬鹽，都可以使蛋白質的性質發生改變失去生理活性，且為

________過程

用途：______________

關鍵：（1）稀的無機鹽溶液能促進蛋白質的溶解．

（2）濃的無機鹽溶液能使蛋白質發生鹽析．

（3）鹽溶液中含有重金屬離子時，不論其濃度大小，均能使蛋白質發生變性． 【典例分析】

【典例1】據最近的美國《農業研究》雜志報道，美國科學家發現半胱氨酸能增強艾滋病病毒感染者的免疫力，對控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。已知半胱氨酸的結構簡式為：

則下列說法不正確的是（）

A.半胱氨酸屬于α-氨基酸 B.半胱氨酸是一種兩性化合物

C.兩分子半胱氨酸脫水形成的二肽結構簡式為

D與NaOH溶液加熱時可放出一種堿性氣體

2、下列關于蛋白質性質的說法中，不正確的是（）A.蛋白質溶液中加入任何鹽溶液，都會使蛋白質發生變性 B.蛋白質水解的最終產物是多種氨基酸

C.微熱條件下，有些蛋白質遇到濃硝酸時會顯黃色 D.蛋白質既能與強酸反應又能與強堿反應 【隨堂訓練】

1.(2010·啟東高二檢測)某期刊封面上有一個分子的球棍模型圖，如圖所示。圖中“棍”代表單鍵或雙鍵或三鍵。不同顏色的球代表不同元素的原子，該模型圖可代表一種()

A.氨基酸

B.醇鈉

C.鹵代羧酸

D.酯 2.下列關于蛋白質的敘述正確的是（）A.加熱會使蛋白質變性，因此生吃雞蛋比熟吃好 B.蛋白質溶液能產生丁達爾效應

C.雞蛋清中加入食鹽，會使蛋白質變性

D.天然蛋白質中僅含C、H、O、N四種元素

3.要使蛋白質從水溶液中析出而又不改變蛋白質的主要性質，應向其中加入（）A.飽和Na2SO4溶液

B.濃NaOH溶液 C.少量NaCl

D.濃BaCl2溶液 知識點三：酶和核酸

4.（2010·郴州高二檢測）下列有關核酸的說法不正確的是（）A.核酸是高分子化合物 B.核酸中肯定含有磷原子

C.核酸可以分為脫氧核糖核酸和核糖核酸 D.核酸和酶一樣屬于蛋白質

5.克隆生命體的關鍵技術之一是找到一些特殊的酶，它們能激活普通體細胞，使之像生殖細胞一樣發育成個體，下列有關酶的說法錯誤的是（）A.酶是具有催化作用的蛋白質

B.酶催化作用的特點是具有專一性和高效性等 C.高溫或重金屬鹽能使酶的活性喪失 D.酶的結構較為簡單，不能再水解

6.（2010·杭州模擬）蛋白質是構成生命的基礎物質，而氨基酸又是構成蛋白質的基石，最簡單的氨基酸的結構簡式是______；該氨基酸形成的二肽的結構簡式是______；將該氨基酸溶于酸性溶液形成的微粒的結構簡式是______；將該氨基酸溶于堿性溶液形成的微粒的結構簡式是______。

【訓練內化】 1．（2010·南京模擬）2008年諾貝爾化學獎授予錢永健等三位科學家，以表彰他們在發現和研究綠色熒光蛋白（一種蛋白質，簡稱GFP）方面做出的杰出貢獻。下列有關GFP的說法錯誤的是（）A.屬于高分子化合物

B.遇到CuSO4溶液會發生鹽析 C.水解后可以得到多種氨基酸 D.可用于蛋白質反應機理的研究

2.下圖表示蛋白質分子結構的一部分，圖中A、B、C、D標出分子中不同的鍵；當蛋白質發生水解反應時，斷裂的鍵是（）

3．酶是蛋白質，能催化多種化學反應，下列表示溫度與化學反應速率的關系曲線中，以酶作催化劑的是（）

4.（2010·北京四中高二檢測）下列敘述中不正確的 是（）A.蛋白質溶液中加入飽和（NH4）2SO4溶液，蛋白質析出，再加水也不溶解 B.氨基酸既可以與鹽酸反應，也能與氫氧化鈉溶液反應 C.重金屬鹽能使蛋白質變性，所以誤食重金屬鹽會中毒

D.濃硝酸濺在皮膚上使皮膚呈黃色，是由于濃硝酸和蛋白質發生顏色反應

5.下列物質中，能與酸反應，也能與堿反應，還能發生水解反應的是（）①Al（OH）3

②氨基酸 ③NaHCO3 ④淀粉 ⑤蛋白質

⑥纖維素

⑦（NH4）2S A.①②⑤

B.③⑤⑦ C.④⑤⑥

D.①③⑦

第四篇：蛋白質含量教案

教學內容： 《蛋白質含量》教學設計

北師大版實驗教材五年級下冊第69頁-----70頁的《蛋白質含量》。教學目標：

1、會解決有關百分數的簡單的實際問題，體會百分數與現實生活的密切聯系，掌握百分數、分數和小數間的互化方法。

2、提高學生應用百分數、分數、小數的能力。

3、在學習中體會成功的快樂，嘗試合作的愉快。教學重點、難點：

把百分數化成分數或者小數。教學過程：

一、復習激趣。

1、我來選百分數

108% 45%

98%

99% 100% 55%

2% 小名的爸爸是個著名的牙科醫生，經他主治的牙病治愈率達到（）

一本書已經看了（），還剩下全書的（）。這道題還可以怎樣填？

這節課，同學們學得積極主動，老師希望全班理解百分數意義的同學占（）

2、妙解成語：請你根據成語，說出百分數，看誰反應快。十拿九穩（）

百發百中（）

百里挑一（）

平分秋色（）

九死一生（）一心一意（）

3、把下面小數化成分數，并說說怎樣把分數化成小數？（課件出示）

0.57= 0.91= 1.48= 2.11= 2= 1.8=

二、新授

1、課件出示黃豆營養成分含量資料圖。

2、說一說情境圖中提供了些什么數學信息。

3、引導學生說一說黃豆中蛋白質、脂肪、碳水化合物各占黃豆總量的百分之幾？

黃豆中蛋白質占黃豆總量的36﹪……

4、在250克黃豆中，各種成分各占多少克？讓 學生列式計算。針對學生在計算中遇到的問題

三、導疑

師生探討怎樣把百分數化成分數或者小數。

百分數化成小數，要把百分號去掉，同時把小數點向左移動兩位；百分數化成分數，先把百分數化成分母為100的分數，能約分的要約成最簡分數。

四、導練

1、基礎練習（課件出示）：

2、應用練習（課件出示）：

五、小結

通過這節課的學習，談談你有什么收獲？

六、作業布置。

第五篇：蛋白質教學設計

《有機化合物及生物大分子》—蛋白質說課稿

尊敬的各位評委老師，你們好： 今天我說課的題目是《蛋白質》。

本節內容選自浙科版高中生物必修一第一章第三節《有機化合物及生物大分子》。主要內容包括氨基酸的結構及形成蛋白質的過程、蛋白質的結構和功能以及蛋白質的檢測實驗。這是在學生之前學習了糖類和脂質這兩類有機化合物基礎上，根據事物認識由簡單到復雜的規律，對生命活動的重要承擔者蛋白質作進一步深入的學習，同時也為本節下一課時核酸的學習奠定了學法基礎，并且為之后的細胞結構和細胞代謝的學習作了必要的知識鋪墊，可謂起著承上啟下的作用，充分體現了教材編排的嚴密性和邏輯性，同時也體現了知識學習循序漸進、螺旋上升的過程。

再從學習者角度出發，我面對的是普通高中高二的學生，處于這個階段的學生剛剛接觸生物學課程，他們的好奇心強，具備良好邏輯思維能力。根據皮亞杰的認知發展觀理論，正處于形式運算階段，抽象思維尚未完整地形成，處于日趨成熟的過程，由于氨基酸的結構及形成蛋白質的過程、蛋白質的結構這些微觀的內容對學生的空間想象能力和抽象思維要求較高，再加上有機化學知識的欠缺，學生在學習中難免會出現困難。所以在本節課教學過程中應該細心引導，可以借助圖片和動畫演示等手段幫助學生更好地理解，充分發揮學生的主體性地位，幫助學生建構新知的同時，提高他們的抽象思維能力。

基于以上對教材和學習者的分析，結合維果茨基的最近發展區理論，我制定了以下三維目標。知識目標：

1.說明氨基酸結構通式及脫水縮合生成肽鏈的過程；

2.闡明蛋白質的結構和功能，解釋蛋白質分子結構多樣性的原因，并進一步說明蛋白質分子結構多樣性與功能復雜性的關系； 3.說出蛋白質鑒定實驗的檢驗現象及在生活上的應用。能力目標：

1.通過觀察總結氨基酸的結構特點和脫水縮合生成肽鏈的過程，提高觀察分析和合作探究能力。

2.通過了解蛋白質的功能及其鑒定實驗分別在生活上的應用，培養理論聯系實際，運用所學的生物學知識解決實際問題的能力，提高知識遷移的應用能力。情感態度與價值觀目標：

1.解釋蛋白質分子結構的多樣性與功能復雜性的關系，形成事物統一性的觀點。2.認同蛋白質是生命活動的主要承擔者，進一步確立生命物質性的觀點。根據以上三維目標結合高中生物課程標準及學科指導意見，我確定的教學重難點如下： 教學重點：氨基酸形成蛋白質的過程；

蛋白質結構多樣性的原因。

而氨基酸形成蛋白質的過程、蛋白質的結構這些知識點比較抽象，對空間想象能力的要求較高，因此我將其確定為教學難點。

為了幫助學生突出重點，突破難點，我將采用提出問題、自主探究、合作交流的教學方法。因為問題教學法能夠啟發思維，調控課堂，激活舊知，逐步建構新知，最后融會貫通地掌握。另外，生物學課程理念之一就是倡導探究性學習，以此來培養分析和解決問題的能力，以及交流與合作的能力等。我是這樣安排教學過程的：

首先進行趣味導入階段，引用新聞案例，激發興趣，提出探索問題：

播放大頭娃娃的照片，大頭娃娃的頭比較大，面部肌肉松馳，表情比較呆滯，身體嚴重浮腫，對外界事物的刺激反應較低。為什么嬰兒長期吃劣質奶粉會出現這種癥狀？經檢驗發現劣質奶粉中蛋白質含量極低，蛋白質對生長發育如此重要嗎？在學生激烈的討論聲中就進入了新知學習階段。

探究新知階段：環節一為觀察探究。聯系生活實際，播放一組富含蛋白質的食物圖片，提問食物中的蛋白質能否被人體直接吸收？由此引出氨基酸的概念，說明氨基酸是蛋白質的基本組成單位，進入對氨基酸相關知識的學習。對于氨基酸的結構通式采用學生自主探究的方法，呈現幾種氨基酸的結構通式，通過我的提示和一些基本結構的說明，學生兩人一組觀察找出大體上有哪些共同點，嘗試寫出結構通式并總結結構特點，然后閱讀課本小資料人體必需的20種氨基酸。接下來習題強化訓練，讓學生判斷哪些屬于氨基酸，從而得到反饋。

引入案例，1965年由我國科學家人工合成的世界上第一個有生物活性的結晶牛胰島素其分子量相對較小是由51個氨基酸組成，提出氨基酸是如何形成蛋白質這一問題。通過氨基酸與蛋白質關系圖和氨基酸脫水縮合這一動畫的演示，同時我說明一些結構的名稱，讓學生繼續合作交流，嘗試總結這一過程。接下來習題強化訓練，進行有關氨基酸、肽鍵等數目的計算，從而得到反饋。圖片和動畫的演示直觀形象，很好地解決了學生抽象思維的有限性。到這里第一個教學難點氨基酸形成蛋白質的過程就得到了很好的突破，學生的觀察分析能力、合作探究能力也得到了很好的提高。環節二為對比分析。通過觀察不同種類蛋白質的空間結構，提問為什么蛋白質結構具有多樣性？呈現兩種蛋白質結構的模型圖，其中以用不同顏色的圓形表示不同種類的氨基酸，讓學生通過對比分析，總結出結構多樣性的原因。通過較為直觀的模型對比分析，教學另一個難點蛋白質結構多樣性的原因得到了很好的突破。

環節三分析歸納。以展示科學小資料的形式，由學生分析歸納蛋白質的功能。如以小資料的形式展示紅細胞中血紅蛋白的功能，由學生歸納總結。同時解決課前大頭娃娃案例中提出的蛋白質的重要性問題，起到了前后呼應。在知識方面，明確了蛋白質分子結構多樣性與功能復雜性的關系；在能力維度，提高了學生的分析歸納能力；在情感態度與價值觀維度，形成事物統一性和蛋白質生命物質性的觀點。

因為課程標準中蛋白質的檢測實驗僅屬于了解水平，再結合課時原因，所以由我告訴學生蛋白質檢測實驗的現象及相關應用。

最后進入總結應用階段。先由學生兩人一組交流總結，我再根據實際情況協助同學一起來構建知識網絡圖，鞏固教學重難點。舉例蛋白質在生活上的一些應用，拓寬學生視野。

以上就是我的全部說課內容，請各位老師批評指正。