第一篇：蛋白質、核酸答案
第二節(jié)：生命活動的主要承擔者
（二）思考與討論1:
1.每個氨基酸都有氨基和羧基，并且都有一個氨基和一個羧基連接在同一個碳原子上。
2.“氨基酸”代表了氨基酸分子結構中主要的部分──氨基和羧基。
（三）思考與討論2:
1.提示：氨基酸→二肽→三肽→??→多肽，一條多肽鏈盤曲折疊形成蛋白質，或幾條多肽鏈折疊形成蛋白質。
2.提示：食物中的蛋白質要經(jīng)過胃蛋白酶、胰蛋白酶、腸蛋白酶、腸肽酶等多種水解酶的作用，才能分解為氨基酸。這些氨基酸進入細胞后，要形成二肽、三肽到多肽，由多肽構成人體的蛋白質。人體的蛋白質與食物中的蛋白質不一樣，具有完成人體生命活動的結構和功能。
3.提示：10個氨基酸能夠組成2010條互不相同的長鏈。氨基酸的種類、數(shù)量、排列順序以及蛋白質空間結構的不同是蛋白質多種多樣的原因。
（四）旁欄思考題:
n個氨基酸形成一條肽鏈時，脫掉n-1個水分子，形成n-1個肽鍵。同理，n個氨基酸形成m條肽鏈時，脫掉n-m個水分子，形成n-m個肽鍵。
（五）練習
基礎題1.（1）√；（2）√。2.A。3.B。
拓展題提示：
紅細胞中的蛋白質和心肌細胞中的蛋白質，其氨基酸的種類、數(shù)量和排列順序以及蛋白質分子的空間結構都不同，它們的功能也不相同。
第三節(jié)：遺傳信息的攜帶者
（一）問題探討
1.提示：脫氧核糖核酸。DNA是主要的遺傳物質，而每個人的遺傳物質都有所區(qū)別，因此DNA能夠提供犯罪嫌疑人的信息。
2.提示：DNA鑒定技術還可以運用在親子鑒定上。在研究人類起源、不同類群生物的親緣關系等方面，也可以利用DNA鑒定技術。
3.提示：需要。因為DNA鑒定只是提供了犯罪嫌疑人的遺傳物質方面的信息，還需要有嫌疑人是否有作案動機、時間，是否在犯罪現(xiàn)場，是否有證人等其他證據(jù)。如果有人蓄意陷害某人，也完全有可能將他的頭發(fā)、血液等含有DNA的物質放在現(xiàn)場。因此案件偵察工作應在DNA鑒定的基礎上，結合其他證據(jù)確定罪犯。
（二）旁欄思考題:原核細胞的DNA位于擬核區(qū)域。
（三）練習
基礎題1.（1）√；（2）√；（3）√。2.C。3.C。
第二篇：2020核酸檢測測試題及答案
新冠病毒核酸檢測培訓測試
單選題:1.根據(jù)目前掌握的新型冠狀病毒生物學特點、流行病學特征、致病性、臨床表現(xiàn)等信息，該病原體暫按照病原微生物危害程度分類中（）類病原微生物進行管理？
A.第一
B.第二
C.第三
D.第四
單選題:2.可以進行新型冠狀病毒檢測標本采集人員為?
A.經(jīng)過生物安全培訓，培訓合格且具備采樣技能的人員
B.醫(yī)生
C.研究所科研人員
D.實驗室管理人員
單選題:3.新型冠狀病毒檢測標本首選?
A.呼吸道標本
B.便標本
C.尿液
D.結膜拭子標本
單選題:4.新型冠狀病毒感染的特異性檢測不包括?
A.核酸檢測
B.病毒分離
C.抗體檢測
D.生化檢測
單選題:5.抗體檢測最好選用?
A.發(fā)病早期血清
B.空腹血
C.恢復期血清
D.發(fā)病早期、恢復期雙份血清
單選題:6.新型冠狀病毒核酸檢測技術不包括?
A.高通量測序
B.熒光RT-PCR
C.數(shù)字PCR技術
D.病毒分離
單選題:7.以下哪個條件不能確認新型冠狀病毒感染?
D
A.同一份標本中新型冠狀病毒2個靶標（ORF1ab、N）實時熒光RT-PCR檢測結果均為陽性
B.兩種標本實時熒光RT-PCR檢測同時出現(xiàn)單靶標（ORF1ab或N）陽性
C.同種類型標本兩次采樣檢測重復出現(xiàn)單個靶標陽性（ORF1ab或N）
D.單種標本單次單靶標陽性（ORF1ab或N）
單選題:8.可在BSL-2級實驗室開展的新型冠狀病毒相關實驗活動不包括?
A.病毒分離
B.標本分裝
C.標本滅活
D.核酸檢測
單選題:9.新型冠狀病毒感染動物實驗可以在（）實驗室開展?
A.BSL-1
B.BSL-2
C.BSL-3
D.ABSL-3
單選題:10.鼻拭子采集的關鍵點是什么？
A.鼻拭子：待拭子頂端到達鼻咽腔后壁時，輕輕旋轉一周B.鼻拭子：沿下鼻道的底部向后緩慢深入，待拭子頂端到達鼻咽腔后壁時，輕輕旋轉三周C.鼻拭子：沿上鼻道的底部向后緩慢深入，待拭子頂端到達鼻咽腔后壁時即可
D.鼻拭子：沿中鼻道的底部向后緩慢深入，待拭子頂端到達鼻咽腔后壁時，輕輕旋轉三周單選題:11.咽拭子采集部位的關鍵點是什么？
A.咽拭子：兩側咽扁桃體和咽后壁上下擦拭至少30秒
B.咽拭子：兩側咽扁桃體稍微用力來回轉動擦拭，然后在咽后壁上下擦拭至少30秒
C.咽拭子：兩側咽扁桃體稍微用力擦拭，然后再在咽后壁上下擦拭至少3次
D.咽拭子：兩側咽扁桃體來回轉動擦拭，然后再在咽后壁上下擦拭至少1次
單選題:12.實驗室戴手套的注意事項？
A.兩層普通手套
B.兩層能蓋過袖口的手套，每次戴手套前要做充氣檢查
C.長袖筒一次性醫(yī)用橡膠手套兩層，手套袖筒必須覆蓋住防護服袖口，用充氣方法檢查手套是否破損
D.兩層手套，用充氣方法檢查手套是否破損
單選題:13.采集新冠病毒呼吸道標本時戴什么級別的口罩？
A.N95及以上口罩
B.N99口罩
C.醫(yī)用外科口罩
D.一次性口罩
單選題:14.以下關于戴N95口罩的表述正確的是？
A.佩戴N95口罩時要做氣密性檢查
B.佩戴N95口罩，再佩戴一次性醫(yī)用外科口罩
C.先佩戴一次性醫(yī)用外科口罩，再佩戴N95口罩
D.先佩戴一次性醫(yī)用外科口罩，再佩戴N95口罩同時做氣密性檢查
單選題:15.采集樣本后如何做手部消毒？
A.消毒劑消毒手部即可
B.消毒劑消毒后，脫去外層手套，消毒內層手套，再戴上外層手套
C.消毒劑消毒后，脫去外層手套，消毒內層手套，戴新的外層手套
D.消毒劑消毒手部，脫去手套再換一副新手套
單選題:16.呼吸道病毒的生物安全三級實驗室個人防護裝備，佩戴口罩應符合什么要求？
A.選擇一次性醫(yī)用平面口罩
B.選擇符合N95及以上標準的口罩
C.選擇符合N90及以上標準的口罩
D.只要是口罩就可以
單選題:17.在脫個體防護裝備時，首先進行下列哪些操作？
A.無需消毒外層手套，直接換新的外層手套
B.全身噴灑消毒劑
C.不消毒，直接更換外層手套
D.只消毒前胸和雙臂，更換新的外層手套
單選題:18.在呼吸道病毒操作的生物安全三級實驗室個人防護裝備穿戴過程中，穿連體防護服時，需要注意什么？
A.選擇適合自己體型大小的防護服且檢查防護服是否破損
B.防護服沒有有效期，穿戴前不需要考慮有效期
C.防護服沒有型號區(qū)分，穿戴前不需要選擇大小
D.沒有特殊要求，只要是防護服就可以
單選題:19.在呼吸道病毒操作的生物安全三級實驗室個人防護裝備穿戴過程中，佩戴內層一次性頭套時，有何要求？
A.直接戴上，沒有特殊要求
B.戴上內層頭套，要求完全罩住頭發(fā)，不能有頭發(fā)漏出
C.戴上內層頭套，可以有少量頭發(fā)在頭套外面
D.以上操作都可以
單選題:20.在實驗操作過程中，要更換外層手套，首先要進行下列哪些操作？
A.直接脫掉外層手套，更換新的手套
B.沒有特殊要求，可直接脫掉外層手套
C.更換外層手套前，首先要對外層手套進行充分的消毒
D.以上操作都可以
單選題:21.摘口罩，需要以下哪幾步？
A.從腦后先摘口罩的上方系帶，再摘下方系帶，全程不能碰觸口罩前面
B.從腦后先摘口罩的下方系帶，再摘上方系帶，全程不能碰觸口罩前面
C.從口罩的下方摘下口罩，全程不能碰觸口罩前面
D.同時拿住兩根系帶摘下口罩，全程不能碰觸口罩前面
單選題:22.在脫連體防護服時，需要注意什么？B
A.無所謂，只要把連體防護服脫下來就可以
B.全程確保連體防護服的污染面，不能碰觸內層衣物，脫的過程要緩慢輕柔
C.脫的過程中，速度一定要快，不能拖沓
D.根據(jù)個人脫防護服習慣，沒有特殊要求
單選題:23.下列不屬于手套損壞、污染處理方法的是？D
A.手套被污染時應立即用消毒劑噴灑手套
B.脫下手套，放入黃色垃圾袋內，待消毒
C.更換新手套繼續(xù)實驗
D.直接帶新手套
單選題:24.在新型冠狀病毒實驗室操作過程中，可噴灑1000mg/L的含氯消毒劑進行去污染。噴灑含氯消毒劑的作用時間為？D
A.1分鐘
B.3分鐘
C.5分鐘
D.10分鐘
單選題:25.實驗操作過程中，從生物安全柜里，把實驗用物品拿出，必須進行下列哪些操作后，方可拿出生物安全柜？A
A.噴灑有效濃度的消毒劑，作用有效時間后，方可拿出
B.噴灑有效濃度的消毒劑，立即拿出
C.不需要噴灑消毒劑，可直接拿出生物安全柜
D.以上操作都可以
單選題:26.運輸新型冠狀病毒呼吸道樣本需要幾層包裝？C
A.一層包裝
B.二層包裝
C.三層包裝
D.越多越好
單選題:27.新型冠狀病毒毒株或其它潛在感染性生物材料陸路和航空運輸時，應按照哪類感染性物質運輸？
A.A類UN3373
B.B類UN2814
C.B類UN3373
D.A類UN2814
單選題:28.新型冠狀病毒毒株或其它潛在感染性生物材料的運輸包裝屬于?
A.C類
B.A類
C.D類
D.B類
單選題:29.根據(jù)衛(wèi)生部第45號令《可感染人類的高致病性病原微生物菌（毒）種或樣本運輸管理規(guī)定》的要求，下列屬于提交申請辦理《準運證》審批范圍的是：1.第一類病原微生物菌（毒）種或樣本2.第二類病原微生物菌（毒）種或樣本3.第三類病原微生物運輸包裝分類為A類的病原微生物菌（毒）種或樣本4.疑似高致病性病原微生物菌（毒）種或樣本
A.1、2、3
B.1、2、4
C.1、2、3、4
D.1、3、4
單選題:30.申請跨省、自治區(qū)、直轄市運輸高致病性病原微生物菌（毒）種或樣本的，應當將申請材料提交何單位進行初審？
A.國家衛(wèi)生健康委員會
B.中國疾病預防控制中心
C.出發(fā)地省級衛(wèi)生行政部門
D.目的地省級衛(wèi)生行政部門
單選題:31.如運輸中制冷劑為干冰，需要在運輸包裝外貼上第幾類危險品的標簽？
A.第一類
爆炸品
B.第四類
易燃固體、易自燃和遇水放出易燃氣體物質
C.第六類
毒性物質和感染性物質
D.第九類
雜項危險品
單選題:32.符合條件的醫(yī)療機構、疾控機構或第三方檢測機構在接收到標本后應（）小時內反饋實驗室檢測結果?
A.2小時
B.24小時
C.12小時
D.48小時
單選題:33.以下對第三方檢測機構檢測結果報告要求描述正確的是？
A.第三方檢測機構不需要反饋檢測結果
B.建立第三方檢測機構與屬地疾控機構/定點醫(yī)院的信息溝通機制與工作流程，將檢測陽性者信息上報轄區(qū)疾控中心/定點醫(yī)院
C.醫(yī)療機構委托的第三方檢測機構，檢測陽性者信息由第三方檢測機構網(wǎng)絡直報
D.以上描述均不正確
單選題:34.感染性廢物應用（D）包裝封口并標明感染名稱？
A.雙層紅色垃圾袋
B.單層紅色垃圾袋
C.單層黃色垃圾袋
D.雙層黃色垃圾袋
單選題:35.實驗室應設廢物暫時貯存設施、設備，廢物暫時貯存的時間不得超過多少天？
A.7天
B.2天
C.10個工作日
D.30個工作日
單選題:36.盛裝醫(yī)療廢物的包裝物或容器達到（B）時，采用有效的封口方式妥善封口？
A.裝滿
B.不大于3/4
C.不大于4/5
D.不大于1/3
單選題:37.醫(yī)療廢棄物分類為（C）？
A.感染性、病理性、藥物性、化學性
B.感染性、病理性、損傷性、藥物性、其他
C.感染性、病理性、損傷性、藥物性、化學性
D.感染性、輻射性、其他
單選題:38.下列哪一項不在生物安全范疇內？
A.傳染病防控
B.實驗室生物安全
C.深海安全
D.外來物種入侵
單選題:39.下列哪一項不是實驗室生物安全的工作目標？
A.保護工作人員
B.保護樣本
C.保護環(huán)境
D.保護設備正常運轉
單選題:40.下列哪一項法規(guī)對我國病原微生物實驗室生物安全提出了基本的管理要求？
A.病原微生物實驗室生物安全管理條例
B.實驗室生物安全通用要求（GB19489-2008）
C.微生物和生物醫(yī)學實驗室生物安全通用準則（WS233－2017）
D.生物安全實驗室建筑技術規(guī)范（GB50346-2011）
單選題:41.下列誰是實驗室生物安全的第一責任人？
B
A.生物安全委員會主任
B.實驗室負責人
C.實驗室監(jiān)督員
D.實驗室檢測人員
單選題:42.下列哪項屬于二級生物安全柜的4種類型？
A.BSL-1、BSL2、BSL-3、BSL-4
B.ABSL-1、ABSL2、ABSL-3、ABSL-4
C.Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ
D.A1、A2、B1、B2
單選題:43.《管理手冊》屬于第幾級實驗室安全管理體系文件？
A.第一級
B.第二級
C.第三級
D.第四級
單選題:44.原則上臨床基因擴增檢驗實驗室應當設置以下區(qū)域？
A.試劑儲存和準備區(qū)、標本制備區(qū)、擴增區(qū)、擴增產(chǎn)物分析區(qū)
B.試劑儲存區(qū)、標本制備區(qū)、擴增區(qū)、擴增產(chǎn)物分析區(qū)
C.試劑儲存和準備區(qū)、標本制備區(qū)、擴增產(chǎn)物分析區(qū)
D.試劑準備區(qū)、標本制備區(qū)、擴增區(qū)、擴增產(chǎn)物分析區(qū)
單選題:45.實驗室人員的本底血留存屬于？
A
A.人員健康監(jiān)測
B.生物安全培訓
C.生物安全防護裝備
D.體檢
單選題:46.生物安全柜內擺放的物品應？A
A.物品不遮擋氣道口，分區(qū)擺放
B.盡量靠左放置，不遮擋氣道口，豎向排開
C.盡量靠右放置，不遮擋氣道口，豎向排開
D.隨意擺放
單選題:47.從事高致病性病原微生物相關實驗活動的實驗室應當制定（B），并向該實驗室所在地的省、自治區(qū)、直轄市人民政府衛(wèi)生主管部門或者獸醫(yī)主管部門備案？
A.實驗室預警處置預案
B.實驗室感染應急處置預案
C.實驗室溢撒處置預案
D.實驗室環(huán)境應急預案
單選題:48.下列不屬于應急物資的是？
B
A.電話
B.生物安全柜
C.溢撒處理箱
D.個人防護裝備
單選題:49.下列哪項屬于重大實驗室感染事故？
A
A.發(fā)生高致病性病原微生物相關感染并造成或可能造成死亡和病例擴散，高致病性病原微生物丟失、被盜
B.發(fā)生高致病性病原微生物相關感染，但沒有發(fā)生死亡和病例擴散（包括不能排除實驗室感染情況的）
C.感染性物質灑溢在實驗室清潔區(qū)、皮膚、粘膜、消毒不徹底，發(fā)生氣溶膠外溢
D.非高致病性病原微生物實驗室感染（第三、四類病原微生物），沒有造成嚴重后果
單選題:50.下列不屬于潛在危害性氣溶膠的釋放？B
A.容器破裂或跌落
B.液滴滴落
C.使用酒精噴壺
D.打開離心管或攪拌容器
第三篇：蛋白質化學
演講稿 工作總結 調研報告 講話稿 事跡材料 心得體會 策劃方案
蛋白質化學
第一章
蛋白質化學 第一節(jié)
概
述
一、蛋白質的定義
蛋白質是一切生物體中普遍存在的，由20種左右天然а-氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物；其種類繁多，具有一定的相對分子量、復雜分子結構和特定生物學功能；是表達生物遺傳形狀的一類主要物質。
二、蛋白質在生命中的重要性
早在1878年，思格斯就在《反杜林論》中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白體是生命的物質基礎；
第二，生命是物質運動的特殊形式，是蛋白體的存在方式； 第三，這種存在方式的本質就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝。現(xiàn)代生物化學的實踐完全證實并發(fā)展了恩格斯的論斷。
三、蛋白質具有重要的生物學功能
1.蛋白質是生物體內必不可少的重要成分，是構成生物體最基本的結構物質和功能物質
蛋白質占干重
人體中（中年人）
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人體
45%
水55%
細菌
50%～80%
蛋白質19%
真菌
14%～52%
脂肪19%
酵母菌
14%～50%
糖類＜1%
白地菌
50%
無機鹽7%
2.蛋白質是一種生物功能的主要體現(xiàn)者，它參與了幾乎所有的生命活動過程
1）作為生物催化劑（酶）2）代謝調節(jié)作用 3）免疫保護作用 4）物質的轉運和存儲 5）運動與支持作用 6）參與細胞間信息傳遞
3.外源蛋白質有營養(yǎng)功能，可作為生產(chǎn)加工的對象
四、蛋白質的元素組成
1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質還含有碘。
碳
50％
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氫
7％
氧
23％
氮
16%
硫
0-3％
其他
微
量 2.蛋白質元素組成的特點：
（1）一切蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％；
（2）蛋白質系數(shù)：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25蛋白質的存在，6.25常稱為蛋白質常數(shù)。
100克樣品中蛋白質的含量(g%)
=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×100
五、蛋白質的分類
（一）、依據(jù)蛋白質的外形分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。
1.球狀蛋白質：外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結晶，大多數(shù)蛋白質屬于這一類。
2.纖維狀蛋白質：分子類似纖維或細棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋
白質和不溶性纖維狀蛋白質。
（二）、依據(jù)蛋白質的組成分為簡單蛋白和結合蛋白
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1.簡單蛋白：又稱為單純蛋白質；這類蛋白質只含由(-氨基酸組成的 肽鏈，不含其它成分。
（1）清蛋白和球蛋白：廣泛存在于動物組織中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。
（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。
（3）精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質，存在與細胞核中。
（4）硬蛋白：存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。
2.結合蛋白：由簡單蛋白與其它非蛋白成分結合而成
（1）色蛋白：由簡單蛋白與色素物質結合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。
（2）糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質組成。如細胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由簡單蛋白與核酸結合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。
（5）色蛋白：由簡單蛋白與色素結合而成。如血紅素、過氧化氫酶、細胞色素c等。
（6）磷蛋白：由簡單蛋白質和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等。
（三）、蛋白質按功能分為活性蛋白和非活性蛋白
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（四）、蛋白質按營養(yǎng)價值分為完全蛋白和不完全蛋白
第 二 節(jié)
氨基酸化學
--組成蛋白質的基本單位
存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
一、氨基酸的結構與分類
（一）氨基酸的結構
氨基酸是蛋白質水解的最終產(chǎn)物，是組成蛋白質的基本單位。從蛋白質水解物中分離出來的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結構上的共同特點為：
(1).與羧基相鄰的α-碳原子上都有一個氨基，因而稱為α-氨基酸。
(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都為不對稱碳原
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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構體。目前已知的天然蛋白質中氨基酸都為L-型。
（二）氨基酸的分類
中性AA（1）按R基團的酸堿性分為：
酸性AA
堿性AA
（2）按R基團的電性質分為：
疏水性R基團AA
不帶電荷極性R基團的AA
帶電荷R基團的AA（3）按R基團的化學結構分為：脂肪族A
芳香族AA
雜環(huán)族AA 脂肪族氨基酸：
中性aa：甘、丙、纈、亮、異亮；
側鏈含-OH和-S的aa：絲、蘇；
酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天門冬及天門冬酰胺；
堿性aa：精、賴、組； 芳香族aa：苯丙、色、酪 雜環(huán)aa：脯、組。
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演講稿 工作總結 調研報告 講話稿 事跡材料 心得體會 策劃方案
非極性R基aa（8個）：丙、纈、亮、異亮、脯、苯丙、色、蛋； 極性R基但不帶電荷aa（7個）：甘、絲、蘇、半胱、酪、天門冬酰胺、谷氨酰胺；
極性正電aa（堿性aa3個）：精、賴、組； 極性負電aa（酸性aa2個）：天門冬、谷。
（三）人體所需的八種必需氨基酸
（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：
（2）種類：
必需氨基酸：賴氨酸(Lys)
纈氨酸(Val)
蛋氨酸(Met)
色氨酸(Try)
亮氨酸(Leu)
異亮氨酸(Ile)
酪氨酸(Thr)
苯丙氨酸(Phe)
半必需氨基酸：嬰兒時期所需: 精氨酸(Arg)、組氨酸(His)
早產(chǎn)兒所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)
（四）、幾種重要的不常見氨基酸
在少數(shù)蛋白質中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋
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演講稿 工作總結 調研報告 講話稿 事跡材料 心得體會 策劃方案
白質氨基酸。這些氨基酸都是由相應的基本氨基酸衍生而來的。其中重要的有4-羥基脯氨酸、5-羥基賴氨酸、N-甲基賴氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。
二、氨基酸的重要理化性質 1.一般物理性質
常見氨基酸均為無色結晶,其形狀因構型而異
(1)溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。
(2)熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。
(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。
(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，但在遠紫外區(qū)(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.兩性解離及等電點
（1）氨基酸是兩性電解質，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。
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pH
pH=pI
pH>pI
陽離子
氨基酸的兼性離子
陰離子（2）等電點(isoelectric point, pI)：
在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。
（3）氨基酸等電點的計算
側鏈不含離解基團的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2
酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2
堿性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2
（4）與茚三酮的反應
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氨基酸與水合茚三酮共熱，發(fā)生氧化脫氨反應，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。加熱過程中酮酸裂解，放出CO2，自身變?yōu)樯僖粋€碳的醛。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍紫色化合物。
*反應要點
A.該反應由NH2與COOH共同參與 B.茚三酮是強氧化劑
C.該反應非常靈敏，可在570nm測定吸光值 D.測定范圍：0.5~50μg/ml
E.脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質（不釋放NH3）
*應用：
A.氨基酸定量分析（先用層析法分離）
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B.氨基酸自動分析儀：
用陽離子交換樹脂，將樣品中的氨基酸分離，自動定性定量，記錄結果。
第三節(jié)
蛋白質的分子結構 引言：
自然界成千上萬的蛋白質都具有不同的結構，而組成這類蛋白質的aa卻只有20種左右，他們是如何形成蛋白質的呢？本節(jié)就是解決這一問題的。
蛋白質的結構分為一級、二級、三級和四級。隨著對蛋白質結構的不斷認識，在二級與三級之間引入了一個超二級結構和結構域的概念，所以說蛋白質分子在結構上最顯著的特點是多層次和高度復雜。
在談及蛋白質分子結構之前，先明確兩個概念，即構象和構型，兩者雖一字之差，但卻有本質區(qū)別。
構想（conformation）：指分子內各原子或基團之間的相互立體關系。構象的改變是由于單鍵的旋轉而產(chǎn)生的。不需要共價鍵的斷裂或形成，只涉及二級鍵的改變。
構型（configuration）:指在立體異構體中，取代基團或原子因受某種因素的限制，在空間上取不同的位置所形成的不同立體結構。構型的改變必須有共價鍵的斷裂或新鍵的形成。
一、介紹一些基本概念：
1、肽鍵和肽：一個aa的氨基和另一個aa的羧基之間失水形成的酰
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胺鍵，稱為肽鍵。所形成的化合物稱為肽。
肽鍵的特點：
?氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用； ? ?組成肽鍵的原子處于同一平面； ? ?肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉； ?
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?在大多數(shù)情況下，以反式結構存在。
2、二肽、多肽和aa殘基：有兩個aa組成的肽稱為二肽。由多個氨基酸組成的肽稱為多肽，組成多肽的aa單元稱為aa殘基。
3、多肽鏈(polypeptide chain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。氨基酸順序是指在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列。N 末端：多肽鏈中有自由氨基的一端，C 末端：多肽鏈中有自由羧基的一端。
4、肽鏈的表示方法：從N端開始到C端
可用aa中文第一個字或英文連字體或單字母
中間用 “。”或“-”連
5、環(huán)狀肽：指沒有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。
二、蛋白質的一級結構
1、定義
蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的排列順序，指蛋白質的aa組成、排序、二硫鍵、肽鏈、末端aa種類等。
2、主要的化學鍵：肽鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵。
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*一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎。
三、蛋白質的二級結構
（一）、基本情況
1、定義：
蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架盤繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成的有規(guī)律性的結構。它并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。
2、主要的化學鍵：
氫鍵
3、肽單元：
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4、幾個基本概念
*肽單位：指多肽鏈上從一個a-碳原子到相鄰的a-碳原子之間的結構（又一個羧基和一個亞氨基組成）它是肽鏈主鏈骨架中的重復結構。*肽平面：由于肽鏈具有雙鏈性質，因而不能自由自由旋轉，使得肽鏈所所連接的6個原子處于同一個平面上。這個平面稱為--。*a碳原子的二角：多肽鏈中a-碳N和C-件都是單鍵。可以自由旋轉，其中can旋轉角度由∮表示。aCC間旋轉角度由∮表示。他們被稱為--。
*肽單位的四個顯著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一級結構的最小單位是aa殘基，高級結構的最小單位是肽單位。
（二）、蛋白質二級結構的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折疊((-pleated sheet)?(-轉角((-turn)? 無規(guī)卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋結構? 定義：
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鏈主鏈骨架圍繞中心軸盤繞折疊所形成的有規(guī)則的結構，每圈螺旋含3.6個aa堿基。螺旋的螺距為0.54nm,結構的穩(wěn)定是靠鍵內的氫鍵。
結構特征：
*多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉，形成螺旋結構，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm,含3.6個氨基酸殘基；兩個氨基酸之間的距離0.15nm.*肽鏈內形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個氨基酸殘基的酰胺基團的-CO基與第四?個氨基酸殘基酰胺基團的-NH基形成氫鍵。*蛋白質分子為右手(-螺旋。*有些結構不易形成(-螺旋。（2）?-折疊結構？
定義：
指是由兩條或兩條以上幾乎完全伸展的肽鏈平行排列通過鏈間氫鍵交聯(lián)而成。肽鏈的主鏈成鋸齒狀折疊構象。
結構特征：
①在(-折疊中，(-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm.②(-折疊結構的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內氫鍵的交聯(lián)，氫鍵
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與鏈的長軸接近垂直。
③(-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。（3）?-轉角和無規(guī)卷曲
在?-轉角部分，由四個氨基酸殘基組成.四個形成轉角的殘基中，第三個一般均為甘氨酸殘基．彎曲處的第一個氨基酸殘基的-C=O 和第四個殘基的-N-H 之間形成氫鍵，形成一個不很穩(wěn)定的環(huán)狀結構。這類結構主要存在于球狀蛋白分子中。無規(guī)卷曲是用來闡述沒有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結構。
（三）超二級結構和結構域（１）超二級結構
在蛋白質分子中，由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。幾種類型的超二級結構：α α；ββ；βαβ；βββ．
★超二級結構在結構層次上高于二級結構，但沒有聚集成具有功能的結構域．（２）結構域
對于較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維實體締合而成三級結構。這種相對獨立的三維實體就稱結構域。
①結構域通常是幾個超二級結構的組合，對于較小的蛋白質分子，結
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構域與三級結構等同，即這些蛋白為單結構域。
②結構域一般由100~200 個氨基酸殘基組成，但大小范圍可達 40~400 個殘基。氨基酸可以是連續(xù)的，也可以是不連續(xù)的。③結構域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質優(yōu)先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個結構域的界面上。
④結構域之間由“鉸鏈區(qū)”相連，使分子構象有一定的柔性，通過結構域之間的相對運動，使蛋白質分子實現(xiàn)一定的生物功能。
⑤在蛋白質分子內，結構域可作為結構單位進行相對獨立的運動，水解出來后仍能維持穩(wěn)定的結構，甚至保留某些生物活性。
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纖連蛋白分子的結構域
（四）、自學a-角蛋白，膠原蛋白的結構應簡單了解。
四、蛋白質的三級結構（1）定義：
整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。
（2）主要的化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals力等。
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五、蛋白質的四級結構
（1）亞基(subunit)：有些蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基。
（2）蛋白質的四級結構：蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。
（3）亞基之間的結合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。
例如：
血紅蛋白的四級結構的測定由佩魯茨1958年完成，其結構要點為： ?球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個亞基 ?兩條α鏈，兩條β鏈，α2β2 ?α 鏈：141個殘基； β鏈：146個殘基 ?分子量65 000 ?含四個血紅素輔基
?親水性側鏈基團在分子表面，疏水性基團在分子內部
*蛋白質分子中的結構層次
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到此為止，已基本介紹完蛋白質由低到高的結構層次，總結如下：
一級結構→二級結構→超二級結構→結構域→三級結構→亞基→四級結構
肽鏈、二硫鍵 ←--一級結構（肽鏈結構指多肽鏈的aa排列順序）
↓
氫鍵 ←--二級結構（多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊形成有規(guī)律性的結構）
←--超二級結構（相鄰二級結構的聚集體）
←--結構域（在空間上可明確區(qū)分，相對獨立的區(qū)域性結構）相互作用，氫鍵
范德華力，鹽鍵←--三級結構（球狀蛋白質中所有原子在空間上相對位置）
范德華力、鹽堿←--四級結構（亞基聚合體）
?維系蛋白質分子的一級結構：肽鍵、二硫鍵
?維系蛋白質分子的二級結構：氫鍵
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?維系蛋白質分子的三級結構：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵
?維系蛋白質分子的四級結構：范德華力、鹽鍵
第四節(jié)
蛋白質結構與功能的關系
引言：
介紹完蛋白質的各層次結構后，到底各層次結構在與功能上的關系如何，每個層次又如何決定著蛋白質的功能，如何從立體水平上去認識這些問題，本節(jié)就解決這一問題。
一、蛋白質的一級結構決定其高級結構：
1、如何舉例證明？ Anfinsen的實驗：
有活性球狀分子核糖核酸酶（氫鍵、二硫鍵）--8M尿素、羥基乙醇-→變性為伸展的分子，生物活性消失--透析除去變性劑和還原劑-→酶的活性大部分恢復，伸展的多肽鏈重新折疊，二硫鍵正確配對；還原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→無活性錯亂的核糖核酸酶--微量羥基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫鍵正確配對）。
2、說明什么問題？
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A：蛋白質的變性是可逆的，變性蛋白質在一定條件下是可以恢復活性的；
B：恢復的原因是在一定條件下可以自身折疊成天然構象； C：前兩項根源是蛋白質之所以能形成復雜的三級結構，所需要的全部信息都包含在一級結構中； D：一級結構決定它的高級結構。
二、蛋白質一級結構與功能的關系
1、同源蛋白質的研究：也叫同功能蛋白質，有助于研究生物進化。A、同源蛋白質的概念：
是指在不同生物體中實現(xiàn)同一功能的蛋白質。它的一級結構中有許多位置的aa對所有種屬來說都是相同的，稱為不變殘基。其他位置的aa差異較大，稱為可變殘基。這種aa順序中的相似性稱為順序同源現(xiàn)象。
B、舉例：如細胞色素c，120個物種，28個aa位置不變，是維持構象上發(fā)揮功能的必要部位。可變殘基隨進化而變異，親緣關系越近，aa差異越小（繪出進化樹）。
2、一級結構相同，功能相同，一級結構的細小變化導致功能完全不同。
A、分子病的概念：由于遺傳基因的突變導致蛋白質分子結構的改變或某種蛋白質缺乏引起的疾病。
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B、例如：鐮刀性貧血病
三、蛋白質的高級結構與功能的關系
蛋白質具有特有的空間構象，因而就有相應的生物學功能。
（一）舉例說明：不同的aa順序可以產(chǎn)生相同的空間構象，因而執(zhí)行相同的生物學功能。
例1：血紅蛋白與肌紅蛋白的結構與功能的關系
1、肌紅蛋白的結構為一條肽鏈。一個血紅素輔基，75%為?-螺旋，內部為非極性aa，血紅素在表面，通過His93和His64與內部相連，His64存在于第六位配位鍵上，可避免Fe2+氧化。血紅蛋白的結構為四條肽鏈。2條?鏈，2條?鏈，4個血紅素輔基，每條1個，由4個原卟啉和1個鐵原子組成，形成6個配位鍵，4個與原卟啉的N原子結合，1個與His93結合，另1個可與O2或水結合，當未與O2結合時。Fe2+處于高自旋狀態(tài)，使這種6位結合形成一個“圓屋頂”，F(xiàn)e2+高出屋頂，不穩(wěn)；當與O2結合后，F(xiàn)e2+變?yōu)榈妥孕隣顟B(tài)，F(xiàn)e2+落入環(huán)中而不穩(wěn)。構象改變也影響其它亞基結合O2。
2、結合曲線不同，血紅蛋白的結合O2曲線為S型，肌紅蛋白為雙曲線，也就是血紅蛋白與O2結合具有協(xié)同性，為什么？
血紅蛋白由四個亞基組成，脫氧時，四條鏈的C端均參與鹽橋的形成，多個鹽橋的存在使它處于高度約束狀態(tài)，當一個氧分子沖破某種阻力與血紅蛋白的一個亞基結合后，這些鹽橋打斷，使亞基構象發(fā)生改變，而引起鄰近亞基的構象發(fā)生改變，這種變化易于和O2的結
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合，并繼續(xù)影響第三個和第四個亞基與O2的結合。由此Monod提出了蛋白質的變構作用。
3、提出兩個問題用于自學：
A：為什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血紅蛋白與O2的親和力，有何生理意義？
B：什么是波爾（Bohr）效應？生理意義？
（1）什么是波爾（Bohr）效應？
它主要描述pH值或H+濃度和CO2分壓的變化對血紅蛋白結合氧能力的影響，在pH值一定的情況下，CO2分壓升高，血紅蛋白對氧的結合能力降低；降低pH值（H+濃度升高），促進血紅蛋白釋放氧，此現(xiàn)象由丹麥科學家C.Bohr發(fā)現(xiàn)，因此稱為Bohr效應。（2）Bohr效應的生理意義：
A：當血液流經(jīng)組織，特別是代謝旺盛的組織如肌肉時，這里的pH較低，CO2濃度較高，氧合血紅蛋白釋放O2，使組織獲得更多O2，供其需要，而O2的釋放，又促使血紅蛋白與H+與CO2結合，以緩解pH降低引起的問題。
B：當血液流經(jīng)肺時，肺O2升高，因此有利于血紅蛋白與O2結合，促進H+與CO2釋放，CO2的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。
（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）對血紅蛋白結合O2能力的影響 A：BPG是紅細胞在無氧或缺氧情況下的代謝產(chǎn)物。Hb與BPG結合后，精心收集
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氧曲線向右移，降低了血紅蛋白與O2的結合能力，釋放O2供組織需要。它在血液中與血紅蛋白等摩爾存在。
B：BPG只影響Hb與O2的結合，不影響Hb O2與O2的親和力。C：為什么？
*血紅蛋白四個亞基中央有一個孔穴，BPG就結合在這個孔穴中，在生理條件下，BPG帶負電荷，可與血紅蛋白兩條?鏈上帶正電荷的堿性aa形成鹽鍵，加上原來的八個鹽鍵，使血紅蛋白結構十分穩(wěn)定，不易結合O2(脫氧情況下)。
*氧合情況下，O2的結合已經(jīng)打斷了鹽鍵，使?鏈相互接近，中央孔穴變小，無法再容納BPG分子，同時構象變化使BPG無法與?鏈上堿性aa形成鹽鍵，因此BPG無法結合進入Hb O2分子內。*為什么胎兒Hb與O2結合能力高于成人？
胎兒Hb由兩條a鏈與r鏈組成，因為?鏈上與BPG形成鹽鍵的第143位點His在r鏈上變?yōu)镾er（不帶電荷）。因而BPG與r鏈形成鹽鍵的能力喪失，結合力減弱，而與O2結合能力增強（因為BPG干擾）以利于連續(xù)獲得更多的O2。
第五節(jié) 蛋白質的性質
一、具有膠體的性質
由于表面親水基團形成親化層，和表面帶電基團和周圍環(huán)境中相反電荷形成雙電層使蛋白質具有膠體性質--丁達爾現(xiàn)象，布朗運動、不能
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通過半透膜（只讓小分子通過，不讓蛋白質通過），這可用于純化蛋白質（透析法）等。
二、兩性性質（電解離）
1、由于表面帶有許多可解離的基團，有正電荷存在、也有負電荷存在，因此是兩性電解質，既可與酸性反應又可與堿性反應；
2、蛋白質等電點：在某一溶液pH值時，蛋白質分子中所帶的正電荷數(shù)目與負電荷數(shù)目相等，即靜電荷為0，在電場中不移動，此時溶液的pH值為該蛋白質的等電點，處于等電點的蛋白質的溶解度最低。
3、三、變性作用與復性作用
1、變性作用的定義：由于受某些物理或化學作用的影響，分子空間構象破壞，導致其理化性質和生物學性質改變的現(xiàn)象，叫變性作用。是二級結構上的變化，一級結構沒有變化。
2、變形后蛋白質的特征：處于伸展狀態(tài)，溶解度降低，易酶解，分子的不對稱性增加。
3、復性作用的定義：變形后蛋白質可在一定的實驗條件下恢復原來的空間構象和生物學活性稱為復性作用。
4、變性因素：強酸、強堿、劇烈攪拌、重金屬、有機溶劑、脲類、胍類、超聲波等。
四、蛋白質的沉淀作用
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1、定義：
由于水化層和雙電層的存在，蛋白質溶液是一種穩(wěn)定的膠體溶液，如果向蛋白質溶液中加入某一種電解質，以破壞其顆粒表面的雙電層或調節(jié)溶液的pH值，使其達到等電點，蛋白質顆粒因失去電荷變得不穩(wěn)定而沉淀出來，這一作用稱為蛋白質的沉淀作用。*沉淀的蛋白質不一定變性失活。
2、種類分為：
可逆性沉淀作用：蛋白質發(fā)生沉淀后，用透析等方法除去沉淀劑，可使蛋白質重新溶于原來的溶液中。
不可逆性沉淀作用：蛋白質發(fā)生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀劑使蛋白質重新溶于原來的溶液中。
4、主要沉淀因素及機理：
a：無機鹽類，如硫酸銨，破壞其雙電層，使蛋白質失去電荷而析出。
B：重金屬鹽類--在堿性條件下，蛋白質帶負電荷，可以重金屬離子結合，形成不溶性重金屬蛋白鹽沉淀，如醋酸鉛、硫酸銅等。
有機溶劑--破壞水化層，使蛋白質分子間靜電作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。
生物堿試劑--在酸性條件下，蛋白質帶正電荷，與生物堿試劑結合形成溶解度極小的鹽類，如三氯乙酸、單寧酸等。
五、蛋白質的沉降作用
1、與蛋白質的分子量、形狀、溶劑的密度、摩擦系數(shù)等都有關系；
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2、沉降系數(shù)是溶質顆粒在單位離心場中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白質沉降系數(shù)的范圍是1~200s。
第六節(jié) 蛋白質的分離純化和測定一、一般步驟
1、材料的預處理
2、破碎細胞
3、蛋白質的粗提（與雜質分開）
4、將蛋白質沉淀出來（等電點、鹽析法、有機溶劑法）
5、粗制品的純化（凝膠過濾法、纖維素柱色譜法、親和層系法）
二、純化的主要方法
1、凝膠過濾法：又稱分子篩法、分子排阻法等。
原理：像葡聚糖凝膠具有網(wǎng)狀結構，其上有大小不同的網(wǎng)孔，把這些凝膠裝入玻璃管中，當某一蛋白質溶液通過時，比網(wǎng)孔大的分子被排在網(wǎng)孔外面，比網(wǎng)孔小的分子進入網(wǎng)孔中，當用緩沖液洗脫時，排在外的分子先洗脫下來，網(wǎng)孔內的分子后洗脫下來，從而達到分離的目的。（根據(jù)分子量的大小進行分離）
2、纖維素柱色譜法
原理：利用蛋白質的酸堿性質進行分離。纖維素表面可解離基團。陽離子交換素可解離帶負電荷的基團，因而帶正電的蛋白質分子可由于靜電吸引而相互結合，不結合的則被洗脫下來，而后再選用一定pH
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值和離子強度的緩沖液進行洗脫。分為CM和DEAE。
3、親和色譜法：
原理：是根據(jù)許多蛋白質對特定的化學基團具有專一性結合的原理，將配基顆粒裝入一定規(guī)格的玻璃管中制成親和柱，當?shù)鞍踪|溶液經(jīng)過時，與之特異結合到柱上，不能結合者就洗脫下來，然后采用一定的pH和離子強度的洗脫條件，將與配基結合的特異性蛋白質洗脫下來達到純化的目的。
三、蛋白質分子量測定方法：
1、凝膠過濾法：分子量對數(shù)對洗脫體積作圖，并用標準分子量蛋白質作對照，從圖中就可以查得未知蛋白質的分子量。
2、SDS-PAGE電泳法：
電泳：帶電顆粒在電場中向著與之所帶電荷相反的電極方向移動的現(xiàn)象。在電場中移動的速度與其所帶電荷、大小、形狀等均有關系。電泳載體--丙烯酰胺（Acrylamide，簡稱ACE）為單體，以N，N-亞甲基雙丙烯酰胺（Bis）為交連劑，有柱狀和垂直狀兩種。
*為什么可用SDS-PAGE電泳來測定蛋白質的分子量？
SDS的加入→使蛋白質變性→兩者結合（1g蛋白質結合1.4g SDS）→使之復合物帶大量負電荷，遠遠掩蓋了蛋白質本身所帶電荷量和種類，因此在電荷中由于與SDS結合全部帶負電荷，因此遷移速率只與分子量有關，以分子量對遷移率作圖成線性關系，以標準分子量蛋白
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質作對照，通過遷移率查得分子量。
3、最低分子量法：
若某一蛋白質中某一特定成分含量為x%，且該組分只有一份，則
原子量（分子量）? 100
最低分子量=-------------
x
4、蛋白質或多肽鏈中aa殘基的平均分子量為110，用蛋白質分子量除以110，可粗略估計出其aa殘基數(shù)，在解題時常常遇到這一常數(shù)。
四、如何鑒定蛋白質是否純化？ 幾個標準：
1、不同pH下電泳，都為一條帶；
2、等電聚集電泳也為一條帶；
3、保存完整的生物活性；
4、沉降速度一致。
五、蛋白質含量的測定方法
1、紫外吸收法：A280nm（不準確，要純）；
2、Folin法（福林酚法）--堿性下，蛋白質與酒石酸鉀鈉銅鹽生成紫紅色復合物，然后與Folin試劑反應生成藍色化合物，藍色但在一定
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濃度范圍內與含量成正比。
3、凱氏定氮法--蛋白氮量?6.25
4、考馬斯培蘭G250法--→蛋白質+G250--→藍色化合物，在595nm有最大吸收，在一定濃度范圍內有線性關系。
六、蛋白質的其他顏色反應（來源于其中含有什么氨基酸）
1、雙縮脲反應：兩個尿素分子加熱產(chǎn)生雙縮脲，兩個雙縮脲與堿性硫酸銅反應，產(chǎn)生粉紅色物質。必須是含有兩個或兩個以上肽鍵才行，因此二肽沒有雙縮脲反應。
2、米論反應（tyr特異反應）：與亞硝酸、硝酸鹽反應-→加熱紅色
3、反應（trp特異反應）：與乙醛酸溶液反應-→紫色
4、版口反應（Arg特異反應）：與a-奈酸+次氯酸鈉反應-→紅色
5、福林反應（tyr、trp）：前面已講
6、茚三酮反應：pro、Gln、Asn特例
7、黃蛋白反應（tyr、trp）：與濃硝酸反應產(chǎn)生黃色。
七、多肽鏈中氨基酸序列分析
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1、測定N末端AA的方法 *DNFB法
*PITC法
*DNS-氯法
(1)與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應
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?反應特點:
A.為α-NH2的反應
B.氨基酸α-NH2的一個H原子可被烴基取代(鹵代烴)
C.在弱堿性條件下，與DNFB發(fā)生芳環(huán)取代，生成二硝基苯氨基酸
*應用：
鑒定多肽或蛋白質的N-末端氨基酸，首先由Sanger應用，確定了胰島素的一級結構，肽分子與DNFB反應，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游離氨基酸，分離DNP-氨基酸
(2)與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應
*Edman（苯異硫氰酸酯法）氨基酸順序分析法實際上也是一種N-
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端分析法。此法的特點是能夠不斷重復循環(huán)，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進行標記和解離。
*肽鏈（N端氨基酸）與PITC偶聯(lián)，生成PTH-氨基酸，分離PTH-氨基酸
(3)DNS-氯法
*Edman降解法的改進方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)測定N端氨基酸
*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分離，可直接用電泳或層析法鑒定，由于DNS有強烈熒光，靈敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高幾到十幾倍，可用于微量氨基酸的定量
2、C-末端測定法 *肼解法 *羧肽酶法
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第四篇：蛋白質教案
【目標定位】
知識目標：
1、了解氨基酸的組成、結構特點和主要化學性質。
2.了解二肽、多肽的概念。
3.了解蛋白質的組成、結構和性質。
4.認識人工合成多肽、蛋白質、核酸等的意義，體會化學科學在生命科學發(fā)展中所起的重要作用。
能力目標：通過蛋白質鹽析、變性、顏色反應的實驗探究，進一步體驗科學探究過程，學習科學探究的基本方法，提高科學探究的能力。
情意目標：與同學合作調查蛋白質對人體的作用、在人體內變化的過程等相關問題，并與其他同學交流，多角度感受化學科學為人類進步作出的巨大貢獻。
【先學自研】
一、氨基酸的結構與性質 1．氨基酸的分子結構
氨基酸可看作是羧酸分子中烴基上的H被_______取代后的產(chǎn)物，因此氨基酸分子中既含有_____，又含有______，天然氨基酸全為_______________，其通式可寫為_____________。
常見的α-氨基酸有：
甘氨酸 谷氨酸 丙氨酸 苯丙氨酸 2．氨基酸的性質(1)物理性質
溶劑溶解性水強酸或強堿乙醇、乙醚
(2)化學性質（1）兩性
在氨基酸分子中，_______是酸性基團，________是堿性基團．（2）成肽反應
氨基酸分子之間通過一個分子的________和另一個分子的_________ 間脫去一分子水，縮合形成肽鍵（）的化合物．
二、蛋白質的結構與性質
1、組成和結構
組成元素： 還有少量的 是高分子化合物
2、化學性質（1）水解
條件：，水解生成相對分子質量較小的肽類化合物，最終水解得到（2）鹽析
定義：。鹽析是 過程。目的：采用多次鹽析和溶解，可以。（3）變性
物理因素包括： 等 化學因素包括： 等。蛋白質的變性過程是 的過程。
（4）顏色反應：含苯環(huán)的蛋白質遇到濃硝酸變。（5）灼燒：
三、酶
酶是一類有細胞產(chǎn)生的、對生物體內的化學反應具有催化作用的有機物，其中絕大所數(shù)是蛋白質。酶的催化作用的特點：____________________________________
四、核酸
核酸是一類含磷的生物高分子化合物。核酸分為脫氧核糖核酸和核糖核酸。DNA:大量存在于 中，是生物體遺傳信息的載體。
RNA:大量存在于 中，根據(jù)DNA提供的細細控制體內蛋白質的合成。
【互動探究】
1、在你學過的物質中，既能和鹽酸反應又能和NaOH 溶液反應的物質有哪些？舉例并寫出相關化學方程式。
(1)金屬：
(2)兩性化合物：(3)兩性氫氧化物(4)弱酸銨鹽：．
(5)多元弱酸酸式鹽：
(6)氨基酸：
2、嘗試分析，甘氨酸和丙氨酸在一定條件下能形成幾種二肽？寫出二肽的結構簡式并與同學交流。(提示：能形成四種二肽。)
3、某蛋白質的結構片段如下：
它水解后產(chǎn)生幾種氨基酸？分別寫出它們的結構簡式．
【要點一】
1、氨基酸的兩性
氨基酸分子中的—COOH能電離出H+，顯酸性，—NH2能結合H+，顯堿性。作為堿：RCH(NH2)COOH+H+→RCH(NH3+)COOH 作為酸：RCH(NH2)COOH+OH-→RCH(NH2)COO-+H2O
2、氨基酸的縮合(1)兩分子間縮合(2)分子間或分子內縮合成環(huán)
(3)縮聚成多肽或蛋白質關鍵：氨基酸縮合機理
脫去一分子水后形成肽鍵（），肽鍵可簡寫為“—CONH—”，不能寫為“—CNHO—”．
【互動探究】
1、根據(jù)你的理解，你認為如何檢驗蛋白質？
2、當發(fā)生重金屬鹽中毒時，為什么要求中毒者服用生雞蛋、牛奶或豆?jié){？
3、請根據(jù)蛋白質的性質討論，醫(yī)用酒精、84消毒液、過氧乙酸等能殺菌消毒所依據(jù)的原理是什么？
【要點二】 蛋白質鹽析和變性的比較 【實驗探究】
1、鹽析：雞蛋清中加入硫酸銨溶液
實驗現(xiàn)象：雞蛋清溶液中加入飽和(NH4)2SO4溶液后，有 _______析出，再轉移到蒸餾水中時，_______.實驗結論：一些無機鹽的濃溶液可以降低蛋白質的______，從而使蛋白質從溶液中_____.用途：鹽析是可逆的，可用于蛋白質的_________.2、變性：雞蛋清加熱或者加入乙酸鉛溶液
實驗現(xiàn)象：加熱后或者加入乙酸鉛溶液后，雞蛋清_________，再加蒸餾水，____________ 實驗結論：加熱和加重金屬鹽，都可以使蛋白質的性質發(fā)生改變失去生理活性，且為
________過程
用途：______________
關鍵：（1）稀的無機鹽溶液能促進蛋白質的溶解．
（2）濃的無機鹽溶液能使蛋白質發(fā)生鹽析．
（3）鹽溶液中含有重金屬離子時，不論其濃度大小，均能使蛋白質發(fā)生變性． 【典例分析】
【典例1】據(jù)最近的美國《農業(yè)研究》雜志報道，美國科學家發(fā)現(xiàn)半胱氨酸能增強艾滋病病毒感染者的免疫力，對控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。已知半胱氨酸的結構簡式為：
則下列說法不正確的是（）
A.半胱氨酸屬于α-氨基酸 B.半胱氨酸是一種兩性化合物
C.兩分子半胱氨酸脫水形成的二肽結構簡式為
D與NaOH溶液加熱時可放出一種堿性氣體
2、下列關于蛋白質性質的說法中，不正確的是（）A.蛋白質溶液中加入任何鹽溶液，都會使蛋白質發(fā)生變性 B.蛋白質水解的最終產(chǎn)物是多種氨基酸
C.微熱條件下，有些蛋白質遇到濃硝酸時會顯黃色 D.蛋白質既能與強酸反應又能與強堿反應 【隨堂訓練】
1.(2010·啟東高二檢測)某期刊封面上有一個分子的球棍模型圖，如圖所示。圖中“棍”代表單鍵或雙鍵或三鍵。不同顏色的球代表不同元素的原子，該模型圖可代表一種()
A.氨基酸
B.醇鈉
C.鹵代羧酸
D.酯 2.下列關于蛋白質的敘述正確的是（）A.加熱會使蛋白質變性，因此生吃雞蛋比熟吃好 B.蛋白質溶液能產(chǎn)生丁達爾效應
C.雞蛋清中加入食鹽，會使蛋白質變性
D.天然蛋白質中僅含C、H、O、N四種元素
3.要使蛋白質從水溶液中析出而又不改變蛋白質的主要性質，應向其中加入（）A.飽和Na2SO4溶液
B.濃NaOH溶液 C.少量NaCl
D.濃BaCl2溶液 知識點三：酶和核酸
4.（2010·郴州高二檢測）下列有關核酸的說法不正確的是（）A.核酸是高分子化合物 B.核酸中肯定含有磷原子
C.核酸可以分為脫氧核糖核酸和核糖核酸 D.核酸和酶一樣屬于蛋白質
5.克隆生命體的關鍵技術之一是找到一些特殊的酶，它們能激活普通體細胞，使之像生殖細胞一樣發(fā)育成個體，下列有關酶的說法錯誤的是（）A.酶是具有催化作用的蛋白質
B.酶催化作用的特點是具有專一性和高效性等 C.高溫或重金屬鹽能使酶的活性喪失 D.酶的結構較為簡單，不能再水解
6.（2010·杭州模擬）蛋白質是構成生命的基礎物質，而氨基酸又是構成蛋白質的基石，最簡單的氨基酸的結構簡式是______；該氨基酸形成的二肽的結構簡式是______；將該氨基酸溶于酸性溶液形成的微粒的結構簡式是______；將該氨基酸溶于堿性溶液形成的微粒的結構簡式是______。
【訓練內化】 1．（2010·南京模擬）2008年諾貝爾化學獎授予錢永健等三位科學家，以表彰他們在發(fā)現(xiàn)和研究綠色熒光蛋白（一種蛋白質，簡稱GFP）方面做出的杰出貢獻。下列有關GFP的說法錯誤的是（）A.屬于高分子化合物
B.遇到CuSO4溶液會發(fā)生鹽析 C.水解后可以得到多種氨基酸 D.可用于蛋白質反應機理的研究
2.下圖表示蛋白質分子結構的一部分，圖中A、B、C、D標出分子中不同的鍵；當?shù)鞍踪|發(fā)生水解反應時，斷裂的鍵是（）
3．酶是蛋白質，能催化多種化學反應，下列表示溫度與化學反應速率的關系曲線中，以酶作催化劑的是（）
4.（2010·北京四中高二檢測）下列敘述中不正確的 是（）A.蛋白質溶液中加入飽和（NH4）2SO4溶液，蛋白質析出，再加水也不溶解 B.氨基酸既可以與鹽酸反應，也能與氫氧化鈉溶液反應 C.重金屬鹽能使蛋白質變性，所以誤食重金屬鹽會中毒
D.濃硝酸濺在皮膚上使皮膚呈黃色，是由于濃硝酸和蛋白質發(fā)生顏色反應
5.下列物質中，能與酸反應，也能與堿反應，還能發(fā)生水解反應的是（）①Al（OH）3
②氨基酸 ③NaHCO3 ④淀粉 ⑤蛋白質
⑥纖維素
⑦（NH4）2S A.①②⑤
B.③⑤⑦ C.④⑤⑥
D.①③⑦
第五篇：1 第二章 蛋白質化學作業(yè)及答案
班級
學號
姓名
第二章 《蛋白質化學》作業(yè)及參考答案
第一部分試題
1．氨基酸的側鏈對多肽或蛋白質的結構和生物學功能非常重要。用三字母縮寫形式列出其側鏈為如下要求的氨基酸：（a）含有一個羥基；b）含有一個氨基；c）含有一個具有芳香族性質的基團；（d）含有分支的脂肪族烴鏈；（e）含有硫；（f）含有一個在pH 7－10范圍內可作為親核體的基團或原子，指出該親核基團或原子。2．某種溶液中含有三種三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α-COOH基團的pKa 為3.8;α-NH3基團的pKa為8.5。在哪種pH（2.0,6.0或13.0）下，通過電泳分離這三種多肽的效果最好？ 3．利用陽離子交換層析分離下列每一對氨基酸，哪一種氨基酸首先被pH7緩沖液從離子交換柱上洗脫出來。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等電點約為1，遠比其它蛋白質低。試問等電點如此低的胃蛋白酶必須存在有大量的什么樣的官能團？什么樣的氨基酸才能提供這樣的基團？
5．一個含有13個氨基酸殘基的十三肽的氨基酸組成為：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解確定，試推斷原始寡肽的序列。（a）AspValGlyAla（b）ValValGlu（c）ValVal（d）GluGly-Arg（e）ValGlyAlaGly18）/0.29% = 64138（Dal）答：略 3.解：因氨基酸殘基平均分子量是110（已去水），故該肽鏈所含氨基酸殘基數(shù)為：330000/110=3000 設有x個氨基酸殘基呈α螺旋，則：0.15*X + 0.35*(3000-X)= 600，X=2250 α螺旋的長度為：2250×0.15=337.5nm α螺旋占總長度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%
答：略
4.解：呈α-螺旋狀態(tài)時：78*0.15 nm= 11.7nm
呈β-折疊結構時：78*0.36nm = 28.08nm
答：略
5.解：一般紙層析是根據(jù)物質的極性或親水性的大小來進行分離的。這幾種氨基酸的極性大小順序為Glu＞Ser＞Ala＞Ile，所以它們在紙層析中的快慢順序為Glu＞Ser＞Ala＞Ile。6.解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根據(jù)兩種氨基酸的含量來看：
Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。
所以此蛋白質中的Ile至少有3個，Leu至少有2個。那么：
1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白質MW 蛋白質MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略
7.解：該片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）
該α-螺旋片段的軸長為 180×0.15=27nm
答：略
8.解：氨基酸的平均MW為120，氨基酸殘基之間的距離在完全伸展時（即β-折疊結構）為0.36nm（有的資料認為是0.35nm），所以該肽鏈的長度為：0.36*122 = 43.92nm；該蛋白質的MW = 122*120=14640DaL
答：略 解釋：
1.兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。
2.必需氨基酸：指人體（和其它哺乳動物）自身不能合成，機體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3.氨基酸的等電點：指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的pH值，用符號pI表示。
4.稀有氨基酸：指存在于蛋白質中20種常見氨基酸以外的其它罕見氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白質氨基酸：指不存在于蛋白質分子中而以游離狀態(tài)和結合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細胞內的氨基酸。
6.構型：指在立體異構體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。構型的轉變伴隨著共價 7.鍵的斷裂和重新形成。
8.構象：指有機分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構象改變?yōu)榱硪环N構象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
9.蛋白質的一級結構：指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。10.蛋白質的二級結構：指在蛋白質分子中的局部區(qū)域內，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。11.超二級結構：指蛋白質分子中相鄰的二級結構單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。12.13.14.15.結構域：指蛋白質多肽鏈在二級結構的基礎上進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。蛋白質的三級結構：指蛋白質在二級結構基礎上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子的結構。蛋白質的四級結構：指多亞基蛋白質分子中各個具有三級結構的多肽鏈以適當方式聚合所呈現(xiàn)的三維結構。氫鍵：指負電性很強的氧原子或氮原子與N-H或O-H的氫原子間的相互吸引力。
16.離子鍵：帶相反電荷的基團之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。
17.疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。如蛋白質分子中的疏水側鏈避開水相而相互聚集而形成的作用力。
18.范德華力：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時，范德華力最強。19.鹽析：在蛋白質溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。
20.鹽溶：在蛋白質溶液中加入少量中性鹽使蛋白質溶解度增加的現(xiàn)象。
21.蛋白質的變性作用：蛋白質分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導致天然構象的破壞，但其一級結構不發(fā)生改變，其相對分子質量基本不降低。
22.蛋白質的復性：指在一定條件下，變性的蛋白質分子恢復其原有的天然構象并恢復生物活性的現(xiàn)象。23.蛋白質的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導致溶解度降低從而使蛋白質變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質的沉淀作用。24.凝膠電泳：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。
25.層析：按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
26.波爾效應（Bohr effect）：增加CO2分壓，提高CO2濃度，能夠提高Hb亞基的協(xié)同效應，降低Hb對O2的親和力。并且發(fā)現(xiàn)增加H+濃度或降低pH，也能增加亞基協(xié)同效應，促進Hb釋放O2。反之，高濃度O2或增加O2分壓，都將促進脫氧Hb分子釋放H+和CO2。這些相互有關的現(xiàn)象稱為波爾效應。波爾效應主要描述H+濃度或pH值及CO2分壓的變化對Hb結合O2的影響，具有重要的生理意義。
27.寡聚蛋白：由2個或2個以上的亞基或單體組成的蛋白質統(tǒng)稱為寡聚蛋白。凡具有別構作用的蛋白質一般都屬于寡聚蛋白。28.別構效應（作用）：又稱為變構效應。當某些寡聚蛋白與別構效應劑（或稱為變構效應劑）發(fā)生作用時，可以通過蛋白質構象的變化來增加或降低減蛋白質的活性。這里的變構效應劑可以是蛋白質本身的作用物，也可以是作用物以外的物質。
29.同源蛋白：在不同的機體中實現(xiàn)同一種功能的蛋白質統(tǒng)稱為同源蛋白。如細胞色素C在不同種屬中的分子形式有所不同，但它們的空間結構非常相似，其生物功能都是傳遞電子。通過同源蛋白一級結構的比較可以判斷生物的親緣關系的遠近。
30.凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。
31.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分離的，而不是根據(jù)分子所帶的電荷和大小分離的。
32.Edman降解(Edman degradation)：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環(huán)。
33.透析（dialysis）：通過小分子經(jīng)半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
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