第一篇：蛋白質序列、性質、功能和結構分析

蛋白質序列、性質、功能和結構分析

基于網絡的蛋白質序列檢索與核酸類似，從NCBI或利用SRS系統從EMBL檢索。

1、疏水性

分

析

ExPASy的ProtScale

程

序（http:// PHDhtm: http:

EpitopeInfo: http://epitope-informatics.com/Links.htm

5、蛋白質功能預測 蛋白質序列分析的一般流程如下圖。圖1 蛋白質序列分析的一般流程（1）基于序列同源性分析的蛋白質功能預測 至少80個氨基酸長度范圍內具有25%以上的序列一致性才提示可能的顯著性意義。未知功能序列對庫檢索的一般分析策略如下： ①和運行Blastp程序的服務器（http://，將目的序列粘貼到輸入框中，點擊“search”即可。數據庫PROSITE是由專家根據生物學知識審編的SWISS-PROT蛋白質序列中有生物學意義的位點（sites）、模式（patterns）和輪廓（profiles）的數據庫，包括酶活性位點、輔因子結合位點、二硫鍵位點等。此庫可以幫助確定新的蛋白質序列是否屬已知的家族。其網址為： http://

PFAM: http://可用于對查詢蛋白質序列相似性分析以確定其結構。

c、ISSD數據庫

http://www.protein.bio.msu.su/issd/。d、HSSP數據庫

http://www.sander.embl-heidelberg.de/hssp/。e、蛋白質結構分類數據庫（SCOP）蛋白質結構分類數據庫（structural classification of proteins，SCOP）http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/。f、Dali/FSSP數據庫

http://www.embl-ebi.ac.uk/dali/。（2）蛋白質二級結構預測

蛋白質多重序列對齊結果進行蛋白質二級結構預測的PHD程序：

http://www.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html（3）蛋白質三級結構預測 a、與已知結構的序列比較

采用BlastP程序直接搜索NRL-3D、SCOP等數據庫，如果在連續100個氨基酸范圍內含有大于40%的一致性，那么在蛋白質結構上則具有較為顯著的相似性。此種情況下，即預測中結果按照同源模建（homology modeling）方法能夠提供詳細而準確的結果。在25~40%之間則難以提供精確的結果。

如果無法在NRL-3D數據庫找到匹配序列，下一步則是搜索HSSP數據庫。最簡單的方法是用BLAST或FASTA程序搜索蛋白質序列數據庫（SWISS-PROT，Trembl，PIR）。序列檢索系統（sequence retrieve system，SRS）能夠提供大于25%的序列一致性。如果檢出結果含有HSSP數據庫的信息，那么在字段DR中會有注釋。如果與HSSP數據庫中的蛋白質含有超過25%的序列一致性，那么一般認為該蛋白質至少和HSSP數據庫中的蛋白質具有相似的折疊模式。

b、同源模建

Swiss-Model服務器（http://www.expasy.ch/swissmod/SM_TOPPAGE.html）提供自動化財同源模建分析任務。c、穿針引線（threading）算法和折疊識別 有如下程序資源： TOPITS: http://www.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html frsvr

(fold

recognition

server): http://www.mbi.ucla.edu/people/frsvr/frsvr.html 123D: http://www-lmmb.ncifcrf.gov/~nicka/123D.html THEADER

and

THEADER2: http://globin.bio.warwick.ac.uk/~jones/threader.html http://globin.warwick.ac.uk/~jones/threader.html

7、蛋白質分子進化分析

同源蛋白質（homolog）進一步可分為直系同源（ortholog）和旁系同源（paralog）。前者指在不同物種中具有相同功能和共同起源和基因，后者則指在同一物種內具有不同功能、但也有共同起源的基因，例如同是起源于珠蛋白的α珠蛋白、β珠蛋白和肌紅蛋白。

早期基于序列同源性來區分蛋白質家族的不同層次。由于在分子進化過程中，組成一個蛋白質序列的所有氨基酸并不具備同樣的進化速率，具有重要功能位點的氨基酸顯然進化較慢，因此單純基于序列相似性并不合理。蛋白質進化過程中反映出重要氨基酸組群進化速率較慢而形成的保守性。這一結果體現在很多蛋白質家族成員之間蛋白質序列相似性可能只局限于某個序列區域或結構域中。因此，蛋白質超家族的概念已發展成為具有某種共同結構域的所有分子組成的分子集合。這一概念將蛋白質超家族進行了擴大。這一點也反映在PDB數據庫的處理中，即PIR數據庫不只依據序列的相似性，而且結合結構域的分析進行蛋白質家族和超家族分類。

蛋白質分類數據庫（ProtoMap）：http://www.protomap.cs.huji.ac.il/。如果發現一個未知蛋白質序列和較多不同種屬或同一種屬的蛋白質序列具有較高的同源性（大于30%），那么提示待分析蛋白質序列可能是相應家族的成員，從而可從分子進化的角度對蛋白質序列進行綜合分析。基本步驟包括：

①用待分析蛋白質序列檢索蛋白質序列數據庫，獲取同源性較高的蛋白質序列。此過程可通過NCBI/Blastp程序分析。

②將所有相關序列組織成FASTA格式，作為后續進行Clustal W/X軟件分析的輸入數據。

③采用Clustal W/X算法對這些序列進行聚類分析，可聯網到http://www.ebi.ac.uk/clustalw/或直接使用Clustal W/X軟件進行。④根據蛋白質序列多重對齊結果繪制分子進化樹。采用本地化軟件MacVector、DANMAN、TreeView等進行。

第二篇：蛋白質的功能性質的應用

二、食品加工中蛋白質功能性質的應用

各種蛋白質都有不同的功能性質，在食品加工過程發揮出不同的功能。根據其功能性 質的不同，選定適宜的蛋白質，確定用量，加入到食品中，使之與其它成分如糖、脂肪、水反應，可加工成理想的成品。

(一)以乳蛋白作為功能蛋白質

在生產冰淇淋和發泡奶油點心過程中，乳蛋白起著發泡劑和泡沫穩定劑的作用。乳蛋 白冰淇淋還有保香作用。在焙烤食品中加入脫脂乳粉，可以改善面團的吸水性，增大體 積，阻止水分的蒸發，控制氣體的逸散速度，加強結構性。乳清中的蛋白質，具有較強的 耐攪打性，可用作西式點心的頂端配料，穩定泡沫，脫脂奶粉可以作為乳化劑添加到肉糜 中去，增強其保濕性。’

(二)以卵類蛋白作為功能蛋白質

卵類蛋白主要由蛋清蛋白和蛋黃蛋白組成。

蛋清蛋白的主要功能是促進食品的凝結、膠凝、發泡和成形。在攪打適當黏度的卵類 蛋白質的水分體系時，其中的蛋清蛋白的重疊的分子部分伸展開，捕捉并且滯留住氣體，形成泡沫。卵類蛋白對泡沫有穩定作用。用雞蛋作為揉制糕餅面團混合料時，蛋白質在 氣一液界面上形成彈性膜，這時已有部分蛋白質凝結．把空氣滯留在面團中，有利于發酵，防止氣體逸散，面團體積增大，穩定蜂窩結構和外形。

蛋黃蛋白的主要功能是乳化及乳化穩定性。它常常吸附在油水界面上，促進產生并穩 定水包油乳狀液。卵類蛋白能促進油脂在其它成分中的擴散，從而加強食品的黏稠度。

雞蛋在調味汁和牛乳糊中不但起增稠作用，還可作為黏結劑和涂料，把易碎食品黏連 在一起，使它們在加工時不致散裂。

(三)以肌肉蛋白質作為功能蛋白質

肌肉蛋白的保水性是影響鮮肉滋味、嫩度和顏色的重要功能性質，也是影響肉類加工 質量的決定因素。肌肉中的水溶性肌漿蛋白和鹽溶性肌纖蛋白的乳化性，對大批量肉類的 加工質量影響極大。肌肉蛋白的溶解性、溶脹性、黏著性和膠凝性，在食品加工中也很重 要。如膠凝性可以提高產品強度、韌性和組織性。蛋白的吸水、保水和保油性能，使食品 在加工時減少油水的流失量，阻止食品收縮；蛋白的黏著性有促進肉糜結合，免用黏著劑 的作用。

(四)以大豆蛋白質作為功能蛋白質

大豆蛋白質具有廣泛的功能性質，如溶解性、吸水和保水性、黏著性、膠凝性、彈 性、乳化性和發泡性等。每一種性質都給食品加工帶來特定的效果。如將大豆蛋白加入到 咖啡乳內，是利用其乳化性；涂在冰淇淋表面，是利用其發泡性；用于肉類加工，是利用 它的保水性、乳化性和膠凝性。加在富含脂肪的香腸、大紅腸和午餐肉中，是利用它的乳 化性，提高肉糜問的黏性等等。因其價廉，故應用得非常廣泛。

第三篇：實驗三蛋白質的功能性質

食品化學實驗三蛋白質的功能性質

1.實驗原理

各種蛋白質具有不同的功能性質，如牛奶中的酪蛋白具有凝乳性，在酸、熱、酶（凝乳酶）的作用下會沉淀，用來制造奶酪。酪蛋白還能加強冷凍食品的穩定性，使冷凍食品在低溫下不會變得酥脆。面粉中的谷蛋白（面筋）具有粘彈性，在面包、蛋糕發酵過程中，蛋白質形成立體的網狀結構，能保住氣體，使體積膨脹，在烘烤過程中蛋白質凝固是面包成型的因素之一。肌肉蛋白的持水性與味道、嫩度及顏色有密切的關系。鮮肉糜的重要功能特性是保水性，脂肪粘合性和乳化性。在食品的配制中。選擇哪一種蛋白質，原則上是根據它們的功能性質。

通過本實驗可以定性地了解上述幾種蛋白質的功能性質。

2.試劑和儀器

⑴ 實驗樣品：面粉、牛奶、瘦肉。

⑵ 乳酸溶液。

⑶ 焦磷酸鈉。

⑷ 鉸肉機。

⑸ 100mL小燒杯。

⑹ 滴管。

⑺ 大號塑料碗。

⑻ 10mL移液管。

⑼ 5mL移液管。

⑽ 玻璃棒。

⑾ 蒸鍋。

3.實驗步驟

⑴ 酪蛋白的凝乳性

在小燒杯中加入15ml牛奶，遂滴滴加50%的乳酸溶液，觀察酪蛋白沉淀的形成，當牛奶溶液達到pH=4.6時（酪蛋白的等電點），觀察酪蛋白沉淀的量是否增多。⑵ 面粉中谷蛋白的粘彈性

分別將20g高筋面粉和低筋面粉加9ml水揉成面團，將面團不斷在水中洗揉，直至沒有淀粉洗出為止，觀察面筋的粘彈性，并分別稱重，比較高筋粉和低筋粉中濕面筋的含量。⑶ 肌肉蛋白質的持水性

將新鮮瘦豬肉在攪肉機中攪成肉糜，取10g肉糜三份，分別加入2ml水，4ml水以及4ml含有20mg焦磷酸鈉（或三聚磷酸鈉）的水溶液，順一個方向攪拌2分鐘，放置半小時以上，觀察三份肉糜的持水性、粘著性。蒸熟后再觀察其膠凝性。

4.思考題

⑴ 牛奶敗壞為何出現沉淀？沉淀是什么？

⑵ 在面制品的加工中如何選擇使用高筋粉和低筋粉？

⑶ 為什么加入焦磷酸鈉會增加肉的持水性？

第四篇：第一章蛋白質的結構和功能選擇題（范文）

第一章蛋白質的結構和功能

1．有一混合蛋白質溶液，各種蛋白質的pI為4．6；5．0；5．3；6．7；7．3。電泳時欲使其中4種泳向正極，緩沖液的pH應該是 A．5．0B．4．0 C．6．0 D．7．0 E．8．0

2．下列蛋白質通過凝膠過濾層析柱時最先被洗脫的是

A．血清清蛋白(分子量68 500)B．馬肝過氧化物酶(分子量247 500)C．肌紅蛋白(分子量16 900)D．牛胰島素(分子量5 700)E．牛β-乳蛋白(分子量35 000)

3．下列哪一物質不屬于生物活性肽

A．胰高血糖素 B．短桿菌素 C．催產素 D．胃泌素 E．血紅素

4．下列關于蛋白質結構敘述中，不正確的是 A．一級結構決定二、三級結構

B．

二、三級結構決定四級結構 C．三級結構即具有空間構象

D．無規卷曲是在一級結構上形成的 E．α螺旋又稱為二級結構

5.在中性條件下混合氨基酸在溶液中的主要形式是

A 負電荷離子 B．非極性分子 C．正電荷離子 D．疏水分子 E．兼性離子

6．球蛋白分子中哪一組氨基酸之間可形成疏水鍵

A．Glu-Arg B．Tyr-Asp C．Ser-Thr D．Phe-Trp E．Asp-Glu

7．可以裂解肽鏈中蛋氨酸殘基羧基末端的試劑有 A．羥胺 B．溴化氰 C．胃蛋白酶 D．中等強度的酸 E．胰蛋白酶

8．有一血清清蛋白(pI＝6．85)的混合物，在哪種條件下電泳、分離效果最好? A．pH4．9 B．pH5．9 C．pH6．5 D．pH8.6 E．pH3．5

9．使蛋白質和酶分子顯示巰基的氨基酸是

A．蛋氨酸 B．胱氨酸 C．半胱氨酸 D．谷氨酸 E．賴氨酸

10．蛋白質分子引起280nm光吸收的最主要成分是 A．肽鍵 B．半胱氨酸的一SH基

C．苯丙氨酸的苯環 D．色氨酸的吲哚環 E．組氨酸的咪唑環(異吡唑環)

11．可用于測定多肽N端氨基酸的試劑有

A．丹磺酰氯 B．β巰基乙醇 C．溴化氰 D．羥胺 E．甲酸

12．側鏈有環狀結構的氨基酸是

A．Lys B．Tyr C．Val D．Ile E．Asp

13．下列各類氨基酸中不含必需氨基酸的是 A．酸性氨基酸 B．含硫氨基酸 C．支鏈氨基酸 D．芳香族氨基酸 E．堿性氨基酸

14．變性蛋白質的特點是

A．黏度下降 B．喪失原有的生物活性 C．顏色反應減弱 D．溶解度增加 E．不易被胃蛋白酶水解

15．蛋白質變性是由于

A．蛋白質一級結構改變 B．蛋白質空間構象的改變 C 輔基的脫落 D．蛋白質水解 E．以上都不是

16．以下哪一種氨基酸不具備不對稱碳原子

A．甘氨酸 B．絲氨酸 C．半胱氨酸 D．蘇氨酸 E．丙氨酸

17．下列有關蛋白質β片層結構的敘述正確的是 A．β角蛋白具有典型的β片層結構 B．兩個相鄰的肽平面呈摺扇式折疊 C．β片層結構是一種較伸展的肽鏈結構

D．若干矩齒狀肽鏈骨架平行或反平行排列，鏈間靠氫鍵維系 E．以上都正確

18．可用于蛋白質定量的測定方法有

A．雙縮脲法 B．紫外吸收法 C．Folin-酚試劑法 D．凱氏定氮法 E．以上都可以

19．鐮刀型紅細胞貧血病患者Hb分子中氨基酸替換及位置是

A．β鏈第六位Clu→Val B．α鏈第六位Val→Glu C．α鏈第六位Glu→Val D．β鏈第六位Val→Glu E．以上都不是

20．維系蛋白質一級結構的化學鍵是

A．氫鍵 B．肽鍵 C．鹽鍵 D．疏水鍵 E．范德華力

21．天然蛋白中不存在的氨基酸是

A．半胱氨酸 B．瓜氨酸 C．羥脯氨酸 D．蛋氨酸 E．絲氨酸 22．蛋白質多肽鏈具有的方向性是

A．從3端到5端 B．從5端到3端 C．從C端到N端

D．從N端到C端 E．以上都不是

23．下列氨基酸不含極性側鏈的是

A．絲氨酸 B．蘇氨酸 C．亮氨酸 D．酪氨酸 E．半胱氨酸

24．α螺旋每上升一圈相當于氨基酸殘基的個數是 A．4.5 B 3.6 C 3.0 D．2.7 E．2.5

25．下列含有兩個羧基的氨基酸是

A．纈氨酸 B．色氨酸 C．賴氨酸 D．甘氨酸 E．谷氨酸

26．含有疏水側鏈的氨基酸有

A．精氨酸、亮氨酸 B．苯丙氨酸、異亮氨酸 C．色氨酸、酩氨酸 D．天冬氨酸、谷氨酸

E．蛋氨酸、組氨酸

27．蛋白質分子中的主要化學鍵不包括的是

A．肽鍵 B．鹽鍵 C．酯鍵 D．二硫鍵 E．氫鍵

28．維持蛋白質二級結構的主要化學鍵是

A．疏水鍵 B．鹽鍵 C．肽鍵 D．氫鍵 E．二硫鍵

29．蛋白質分子的轉角屬于蛋白質的幾級結構? A．一級結構 B．二級結構 C．結構域 D．四級結構 E．三級結構

30．具有四級結構的蛋白質特征是 A．分子中必定含有輔基

B．在兩條或兩條以上具有二級結構多肽鏈的基礎上，肽鏈進一步折疊，盤曲形成 C．依賴肽鍵維系四級結構的穩定性

D．每條多肽鏈都具有獨立的生物學活性 E．由兩條或兩條以上的多肽鏈組成

31．關于蛋白質的四級結構正確的是 A．一定有多個不同的亞基

B．一定有多個相同的亞基

C．一定有種類相同，而數目不同的亞基數 D．一定有種類不同，而數目相同的亞基 E．亞基的種類，數目都不定

32．蛋白質的一級結構及高級結構決定于 A．亞基 B．分子中鹽鍵

C．氨基酸組成和順序 D．分子內部疏水鍵 E．分子中氫鍵

33．蛋白質的等電點是

A．蛋白質溶液的pH值等于7時溶液的pH值 B．蛋白質溶液的pH值等于7.4時溶液的pH值 C．蛋白質分子呈負離子狀態時溶液的pH值 D．蛋白質分子呈正離子狀態時溶液的pH值 E．蛋白質的正電荷與負電荷相等時溶液的pH值

34．蛋白質溶液的穩定因素是 A．蛋白質溶液的黏度大

B．蛋白質在溶液中有“布朗運動” C．蛋白質分子表面帶有水化膜和同種電荷 D．蛋白質溶液有分子擴散現象 E．蛋白質分子帶有電荷

35．關于氨基酸的敘述哪一項是錯誤的' A．酪氨酸和絲氨酸含羥基

B．酪氨酸和苯丙氨酸含苯環

C．亮氨酸和纈氨酸是支鏈氨基酸

D．賴氨酸和精氨酸是堿性氨基酸 E．谷氨酸和天冬氨酸含兩個氨墓

36．在pH7時，其側鏈能給蛋白質分子提供電荷的氨基酸是 A．纈氨酸 B．甘氨酸 C．半胱氨酸 D．酪氨酸 E．賴氨酸

37．蛋白質分子中不存在的含硫氨基酸是

A．同型半胱氨酸 B．胱氨酸 C．蛋氨酸 D．半胱氨酸 E．蘇氨酸

38．天然蛋白質中不存在的氨基酸是

A．鳥氨酸 B．羥脯氨酸 C．半胱氨酸 D．蛋氨酸 E．絲氨酸

39．有關血紅蛋白(Hb)和肌紅蛋白(Mb)的敘述不正確的是 A．都可以和氧結合 B．Hb和Mb都含鐵

C．都是含輔基的結合蛋白 D．都具有四級結構形式 E．都屬于色蛋白類

40．在飽和硫酸銨狀態下析出的蛋白質是

A．纖維蛋白原 B．球蛋白 C．擬球蛋白 D．白蛋白 E．

41．下列氨基酸中哪一種溶于水時不引起偏振光旋轉

A．苯丙氨酸 B．谷氨酸 C．亮氨酸 D．丙氨酸 E．甘氨酸

42．合成蛋白質后才由前體轉變而成的氨基酸是

A．脯氨酸 B．賴氨酸 C．谷氨酸 D．羥脯氨酸 E．組氨酸 43．蛋白質的α螺旋

A．由二硫鍵形成周期性結構 B．與β片層的構象相同 C．由主鏈骨架NH與CO之間的氫鍵維持穩定

D．是一種無規則卷曲 E．可被β巰基乙醇破壞

44．蛋白質分子中α螺旋構象的特點是 A．靠鹽鍵維持穩定 B．肽鍵平面充分伸展 C．螺旋方向與長軸垂直 D．多為左手螺旋 E．以上都不是

45．對于α螺旋的下列描述哪一項是錯誤的 A．通過分子內肽鍵之間的氫鍵維持穩定

B．通過側鏈(R基團)之間的相互作用維持穩定 C．脯氨酸殘基和甘氨酸殘基妨礙螺旋的形成 D．是蛋白質的一種二級結構類型

46．β片層結構

A．只存在于α角蛋白中

B．只有反平行式結構，沒有平行式結構 C．α螺旋是右手螺旋，β片層是左手螺旋 D．肽平面的二面角與α螺旋的相同 E．主鏈骨架呈鋸齒狀形成折迭的片層

47．處于等電狀態的蛋白質

A．分子最不穩定，易變性 B．分子不帶電荷 C．分子帶的電荷最多 D．易聚合成多肽 E．易被蛋白酶水解

48．下列哪一種氨基酸殘基經常處于球蛋白核心內 A．Tyr B．Glu C．Val D．Asn E．Ser

49．下列方法中哪一種不能將谷氨酸和賴氨酸分開 A．凝膠過濾 B．陰離子交換層析 C．陽離子交換層析 D．紙層析

E．電泳

50．蛋白質沉淀、變性和凝固的關系，下面敘述正確的是 A．變性蛋白一定要凝固 B．蛋白質疑固后一定變性 C．蛋白質沉淀后必然變性 D．變性蛋白一定沉淀 E．變性蛋白不一定失去活性

第五篇：蛋白質酶水解物的功能性質

蛋白質酶水解物的功能性質

在蛋白質水解過程中，蛋白質分子發生很大變化，即可離解的基團（-COOH、NH4+）數目的增多；親水性及凈電荷數的增加；分子內部的疏水性殘基暴露；功能性質如溶解性、乳化作用、起泡性、膠凝性及風味等發生變化。蛋白質酶水解物在較大范圍的pH、溫度、氮濃度和離子強度條件下具有較好的溶解性能。蛋白質酶水解物的乳化性可通過控制水解度得以改善，但高度水解的蛋白質的乳化能力急劇下降，乳化穩定性差。蛋白質酶水解物的粘度和蛋白質比較明顯下降，在受熱情況下不發生膠凝變性，熱穩定性好。但是蛋白質在水解達到一定程度時產生苦味肽。苦味肽都含有一些長鏈烷基側鏈或芳香側鏈，疏水性較強，通過控制水解度可以降低苦味肽的產生量。

1、溶解性質

蛋白質酶水解物最重要的性質之一是它在一定的pH、溫度、氮濃度和離子強度情況下的溶解性，酶水解提高了高原蛋白質的溶解性。這種溶解性的增加的性質對低過敏性嬰兒食品和含水解物營養食品的加工是非常重要的，常用于水果飲料（低pH）的蛋白質強化。富含蛋白水解物的營養食品在加工過程中要經過殺菌處理，這要求蛋白水解物受熱不凝集、不沉淀，熱穩定性好。同時，蛋白水解物營養食品經常要強化鈣鐵磷硫等礦質元素，故蛋白水解物應在一定離子強度下保持穩定。

2、乳化性質

蛋白水解物的乳化性質可通過水解度得以改善。許多研究表明，當蛋白質被酶水解后，在一定pH、離子強度和溫度的條件下，水解物的分子量是決定乳化能力的主要因素。當水解度較低時，肽的分子量較大，能增加乳化力；但當水解度較高時，分子量的降低使肽分子不能像完整蛋白質分子一樣在界面展開和定向，無法減小界面張力，因此乳化能力下降，通常認為具有20個以上氨基酸簇的肽類只有良好的乳化性，而小肽分子的乳化穩定性較差。

3、起泡性質

攪打蛋清蛋白質的水分散系，形成泡沫，卵黏蛋白對泡沫有穩定作用。當卵清蛋白被酶水解后，在水解度較低或中等情況下，蛋清蛋白水解物的起泡性將增加，但隨著水解度的進一步升高，起泡性有所降低，且泡沫穩定性下降。

蛋白質酶水解物的消化吸收

肽是蛋白質水解的主要產物，人們對肽的理化性質和生理功能的研究頗為廣泛和深入。傳統的生物化學觀點認為，蛋白質是在消化道中由各種蛋白酶作用分解為氨基酸，以氨基酸的形式吸收進入血液20世紀五六十年代，首先提出了肽的完整吸收理論，以后的營養試驗和藥理試驗證實：在某些情況下，完整的肽是可以通過肽載體進入循環的。蛋白質進入消化道后，在消化道蛋白酶的作用下，13生成氨基酸，23生成小肽。游離氨基酸由氨基酸載體轉運，進入腸細胞，為耗能的主動運輸；小肽進入腸細胞方式與游離氨基酸吸收機制類似，但小肽吸收主要依靠氫離子濃度梯度而游離氨基酸主要依鈉離子濃度梯度。小肽被腸細胞攝入后，在腸細胞內進一步水解，以游離氨基酸形式進入循環參與體內代謝，不被水解的小肽直接由腸細胞基底面進入血液循環。人體內有許多活性肽，它們起著激素、遞質的作用。源于天然食品的蛋白質有些具有生物活性，如免疫球蛋白的調節作用等。也有一些蛋白質經適當酶、適度水解后生成某些小肽，提供潛在的生物活性。這些食品源性的活性肽均為小肽，一般含有2~7個氨基酸殘基，由于其無毒副作用，引起了人們的極大關注。