第一篇：上海交大生化筆記

電子穴(Electron sink): 活性部位的賴氨酸或另一位置堿性基團起來此作用, 有利于 醛亞胺-酮亞胺的轉化.PLP也起著電子穴的作用

鈷銨素(維生素B12): 是治療惡性貧血的, 它的核心帶有一個中心鈷原子的咕啉環 高氨血癥(Hyperammonemia): 是因為血液中NH4+含量過高所致.家族性高膽固醇血癥: 是由于血漿中LDL-膽固醇的濃度高, 膽固醇在各種組織中沉織, 患者的分子缺陷是不具備或缺乏功能完善的LDL受體

天冬氨酸轉氨甲酰酶(ATC酶): 是嘧啶生物合成的關鍵步驟, 此酶起氨甲酰化作用.它也是一種有趣的調節酶.PRPP: 全稱5-磷酸核糖-1-焦磷酸, 是組氨酸和色氨酸生物合成中的關鍵性中間產物,是核苷酸中核糖磷酸部份的供體.它也參與多種生物合成.補救途徑(Salvage pathway): 嘌呤核苷酸可以通過此途徑事先形成堿基的合成, 它比從頭合成途徑的反應簡單.反應里, PRPP的核糖磷酸部份轉移給嘌呤, 形成相應核苷酸.萊納二氏綜合癥(Lesch-Nyhan syndrome): 是因為幾乎沒有次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核糖 轉移酶而帶來的破壞性后果, 是先天性代謝紊亂.它病征是強制性自殘行為, 也有彼此尋

釁的傾向, 同時也會智力缺陷和痙攣

葡萄糖激酶：是為糖原的合成提供葡萄糖6-磷酸，在葡萄糖供應有限時，肝臟中葡萄糖激酶的高KM就給大腦和肌肉以需要萄萄糖的第一個信號

西佛堿：二羥丙酮磷酸與動物醛縮酶活性部位的專一的賴氨酸殘基形成質子化西佛堿 烯醇化陰離子：質子化的西佛堿在催化作用中促進二羥丙酮酸形成烯醇化陰離子 負碳離子：TPP（硫胺素焦磷酸）電離的，與丙酮酸的羰基加成

鐵硫簇：電子又由FMNH2傳遞到一系列的鐵硫復合物，是NADH-Q還原酶中的第二種類型的輔基

蘋果酸-天冬氨酸穿梭: 在肝臟和心臟中,來自細胞質的NADH的電子由它帶到線粒體中去的

產熱蛋白(thermogenin): The inner mitochondrial membrane contains a large a mount of it, generates heat by short-circuiting the mitochondrial proton battery.無效循環: 又叫底物循環, 象果糖6-磷酸磷酸化為果糖1,6-二磷酸和后者又水解為果糖6-磷酸這樣的一切反應.被認為是代謝控制中的缺陷.其生物學作用是:(1)放大代謝信號;(2)由ATP水解產生熱 科里循環(Cori Cycle): 由肝臟給收縮中的肌肉提供葡萄糖,肌肉由于糖酵解中葡萄糖 轉變為乳酸而產生ATP, 然后肝臟又再從乳酸合成葡萄糖的過程 1． 利用維生素B12(鈷胺素)衍生物做輔酶地反應

（1）甲基丙二酰CoA變位酶 methylmelonyl CoA mutase

25章D型——L型異構化（2）高半胱氨酸甲基轉移酶 homocysteine methyltransferase 高半胱氨酸——甲硫氨酸 2． 奇數FA可以生成Glc 脂肪：甘油——DHAP——糖酵解/糖異生FA——酮體（偶數）/酮體+糖（奇數）3． CDP-DAG，UDP-Glc，UDP-choline(1)均為活性中間物(2)底物均為核苷三磷酸與磷酸化底物(3)與羥基反應（Ser/Glc）4．3HMG CoA(1)酮體合成（線粒體）（2）膽固醇合成（胞液）

5．血漿中三大抗氧化解毒劑：膽紅素

尿酸

維生素C 細胞內：谷胱甘肽 6．多功能每：

（1）FA synthase(2)PFK2，FBPase3(3)胺甲酰磷酸合成酶，天冬氨酸轉胺甲酰酶，二氫乳清酸酶（4）轉移酶，1，6-葡萄糖苷酶（5）異檸DH Kinase/phosphatase 7．RNA是初始遺傳物質的證據：

（1）重要輔酶為其衍生物（2）DNA合成經由RNA脫氧（3）dTMP經由dUMP甲基化 8．抗癌藥物：氟尿嘧啶

氨基蝶呤

氨甲蝶呤 9．芳環脫環反應的雙加氧酶

10．酶的共價修飾：糖原磷酸化酶

腺苷酰化酶 11．二十多種遺傳病的原因 12．GMP/AMP的合成及增效抑制

13．PLP輔酶的反應

糖原磷酸解/轉氨酶/磷脂酰絲氨酸/AA合成

14．TPP輔酶反應

轉酮醇酶/α-KG DH/Pyr DH/ Pyr——乙醛

15．脫羧推動的反應：OAA——PEP/ FA elongation PPi水解推動的反應：

一、名詞解釋（30分）

1.鞘磷脂(4分)2.外顯子(4分)3.LDL受體(4分)4.結構域(4分)5.細胞內信使(4分)6.反轉錄病毒(5分)7.激素反應元件 8.一碳單位(4分)

二、問答題(50分)1.簡述DNA雙螺旋結構模式的要點及春與DNA生物學功能的關系。(8分)2.糖在機體內的主要代謝途徑有哪些？其生物學意義是什么？（8分）3.簡述蛋白質生物合成的分子機理和主要過程。（8分）4.簡述重組DNA技術的概念、主要過程和應用。（8分）5.簡述體內ATP生成的方式。（8分）

6.簡述真核細胞基歷組結構特點及基因表達調控方式。（10分）

三、填空（10分）

1.蛋白質主鏈構象的結構單元有:_________，_________，_________，_________。（2分）2.酮體生成的直接原料是_________，其限速酶是_________。（2分）3.酶活性的快速調節方式包括_________和_________。（2分）4.PCR包括三個步驟①_________，②_________，③_________。（2分）

5.變性蛋白質同天然蛋白質的區別是_________，_________，_________，_________。

四、選擇一個最佳答案（10分）

1.真核細胞mRNA的加互修飾不包括: A.除去非結構信息部分 B.在mRNA的3'末端加poly尾巴C.經過較多的甲基化過程

D.在mRNA的5'末端形成帽子結構 E.mRNA由核內不均一RNA轉變而來 2.帶電顆粒在電場中的泳動度首先取決于下列哪項因素

A.電場強度 B.支持物的電滲作用 C.顆粒所帶凈電荷數及其大小，形狀 D.溶液的pH值 E.溶液的離子強度

3.某一符合米曼氏方程的酶，當[S]=2Km時，其反應速度V等于： A．Vmax B.2/3Vmax C 3/2 Vmax D.2Vm E.1/2 Vmax 4.膽固醇合成的限速酶為

A.乙酰CoA羧化酶 B.琥珀酰CoA轉硫酶 C.HMG CoA還原酶

E.HMG CoA合成酶 F.HMG CoA裂解酶 5.下列哪個過程是酶原的激活過程

A.前膠原→原膠原 B.胰島素原→胰島素 C.凝血因子I→Ia

D.凝血因子II→Iia E.糖原合成D→I

6.人體內不能合成的脂肪酸是

A．油酸 B.亞油酸 C.硬脂酸 D.軟脂酸 E.月桂酸 7.Km值是指

A.酶-底物復合物的解離常數B.酶促反應達到最大速度時所需底物濃度的一半 C.達到1/2Vamx時所需的底物濃度 D.酶促反應的底物常數E.酶與底物的親和常數 8.患溶血性黃疽時:

A.血中結合膽紅素增高 B.尿中膽紅素增高 C.糞中膽素原減少 D.尿中膽素原減少 F.血清凡登伯間接反應陽性 9.有關PCR的描述下列哪項不正確: A.是一種酶促反應 B.引物決定了擴增的特異性

C.擴增的產量按Y=m(1+X)n D.擴增的對象是氨基酸序列 E.擴增的對象是DNA序列 10.轉氨酶的輔酶是

A.焦磷酸硫胺素 B.磷酸吡哆醛 C.硫辛酸D.四氫葉酸 E.輔酶A 11.指導合成蛋白質的結構基因大多數為: A.單考貝順序 B.回文順序 C.高度重復順序D.中度重復順序

12.下面哪些因素可防止DNA上的一個點突變表現在蛋白質的一級結構? A.DNA的修復作用 B.密碼的簡并性 C.校正tRNA的作用 D.核糖體對mRNA的校正 E.以上都正確 13.下列哪一項不是呼吸鏈的組成部分: A.NADH B.NADPH C.FADH2 D.FMNH2 E.Cytaa3 14．某一蛋白質分子中一個氨基酸發生了改變，這個蛋白

A.二級結構一定改變 B.二級結構一定不變C.三級結構一定改變 D.功能一定改變 E.功能不一定改變

15．下列哪種化合物不是磷脂：

A．腦苷脂 B.醛縮磷酯 C.神經鞘磷脂 D.腦磷酸 E.卵磷脂

《生物化學》考試大綱

生物化學的定義、研究對象和任務、生物化學的發展簡史、生物化學與工農醫的關系。第一章 蛋白質

1、蛋白質的化學組成及分類；蛋白質的分子大小與形狀； 蛋白質生物功能的多樣性；

2、氨基酸的基本結構；氨基酸的分類：20種氨基酸的英文名稱、縮寫符號及結構式及 其分類標準；氨基酸的理化性質；氨基酸的分離和分析鑒定。

3、肽的化學結構；肽的物理化學性質；天然存在的活性肽；多肽合成；肽鏈上氨基酸的排列順序，N端、C端；氨基酸順序測定的一般步驟；

4、蛋白質空間構象的研究方法；多肽鏈折疊的空間限制；蛋白質的二級結構；纖維狀蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，膠原蛋白與三股螺旋構象，彈性蛋白、肌纖維。超二級結構、結構域和三級結構，球狀蛋白質構象的基本特征、蛋白質分子中的次級鍵、次級鍵在維系蛋白質空間構象中的作用；蛋白質的變性和復性。

5、寡聚蛋白質的構象和四級結構；蛋白質一級結構決定高級結構；細胞色素c的種屬差異與生物進化；蛋白質一級結構的變異與分子病；肌紅蛋白與血紅蛋白的結構和功能；蛋白質的分離純化和鑒定。第二章 酶學

酶在生命活動中的重要性；酶催化作用的特點；酶的化學本質及其分子組成；酶的命名和分類；酶的專一性；酶活力測定和酶的分離純化；核酶和抗體酶；酶促反應動力學；酶的作用機理和酶的調節；酶的活性中心；酶促反應機理；酶活性的調節控制；同工酶、誘導酶的定義及生物學意義。第三章 維生素和輔酶

脂溶性維生素的結構和功能；水溶性維生素的結構和功能 第四章 核酸

1、核酸的分類、分布

2、核酸的生物學功能： DNA是遺傳物質的基礎（細菌的轉化實驗、病毒轉導），RNA 與蛋白質合成。

3、核酸的結構：核酸的基本組成單位---核苷酸；核酸的一級結構；Chargaff法則；DNA雙螺旋結構模型、左手螺旋（Z-DNA），DNA的三級結構---超螺旋。RNA的高級結構。RNA的類型，RNA的堿基組成等

4、核酸的理化性質：核酸的水解；核酸的酸堿性質；核酸的紫外吸收特性；核酸的變性、復性和分子雜交；熱變性和Tm值，DNA復性動力學。核酸的分離提純與定量測定。

5、核酸的研究方法：核酸酶；核酸的凝膠電泳。

第五章 代謝總論：新陳代謝的基本概念；新陳代謝的普遍原理與特點；研究中間代謝的方法；人類基因組的研究與代謝研究的關系。

第六章 生物能學

有關熱力學和能的一些基本概念；化學反應中自由能的變化和意義；高能磷酸化合物的定義、類型、ATP的結構特征及其自由能釋放、ATP重要生物學功能及系統的動態平衡。第七章 糖代謝

1、糖酵解：酵解與發酵，酵解途徑，酵解過程中ATP的合成，丙酮酸的去路，酵解途徑的調節。

2、三羧酸循環：丙酮酸脫氫酶系及其調控；三羧酸循環途徑；三羧酸循環的ATP生成、三羧酸循環中的酶的立體專一性、三羧酸循環的回補反應、三羧酸循環的調節。

3、其它途徑：磷酸戊糖途徑、磷酸戊糖途徑的生理意義；糖醛酸途徑；糖異生途徑、糖異生途徑的前體、糖異生途徑的生理意義及調節。糖原合成與分解的途徑、調節等。第八章 氧化磷酸化

1、生物氧化的基本概念；氧化還原電勢概念、標準氧化還原電勢在生物氧化中的意義、標準電動勢和平衡常數的關系。

2、電子傳遞過程和氧化呼吸鏈：線立體的結構、氧化磷酸化的概念、P/O比和由ADP形成ATP的部位、氧化磷酸化速率的調節、氧化磷酸化的解偶聯劑和抑制劑。第九章 脂類代謝

三酰甘油和甘油的分解代謝；飽和和不飽和脂肪酸的氧化；磷脂的分解代謝；脂肪酸和三酰甘油的合成；膽固醇的代謝；磷脂的生物合成；脂類代謝的調節和紊亂。

第十章 蛋白質及氨基酸的分解代謝

氨基酸的脫氨基作用；氨基酸的轉氨基作用、聯合脫氨基作用及其重要作用。氨基酸的脫羧基作用。氨的轉運、尿素循環及其生理意義與調控、尿素循環-三羧酸循環的偶聯。氨基酸碳骨架的氧化途徑；一些重要的氨基酸衍生物；氨基酸代謝缺乏癥；脂肪族氨基酸的生物合成途徑；芳香族氨基酸及組氨酸的生物合成途徑；氨基酸生物合成的調節控制。

第十一章 核酸的降解和核苷酸代謝

核酸的降解和核苷酸的分解代謝；核苷酸的生物合成；某些重要的輔酶核苷酸的生物合成。

第十二章DNA復制和修復

DNA復制：DNA的半保留復制、復制的起點和單位、DNA聚合反應有關的酶、DNA的半不連續復制、DNA復制的拓撲性質、DNA復制的調控；DNA的損傷和修復；在RNA指導下DNA的合成；RNA的生物合成；RNA的轉錄后加工。

第十三章 蛋白質的生物合成

信使RNA；遺傳密碼；核糖體；蛋白質合成機理；多肽在合成后的定向輸運與轉譯后加工

一、名詞解釋（15題每題2分），全部英文，全部為碩士真題04-08年上出現過的

HIV-1蛋白酶，誘導契合，CAD蛋白，ELISA，抗體酶，γ羧基谷氨酸，prpp，割裂基因，其他忘了

二、填空（10題，每題2分）很少來自碩士真題上

1.PPi水解，聯系了兩個反應，一個是尿素循環上的，另一個忘了

2.核酸的堿基和嘌呤，嘧啶連接方式，N9,N1，C1 3.好的膽固醇，壞的膽固醇 4.高血氨癥的兩個酶 其他忘了

三、不定項選擇，部分為碩士真題上，不過有的選項改了 絲氨酸蛋白酶 HB和MB 糖異生發生哪些細胞器上 血紅素和細胞色素

過渡態底物類似物，好像有 蛋白激酶A，好像有

四，問答題，三題，1.就是那個長而靈活的分子線及作用，三個地方出現過，（TCA，脂肪分解，）自己總結 2.06年碩士真題801，就是那個人類基因組文庫切成4kb可不可以，3.計算題，通過一個蛋白分子量計算出DNA分子量，其中需要考慮的是外顯子和內含子各一半，所以要乘2，RNA的數目是DNA的一般，也要乘二，簡單 1，8種必須氨基酸

2，等電點的計算，就是兩個加一下，然后除以2 3，氨基酸和印三酮的反應，看看

4，蛋白質的結構層次，以及維持穩定的作用力 5，蛋白質變性的定義

6，核甘酸的寫法，5，3順序

7，雙螺旋結構特點以及穩定作用力 8，RNA三種

9，tRNA結構的特點（三葉草）

10，mRNA的結構特點：帽子以及polyA結構 11，核酸的反應（太芬蘭，二苯胺還有反應的顏色）12，Tm的影響因素（稍微看看，我們當時沒有考）13，探針定義（我們考了，可惜不會……）14，限制性內切酶（定義）

15，還原性的單糖，寡糖，稍微記一下

16，RNA剪切的四種方法：核酶，套索，SnRNA，內切酶（我覺得是重點）17，米氏方城（很簡單，但是一定要會）18，抑制的幾種曲線的特點 19，別構酶，以及別構效應

20，重要的磷脂（我們考了，好像是第一個，忘記了）21，模酯特點：兩親性，部隊稱，流動性

22，必須脂肪酸（亞油酸，花生四喜酸，亞麻酸）

23，維生素的種類以及應用（好多，不過肯定會考的，多背背書上的表，重要記那些相同 作用的或者有相識作用的，比如脫羧酶，脫氫酶幾種）24，能量計算（NADH×2.5＋FADH×1.5）25，底物水平磷酸化定義（我覺得挺重要）

26，糖孝解得幾種途徑（z、最好都記下來，雖然不可能全部會考，但是不知道她會考那一段）27，三羧循環（不知道會考什么形式，什么產生能量的幾部，或者消耗能量的幾部，都記 了好了）

28，脂肪酸的氧化的能量計算（特別是不飽和的要注意）29，轉氨的反應

30，尿素循環的意義

31，半保留復制的特點定義

32，剛七片斷定義以及合成的時候5，3方向 33，集中聚合酶的作用

1，8種必須氨基酸，半必需氨基酸（人體可以合成，但是嬰兒時候合成速度不快，所以需 要補充）

2，等電點的計算，就是兩個加一下，然后除以2 3，氨基酸和印三酮的反應，看看

4，蛋白質的結構層次，以及維持穩定的作用力

5，蛋白質變性的定義

6，核甘酸的寫法，5，3順序

7，雙螺旋結構特點以及穩定作用力 8，RNA三種

9，tRNA結構的特點（二級結構三葉草，三級結構倒L）10,mRNA的結構特點：3末端polyA結構，以及5末端帽子結構 11，核酸的反應性質（臺芬蘭，二苯胺以及反應的顏色）

12，核酸的穩定作用力

13，Tm和變性的關系，Tm的影響因素(DNA的均一性，G—C含量，介質的離子強度)14，探針的定義（我們考過的，不過我不會）15，限制性內切酶定義

16，還原性的單糖，多糖了解一下，知道哪個是哪個就好 17，RNA剪切的四種方法：（核酶，套索結構，SnRNA+Pr，內切酶）18，米氏方程（很簡單，但是肯定會考）19，幾種抑制曲線的不同 21，別構酶定義

22，重要的磷脂（稍微記一下大致結構）23，膜脂主要組成，以及特點

24，3種必需脂肪酸

25，維生素的幾種（對照書上的表，多注意一些相同的字眼，比如都是脫氫酶，或者脫羧 酶的幾種，還有一些比較常見的病，什么腳氣的，還有一個吡哆醛，胺，醇的也記一下）

26，生物氧化的能量計算

27，三羧循環（最好都記一下，不知道會怎么考，比如產生能量的幾步）28，糖酵解的幾種途徑

29，為什么說EMP是三大代謝的聯系

30，脂肪酸氧化的能量計算（多半會是不飽和的）

31，脂肪酸合成的途徑（主要看看前幾步）

32，轉氨作用（不太肯能會考方程式，但是知道一下比較好）

33，尿素循環（當年答疑的時候說不考方程的，但是要知道意義）34，同工酶定義 35，半保留復制的定義

36，剛七片斷定義

37，可能會出看圖的，一定要注意5和3端，分清楚該怎么簡寫

當三聚氰胺和三聚氰酸同時存在時，二者能夠依靠分子結構上的氫氧基與氨基之間形成水合鍵，從而將二者連接起來。這種連接可以反復進行，最終形成一個網格結構。最為重要的是，這種結構是很難溶于水的，先請大家記住這點。當混在奶粉中的這種網格結構被攝入人體后，由于胃液的酸性作用，三聚氰胺和三聚氰酸相互解離，從而破壞了這種復合物，三聚氰胺和三聚氰酸于是分別被吸收入血。由于人體無法轉化這兩種物質，最終三聚氰胺和三聚氰酸被血液運送到腎臟，準備隨尿液排除體外。然而，就在腎臟細胞中，兩種物質又一次相遇，于是又進行了相互作用，以網格結構重新形成不溶于水的大分子復合物，并沉積下來，形成結石，結果造成腎小管的物理阻塞，導致尿液無法順利排除，使腎臟積水，最終導致腎臟衰竭。目前尚不十分清楚為什么在血液中三聚氰胺和三聚氰酸無法相互結合形成復合體，可能的解釋是只有在腎臟中由于濃縮作用，兩種物質才能達到形成不溶于水復合物的臨界濃度。還有一種解釋是尿酸在復合物的形成中可能發揮了起始種子的作用，如同在雨滴形成過程中灰塵核心的作用。

第二篇：醫學培訓 執業醫師 生化筆記

生物化學（16分）

第一節

蛋白質的結構與功能

一、氨基酸與多肽

(一)氨基酸的結構與分類

1、蛋白質的基本機構

（1）蛋白質基本結構為氨基酸，氨基酸的一般結構式為NH2—CH（R）—COOH，連在COOH

基團上的C稱為a—碳原子，不同氨基酸其側鏈(R)各異。

（2）組成天然蛋白質的20種氨基酸多屬于L-α-氨基酸；（甘氨酸除外，他是是唯一不具有不對

稱碳原子的氨基酸）；

2、氨基酸的分類

（1）非極性、疏水性氨基酸：纈氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨；

（2）極性、中性氨基酸：含有羥基的氨基酸：絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸；

含有酰胺基的氨基酸：谷氨酰胺，天冬酰胺；

含有巰基的氨基酸：半胱氨酸。

（3）酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；

（4）堿性氨基酸：組氨酸、賴氨酸、精氨酸。

（二）肽鍵與肽鏈

氨基酸分子之間通過去水縮合形成肽鏈，NH2—CH（R）—CO—NH—CH（R）—COOH在相鄰兩個氨基酸之間新生的酰胺鍵稱為肽鍵。若許多氨基酸依次通過肽鍵相互連接，形成長鏈，稱為多肽鏈。肽鏈中的游離氨基的一端稱為氨基末端(N-末端)；游離羧基的一端稱為羧基末端(C-末端)。蛋白質就是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈。

二、蛋白質的結構

一級結構

二級結構

三級結構

四級結構

定義

蛋白質分子中從N→C端的氨基酸排列順序

指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構

整條肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置

蛋白質分子中各亞基間的空間排布

表現

形式

肽鏈（線）

α-螺旋（3.6氨基酸）、β-折疊，β-轉角無規卷曲

結構域、分子伴侶

亞基

維系鍵

肽鍵（主要）

二硫鍵（次要）

氫鍵

疏水鍵、鹽鍵、氫鍵Van

der

Waals力

氫鍵、離子鍵

意義

一級結構是蛋白質空間構象和特異性功能的基礎，但不是決定空間構象的唯一因素

二級結構是由一級結構決定的。在蛋白質中存在2～3個模體，發揮特殊生理功能

分子量較大的蛋白質常可折疊成多個結構較為緊密的區域，并各行其功能，稱為結構域

含有四級結構的蛋白質，單獨的亞基一般沒有生物學功能

三、蛋白質結構和功能的關系

1、蛋白質一級結構與功能的關系

（1）一級結構是空間構象的基礎，也是功能的基礎。

（2）一級結構相似的蛋白質具有相似的高級結構與功能

（3）氨基酸序列提供重要的生物進化信息

（4）重要蛋白質的氨基酸序列改變可引起疾病。若一級結構發生改變影響其功能，稱分子病。

如血紅蛋白β亞基的第6位氨基酸由谷氨酸轉變成纈氨酸后，可導致鐮刀形貧血。

2、二三四級是表現功能的形式

若蛋白質的折疊發生錯誤，盡管其一級結構不變，但蛋白質的構象發生改變，仍可影響其功

能，嚴重時可導致疾病的發生，稱為蛋白質構象疾病。有瘋牛病、致死性家族性失眠癥。

四、蛋白質的理化性質

1、蛋白質的變性：蛋白質變性主要是二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構中氨基酸序列的改變。蛋白質變性后，其溶解度降低、黏度增加、結晶能力消失、生物活性喪

失，易被蛋白酶水解。

2．蛋白質的復性與不可逆性變性

若蛋白質變性的程度較輕，去除變性因素后，有些（并非全部）蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性（如血清白蛋白）。許多蛋白質變性后，空間構象嚴重破壞，不能復原，稱為不可逆性變性。

3．蛋白質的變性、沉淀和凝固的關系

變性的蛋白質易于沉淀，沉淀的蛋白質不一定變性，凝固的蛋白質一定變性。

第二節

核酸的結構和功能

一、核酸的基本組成單位

（一）核苷酸的分子組成核酸的基本組成單位是核苷酸。核苷酸分子由堿基、核糖或脫氧核糖和磷酸三種分子連接

而成。堿基與糖通過糖苷鍵連成核苷，核苷與磷酸以酯鍵結合成核苷酸。

參與核苷酸組成的主要堿基有5種。屬于嘌呤類化合物的堿基有腺嘌呤(A)和鳥嘌呤(G)，屬

于嘧啶類化合物的堿基有胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)。

（二）核酸(DNA和RNA)

幾個或十幾個核苷酸通過磷酸二酯鍵連接而成的分子稱寡核苷酸，由更多的核苷酸連接而成的聚合物就是多聚核苷酸。

DNA（脫氧核糖核酸）堿基：ATGC

糖為脫氧核糖

RNA（核糖核酸）

堿基：AUGC

糖為核糖

核酸中含量相對恒定的是：P。

二、DNA的結構與功能

（一）堿基組成規律：

數量與配對

A=T，G=C；A+G=T+C。

（二）DNA結構：（1）一級結構：核苷酸排列順序，即堿基排列順序。

（2）二級結構：雙螺旋，兩條鏈平行、反向，螺旋一圈含10個堿基對。

頭5，尾3（如3-5是下到上）。

堿基之間以氫鍵連接。

（3）三級結構：超螺旋。

（三）DNA的功能

DNA是遺傳的物質基礎，表現生物性狀的遺傳信息貯存在DNA分子的核苷酸序列中。當

細胞分裂時，生物遺傳信息通過復制從親代(細胞)傳遞給子代(細胞)，使物種得以延續。

三、DNA理化性質及其應用

（一）DNA變性：

DNA分子由穩定的雙螺旋結構松解為無規則線性結構的現象。變性時維持雙螺旋穩定性的氫鍵斷裂，堿基堆積力遭到破壞，但不涉及到其一級結構的改變（不伴共價鍵的斷裂）。

增色效應：指變性后DNA溶液的紫外吸收作用增強的效應。分子在波長260nm的光吸收

最強，用于檢測是DNA否變性（蛋白質為280nm）。

四、RNA結構與功能

1、mRNA

（1）作用：信使、模板、密碼。

（2）多為線狀單鏈，局部形成雙鏈。

（3）5’-端有帽子結構：帽子結構中多為m7G（7-甲基鳥苷）；3’-端為多聚苷酸（polyA）尾巴，p

olyA增加mRNA的穩定性。

2、tRNA

（1）作用：轉運，分子量最小。

（2）tRNA的3’-端為CCA-OH：搬運的部位。

（3）tRNA的二級結構：三葉草；三級結構：倒L型。

3、rRNA

（1）作用：合成蛋白質。

（2）rRNA是最多的一類RNA，也是3類RNA中分子量最大的；rRNA與核糖體蛋白共同構成核

糖體，核糖體蛋白為蛋白質合成場所。

第三節

酶

一、酶的催化作用

（一）酶的分子結構與催化作用

1、酶的分子組成：

分為單純蛋白質的酶和結合蛋白質的酶，清蛋白屬于單純蛋白質的酶。體內結合蛋白質的酶占多數，結合蛋白質酶由酶蛋白和輔助因子組成，輔助因子分為輔酶、輔基；輔酶和酶蛋白以非共價鍵結合，輔基與酶蛋白結合牢固，一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合，所以酶蛋白決定酶反應特異性。

結合蛋白質酶

酶蛋白：決定酶反應特異性；

結合不牢固是的。含有B族維生素的是輔酶；

結合牢固，由多種金屬離子組成的是輔基：（地基牢固）

2、酶的活性中心：酶分子中直接與底物結合，并催化底物發生化學反應的局部空間結構。

酶的高效催化是通過降低反應的活化能實現的。（活性最強的）

（二）酶促反應的特點

極高的催化效率、高度的特異性、可調節性。

（三）酶-底物復合物：

酶在發揮作用前需與底物密切重合。

二、輔酶與酶輔助因子

（一）維生素與輔酶的關系

輔酶

轉移基團

所含維生素成分

焦磷酸硫胺素

醛基

B1

黃素腺嘌呤二核苷酸

氫原子

B2

黃素單核苷酸

氫原子

B2

輔酶1/輔酶II

H+,電子

尼克酰胺

輔酶A

酰基

遍多酸

磷酸吡哆醛

氨基

B6

輔酶B12

氫原子及烷基

B12

生物素

Co2

生物素

四氫葉酸

一碳基團

葉酸

硫辛酸

酰基

硫辛酸

輔酶Q

氫原子

輔酶Q

三、酶促反應特點

1、米氏方程

V=

Vmax[S]

Km+[S]

Km值在數值上等于酶促反應速度達到最大反應速度1／2時的底物濃度。一種酶能催化幾種底物時就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般認為是該酶的天然底物或最適底物。亦稱米氏常數，Km增大，Vmax不變。

2、酶促反應的條件：PH值：一般為最適為7.4，但胃蛋白酶的最適PH為1.5，胰蛋白酶的為7.8

溫

度：37—40℃

四、抑制劑與激活劑

1、可逆性抑制

競爭性抑制：競爭性抑制有些可逆性抑制劑與底物結構相似，能和底物競爭酶的活性中心，使

酶不能與底物結合，抑制酶促反應，稱為競爭性抑制。搶酶

非競爭性抑制：有些非競爭性抑制劑可與活性中心外的必需基團結合，而不影響底物與酶的結

合，兩者在酶分子上結合的位點不同。這樣形成的酶-底物-抑制劑復合物不

能釋放產物，這種抑制作用不能用增加底物的濃度消除抑制，故稱非競爭性抑

制。損人不利己

反競爭性抑制：此類抑制劑與非競爭性抑制劑不同，它只能與酶-底物復合物結合,而不與游離

酶結合。當ES與抑制劑結合后，能生成產物的ES減少,Vmax降低，這種抑制

作用稱為反競爭性抑制。

2、酶原激活：無活性的酶原變成有活性酶的過程。

（1）鹽酸可激活的酶原：胃蛋白酶原

（2）腸激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原

（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原

（4）其余的酶原都是胰蛋白酶結合的。

五、酶的活性調節

1、別構調節：

2、共價修飾：

3、酶原激活：

4、同工酶：催化功能相同，但結構、理化性質和免疫學性質各不相同的酶。LDH分5種。

第四節

糖代謝

一、糖的分解代謝

（一）糖酵解

第一階段：葡萄糖——3磷酸甘油醛，消耗ATP；

①葡萄糖被磷酸化成為6-磷酸葡萄糖。此反應由已糖激酶或葡萄糖激酶催化，消耗1分子ATP；②6-磷酸葡萄糖轉變成6-磷酸果糖，反應可逆；

③6-磷酸果糖轉變為1，6-二磷酸果糖。此反應由6-磷酸果糖激酶-1催化，消耗1分子ATP；

④1，6-二磷酸果糖分裂成二個磷酸二羥丙酮和3-磷酸甘油醛。

第二階段：3磷酸甘油醛——丙酮酸，生成ATP；

由磷酸丙糖通過多步反應生成丙酮酸。在此階段每分子磷酸丙糖可生成1分子NADH+H+和2分子ATP，ATP由底物水平磷酸化產生。l，3-二磷酸甘油酸轉變成3-磷酸甘油酸時產生一分子ATP。磷酸烯醇型內酮酸轉變成丙酮酸時又產生1分子ATP，此反應由丙酮酸激酶催化。

第三階段：丙酮酸接收酵解過程產生的1對氫而被還原成乳酸。

乳酸是糖酵解的最終產物。

丙酮酸+NADH+H+=乳酸+NAD+

考點：①糖酵解的3個關鍵酶（單向、限速酶）：己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。

②3-磷酸甘油醛脫氫酶是唯一一次脫氫反應，脫下的氫用于乳酸合成；

③共產生了2個ATP。

④2,6雙磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最強的變構激活劑。

⑤1,6雙磷酸果糖氧化的能量最多。

（二）糖有氧氧化

1、有氧氧化途徑的第一階段與糖酵解相同即從葡萄糖轉變成丙酮酸；

2、第二階段為丙酮酸轉入線粒體內并氧化成乙酰輔酶A；

3、第三階段為三羧酸循環和氧化磷酸化。

三羧酸循環：三羧酸循環也稱檸檬酸循環，由一系列反應組成環形循環。

①

起始的乙酰輔酶A與四碳的草酰乙酸形成檸檬酸。

②

檸檬酸轉變成異檸檬酸，然后脫氫、脫羧轉變成α-酮戊二酸，后者再經脫氫、脫羧變成琥珀酰輔酶A。

③

琥珀酰輔酶A轉變成琥珀酸時產生1分子底物水平磷酸化的GTP。琥珀酸經過三

步反應可再生成循環開始的草酰乙酸。草酰乙酸與另一分子的乙酰輔酶A結合，開始了新一輪的循環。

考點（1）原料：乙酰輔酶a

（2）三羧酸循環一周4次脫氫生成10個ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH；不用掌握細節

（2）關鍵酶：檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、α—酮戊二酸脫氫酶

（3）三羧酸循環不直接生成水，水是脫氫形成的。

（4）共經歷4次脫氫：第三次脫氫生成的是FADH2(琥珀酸).，輔酶是FAD；

除了琥珀酸脫氫酶輔酶是FAD，其余酶的輔酶都是NAD。

（5）發生部位：線粒體，為不可逆反應。

（6）最終生成的是GDP，然后轉換成ATP。1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32個ATP；1

分子丙酮酸有氧氧化生成15個ATP；

（三）三羧酸循環的生理意義：

產生能量，并且是三大物質最終氧化的共同途徑。

二、糖原的合成與分解

1、糖原合成首先生成6-磷酸葡萄糖，再轉變為1-磷酸葡萄糖（6，1）

分解先1，后6。

2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。

三、糖異生

非糖物質轉變為葡萄糖的過程。

1、糖異生的原料：氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油；

2、糖異生的關鍵酶：葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、磷酸烯醇型丙酮酸羧激酶、丙酮酸羧化酶。

3、糖異生的生理意義：利于乳酸的利用。

四、磷酸戊糖途徑

目的，提供核糖。

1、關鍵酶：6-磷酸葡萄糖脫氫酶。

2、產物：核糖、NADPH，NADPH+H維持細胞中還原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量。

五、血糖及調節

1、正常值：3.89-6.11mmol/L。

2、血糖去路：主要是供能。

第五節

生物氧化

生物氧化是指糖、脂類、蛋白質等營養物質在體內及體外氧化生成CO2和H2O的過程。

一、ATP與其他高能化合物

人體活動的主要供能物質是：ATP。通過高能磷酸鍵水解釋放能量（大于21KJ/mol）。

二、氧化磷酸化

1、氧化磷酸化包括：物質氧化遞氫的過程和ADP磷酸化，生成ATP相耦聯的過程。

2、氧化磷酸化的調節

氧化磷酸化通過ATP合成酶的參與在線粒體內完成，有2條呼吸鏈：

NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2

生成3個ATP

琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2

生成2個ATP

注：1.NAD與FAD水火不容；

2.CoQ的作用：叫做呼吸鏈的遞氫體；

3.細胞色素（Cyt）有3種：b、c、aa3；

3、ATP合酶：ATP合成酶由F1和F0組成：F1——催化生成；F0——通道。

4、氰化物中毒：抑制了細胞色素aa3。

氧化磷酸化的解耦聯劑：2,4—二硝基酚（DNP）

第六節

脂類代謝

一、脂類生理功能

1、必需脂肪酸：亞麻酸、亞油酸、花生四烯酸。

2、膽固醇可以轉變成：1,25—二羥維生素D3（促進鈣磷吸收，有利于骨的生成和鈣化）；

類固醇激素（糖皮質激素、鹽皮質激素、雄激素、雌激素、孕激素）

二、脂肪的合成1、肝、脂肪組織和小腸是合成甘油三酯的主要場所，但肝不貯存甘油三酯。

2、脂肪合成的原料：脂肪酸、3—磷酸甘油三酯，可由葡萄糖氧化分解提供。

3、脂肪酸的合成部位：肝細胞質；

脂肪酸的合成原料：乙酰輔酶A、NADPH，乙酰輔酶A進入線粒體主要通過檸檬酸—丙酮酸

循環完成。激活的是ACP。

三、脂肪的分解

1、脂肪分解重的關鍵酶：甘油三酯脂肪酶。胰島素、前列腺素可以抑制其活性。

2、脂肪酸合成的載體：CoA；脂肪酸分解的載體：肉毒堿。

3、脂肪酸β氧化是脂肪分解的主要方式，關鍵酶是肉毒堿—脂酰轉移酶。

脂肪酸β氧化的過程：脫氫—加水—再脫氫—硫解，反應是可逆的。

四、酮體

酮體由乙酰乙酸、β—羥丁酸和丙酮組成，以乙酰輔酶A為原料。

酮體合成的關鍵的酶：HMG-COA合成酶。

五、甘油磷脂

甘油磷脂由甘油、脂肪酸、磷酸組成，組成卵磷脂的的有膽堿，腦磷脂的有乙醇胺，心磷脂二磷脂酰甘油。

六、膽固醇

膽固醇代謝：原料是乙酰輔酶A，限速酶：HMG-CoA還原酶

七、血漿脂蛋白代謝

脂肪肝和極低密度脂蛋白（VLDL）有關。

第七節

氨基酸的代謝

1、蛋白質的氧化供能可完全由糖和脂肪代替，所以供能是蛋白質的次要生理功能。

2、必需氨基酸：纈氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、異亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、賴氨酸、色氨酸、蘇氨酸。

3、蛋白質的互補作用：營養價值較低的蛋白質混合食用，則必須氨基酸可以互相補充從而提高營

養價值。

4、體內轉氨酶：以L-谷氨酸最為重要；轉氨酶的輔酶：磷酸吡哆醛。

5、聯合脫氨基作用：主要在肝腎進行，氨基酸的轉氨基作用和氨基酸的氧化脫氨基作用耦聯進行的方式。（氧化氨基酸以釋放能量）

區別：體內主要的脫氨基方式是聯合脫氨基作用，但肌肉是通過嘌呤核苷酸循環脫氨基。

6、鳥氨酸循環：過程：鳥-瓜-精（水解生成尿素）-鳥

氨的去路：肝臟合成尿素，在腎臟排出體外。

鳥氨酸循環的初始代謝產物：氨基甲酰磷酸。

7、組氨酸脫羧基生成組胺，組胺作用為血管舒張劑，增加毛細血管通透性。

谷氨酸脫羧基生成γ-氨基丁酸（GABA），GABA是抑制性神經遞質，對中樞神經有抑制。

10、一碳單位：來源于絲氨酸、甘氨酸、組氨酸、色氨酸。四氫葉酸是一碳單位的載體（輔酶）。

11、苯丙氨酸——酪氨酸——兒茶酚胺（多巴、多巴胺、NE、腎上腺素）。

缺乏苯丙氨酸（缺乏苯丙氨酸羥化酶）——苯丙酮尿癥；缺乏酪氨酸——白化病。

第八節

核苷酸代謝

1、體內從頭合成嘌呤核苷酸的原料包括：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺，磷酸核糖、CO2和一碳

單位。

補救途徑：嘌呤堿基、磷酸核糖焦磷酸。

2、體內嘌呤分解的終產物——尿酸；氨基酸脫氫的產物——尿素。

3、合成DNA特點：雙向、半保留。的原料：dATP、dTTP、dGTP、dCTP（核苷酸）

第九節

遺傳信息的傳遞

一、DNA的生物合成1、DNA生物合成包括：DNA復制、逆轉錄；

DNA復制是以母鏈DNA為模板，逆轉錄由RNA為模板，都由DNA聚合酶參與完成。

2、原核生物的DNA聚合酶有三種：DNA-polⅠ、DNA-polⅡ、DNA-polⅢ；作用為5’—3’延長脫

氧核苷酸鏈的聚合活性和3’—5’核酸的外切酶活性。

3、逆轉錄催化以mRNA為模板，合成cDNA，cDNA與RNA是互補的。

4、紫外線（UV）可引起DNA鏈上相鄰兩個嘧啶堿基發生共價結合，生成嘧啶二聚體（皮膚癌）

5、涉及核苷酸的數目變化的DNA損失形式是插入突變。

6、鐮刀形紅細胞貧血患者，其血紅蛋白β鏈N端第六個氨基酸殘基谷氨酸被纈氨酸代替。

二、RNA的生物合成1、轉錄是以DNA為模板合成RNA的過程。

2、真核生物有3種不同的RNA聚合酶：RNA-polⅠ、RNA-polⅡ、RNA-polⅢ，RNA-polⅡ是真

核生物中最活躍的RNA聚合酶。

3、RNA的4種亞基：α2、β、β′、δ。

第十節

蛋白質生物合成1、蛋白質生物合成是以mRNA為模板，按照mRNA分子中的核苷酸組成的密碼信息合成蛋白質分子

中氨基酸序列的過程，也稱翻譯。

2、一個氨基酸可以有多個密碼子。起始密碼子：AUG，終止密碼子：UAA、UAG、UGA。

3、氨基酸的化學修飾：糖基化、羥基化、甲基化、磷酸化、二硫鍵形成、親脂性修飾。其中羥基

化生成羥脯氨酸。

第十一節

基因表達調控

一、概述

1、基因表達：包括基因轉錄及翻譯的過程。

2、誘導：可誘導基因在一定的環境中表達增強的過程。

阻遏：可阻遏基因表達產物水平降低的過程。

3、發生在轉錄水平，尤其是轉錄起始水平的調節，對基因表達起著至關重要的作用。

4、RNA聚合酶與基因的啟動序列/啟動子相結合。

二、基因表達調控基本原理

（一）原核基因表達調控

操縱子組成：(1)

1個自動序列P

(2)

由數個編碼基因

(3)

1個操縱序列O

(4)

1個調節基因I

（二）真核基因表達調控

順式作用元件：指可影響自身基因表達活性的DNA序列，由沉默子、啟動子、增強子等組成反式作用因子：調控另一基因轉錄的某一基因編碼蛋白質。

第十二節

信息物質、受體與信號轉導

1、三條通路：

(1)

蛋白激酶A通路【PKA通路】：腎上腺素——cAMP——PKA——絲氨酸、蘇氨酸

(2)

蛋白激酶C通路【PKC通路】：三磷酸肌醇——Ca2+——PKC——絲氨酸、蘇氨酸

(3)

酪氨酸蛋白激酶通路【TPK通路】：表皮生長因子——酪氨酸

第十三節

重組DNA技術

1、限制性內切酶：識別、切割。識別DNA的特異序列，并在識別點或其周圍切割雙鏈DNA的一類內切酶。

2、基因載體：又稱克隆載體，具有自我復制、表達功能的克隆載體。

3、聚合酶鏈反應：PCR技術，大量獲得、合成DNA。

4、基因治療：指向有功能缺陷的細胞導入具有相應功能的外源基因，以糾正或補償其基因缺陷，從而達到治療的目的。基因治療包括體細胞基因治療和性細胞基因治療。

第十四節

癌基因與抑癌基因

1、癌基因是指在體內誘發腫瘤的基因。

2、病毒癌基因感染宿主細胞能隨即整合于宿主細胞基因組。

3、細胞癌基因又稱原癌基因。

第十五節

血液生化

1、血漿蛋白中：清蛋白含量最多，電泳速度：清蛋白最快，γ球蛋白最慢。

2、Hb由珠蛋白和血紅素組成，成人珠蛋白由α2和β2組成，胎兒由α2和γ2組成；合成血紅

素的原料有甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+；ALA是血紅素合成的關鍵酶；促紅細胞生成素（E

PO）主要調節血紅素。

第十六節

肝生化

一、肝的生物轉化作用

一些非營養物質在體內的代謝轉變過程稱為生物轉化。肝是生物轉化的最主要器官。肺、腎、胃腸道和皮膚等可少量進行。有些物質經過第一相反應后，還須進一步與葡萄糖醛酸、硫酸等極性更強的物質相結合，以得到更大的溶解度才能排出體外，這些結合反應屬于第二相反應。

二、膽汁酸代謝

膽汁酸主要固體成分是膽汁酸鹽。

1、初級膽汁酸：肝細胞以膽固醇為原料合成初級膽汁酸，這是肝清除膽固醇的主要方式。

包括：膽酸、鵝脫氧膽酸及膽汁酸與甘氨酸或牛磺酸的結合產物。鵝膽甘牛磺

2、次級膽汁酸：指初級膽汁酸在腸道受細菌作用，第7位α-羥基脫氧生成的膽汁酸，包括脫氧

膽酸和石膽酸及其在肝中分別與甘氨酸或牛磺酸結合生成的結合產物。脫石甘牛算

3、膽汁酸合成的限速酶：7α-羥化酶。

4、腸肝循環

排入腸道的膽汁酸中約95%以上被重吸收，經門靜脈又回到肝，在肝內將游離膽汁酸轉變為結合型膽汁酸，經膽道再次排入腸腔的過程。

膽汁酸肝腸循環的意義：將有限的膽汁酸反復利用以滿足人體對膽汁酸的生理需要。

三、膽色素代謝

膽色素是體內鐵卟啉化合物的主要分解代謝產物，包括膽紅素、膽綠素、膽素原和膽素。

一、膽紅素的代謝

膽紅素的生成：衰老紅細胞中血紅蛋白分解產生血紅素。血紅素在血紅素加氧酶催化下生成膽綠素，膽綠素還原生成膽紅素。

生成的膽紅素稱為游離膽紅素，是有毒的脂溶性分子，極易通透細胞膜而危害細胞，尤其是神經細胞，能嚴重影響神經系統的功能。

在血漿中4／5的膽紅素是與清蛋白結合的游離膽紅素。

和清蛋白結合的意義：增加膽紅素在血漿中的溶解度，限制膽紅素自由通過生物膜產生毒性

作用。游離膽紅素不能通過腎小球濾過，正常情況下尿里沒有膽紅素。

（二）膽紅素的運輸

膽紅素在血漿中主要是以膽紅素-清蛋白復合體形式存在和運輸。

二、膽紅素在肝中的轉變

葡萄糖醛酸膽紅素稱為結合膽紅素，主要為雙葡糖醛酸膽紅素，少量為單葡糖醛酸膽紅素。

其水溶性強，易于排泄，尿中可有結合膽紅素。

三、腸中的變化

結合膽紅素隨膽汁排入腸道后，在腸道細菌作用下，水解脫去葡萄糖醛酸，生成未結合膽紅素，再還原成為糞膽素原及尿膽素原。

生理情況下，腸道中約有10%～20%的膽素原可被腸粘膜細胞重吸收，經門靜脈入肝。其中大部分（約90%）再經膽汁分泌排入腸腔，形成膽素原的腸肝循環。少量經血入腎，隨尿排出。

四、血清膽紅素

血漿中兩種主要的膽紅素

結合膽紅素：經肝臟處理與葡萄糖醛酸結合的膽紅素，又稱直接膽紅素。

游離膽紅素：未與葡萄糖醛酸結合的膽紅素稱為游離膽紅素，又稱間接膽紅素。

游離膽紅素與重氮試劑反應緩慢，必須加入乙醇后才顯紫紅色，故稱間接膽紅素；結合膽紅素反應迅速，稱直接膽紅素。

酶缺乏對應的疾病：

苯丙氨酸羥化酶缺乏——苯丙酮尿癥

酪氨酸缺乏——白化病

6磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏——蠶豆病

葡萄糖醛酸轉移酶缺乏——新生兒高膽紅素血癥

谷氨酸被纈氨酸代替——鐮刀狀貧血

嘌呤代謝紊亂——痛風。

第十七節

維生素（與預防醫學內容重復）

第三篇：上海交大自薦信

個人陳述

尊敬的上海交通大學招生辦老師：

您好!我叫XXX，男，17歲，是XXX的學生。感謝您在百忙之中仍認真審閱我的資料。下面我將用盡量簡短的語言向您展現一個優秀的我。

我從小便是一個自立自強的人。當別的孩子還在由父母接送的時候，我便主動要求自己騎車上下學，無論刮風下雨，從未中斷。第一次聽說上海交通大學的時候，當我了解到江主席和錢老的時候，我便確定了一定要進入上海交通大學學習的目標。從那以后，我的成績一直是年級第一。2008年夏，我更是以全校第一的成績被XXX市一中提前錄取。進入高中的我極快地適應了高中生活，又根據自己的情況科學地制定了學習計劃并嚴格地執行下去。于是，我輕而易舉地便在這個競爭激烈乃至殘酷的級部里取得了年級第一的成績。

優異的成績并沒有沖昏我的頭腦，我時刻地銘記著我的夢想——上海交通大學。為了提高各方面的素養，我利用成績優勢每天擠出一個小時的時間來課外閱讀。“腹有詩書氣自華”，兩年多的堅持使我成為全級部知識最豐富的學生之

一。但是只有input而沒有output不是好的學習習慣。于是我便積極參加了課本劇《鴻門宴》和《雷雨》的編寫工作，演出在校藝術節上大獲好評，并獲得了獎項。然而在暢游書海的同時我沒有丟掉質疑的習慣，“盡信書不如無書”，正如我的名字里的“新”一樣，我總是習慣換一種新的方式思考問題，絲毫不迷信權威。例如當我發現高三化學課本上的錯誤后，我立即與出版社取得聯系，告之錯誤;當我發現單墫教授在《數學競賽研究教程》中的錯誤時，我認真做了正確的分析和解答并將它寄給了單教授。單教授則在回信中感謝我的認真與求是。

為了沖擊更高層次的成績，我積極參加了數學競賽小組。憑借扎實與努力，我一直都是小組里實力最強的成員之一。然而由于天氣原因及考場發揮失常，一直被認為是省一的不二人選的我卻與一等獎失之交臂。成績出來的那天，一股濃郁的失落感彌漫了全班。但我還是強忍內心的痛苦與眼中的淚水，撐出笑臉，鼓勵大家走出失落。因為我是大家的榜樣，此時更要做出榜樣，帶領大家走出陰影，走向成功——這是我的責任。

男兒當自強，競賽的失敗沒有把我打倒，使我內心更加強大，我堅信終有一天我會“長纓在手，縛住蒼龍。”

生活中的我更是個責任心重的人。“修身、齊家、治國、平天下”自古便是士大夫的行為準則。作為新世紀的學生，修身便要求我們處理好自己與社會的關系。“天下興亡，匹夫有責”，作為一名自幼心系天下的學生，一個青少年，我有著與自己年齡不大相符的強烈的社會責任感。無論是社會還是學校中出現的問題，都會使我格外留意，積極思考并參與其中。例如我曾經多次向邯鄲市政府提出一些有關城市交通建設和路口管理的建議，其中有至少一項被政府采用。同時我還向學校提供了一些節能減排的建議，并在班內向同學宣傳節能意識。以致于同學們發現水管漏水后總是條件反射地想到我，再由我向總務處報修。

作為班里的團支書，我在認真完成團里交代的任務的同時還總是與班里思想上出現困擾的同學談心，解決他們的心理苦惱和學習上的問題。另外我還積極組織并參加了一系列的社會實踐活動。在實踐中，我深深地體會到了勞動的快樂與為人民服務的光榮。

我從小就想成為一個像毛主席那樣的一個大寫的人，一個使中國屹立的人。隨著年齡的增長與閱歷的增加，我更加確認了我的理想。無論是怎樣嚴格地要求自己和積極地參與各類活動，都是為了培養自己的能力；在緊張的學習的同時堅持每天鍛煉，就是想有個健康的身體，為祖國健康工作50，不，60年。能進入上海交通大學——這個令我魂牽夢繞的地方學習，更會讓我離夢想近一步！我相信不久的將來，我一定能如愿以償。那時我一定會讓全世界的人們都知道：中國，是一個偉大的國家。華夏，是一個偉大的民族！

天地交而萬物通，上下交而其志同。衷心地祝愿：上海交通大學，明日更輝煌！

此致

敬禮！

XXX2010年12月9日申請人：一個渴望早日進入交大的學生

第四篇：生化實驗

1．火

（1）酒精及其它可溶于水的液體著火時，可用水滅火

（2）汽油、乙醚、甲苯等有機溶劑著火時，應用石棉布或砂土撲滅，絕對不能用水，否則反而會擴大燃燒面積。

（3）電起火，不能用水和二氧化碳滅火器，應切斷電源或用四氯化碳滅火器。2．燒傷

（1）強堿燒傷：先用大量水沖洗，再用5%的硼酸溶液和2%的乙酸溶液沖洗。（2）強酸燒傷：先用大量水沖洗，再用5%的碳酸氫鈉或5%的氫氧化銨沖洗。

氨基酸的分離鑒定紙層析法

紙層析法是用濾紙作為惰性支持物的分配層析法。層析溶劑由有機溶劑和水組成。物質被分離后在紙層析圖譜上的位置是用Rf值（比移）來表示的：

在一定的條件下某種物質的Rf值是常數。Rf值的大小與物質的結構、性質、溶劑系統；層析濾紙的質量和層析溫度等因素有關。本實驗利用紙層析法分離氨基酸。

在操作過程中，手不要摸濾紙。點樣直徑不超過3mm。

點樣的一端朝下, 擴展劑的液面需低于點樣線1cm。

即時取出濾紙, 以免出現氨基酸層析跑到濾紙的外面不能檢測。

蛋白質及氨基酸的呈色反應 雙縮脲反應

紫紅色

肽鍵 可用于蛋白質的定性或定量測定 一切蛋白質或二肽以上的多肽都有雙縮脲反應，但有雙縮脲反應的物質不一定都是蛋白質或多肽。茚三酮反應

除脯氨酸、羥脯氨酸和茚三酮反應產生黃色物質外，所有α—氨基酸及一切蛋白質都能和茚三酮反應生成藍紫色物質。此反應的適宜pH為5~7，同一濃度的蛋白質或氨基酸在不同pH條件下的顏色深淺不同，酸度過大時甚至不顯色。

與茚三酮呈陽性反應的不一定就是蛋白質或氨基酸。在定性、定量測定中，應嚴防干擾物存在。該反應十分靈敏，1∶1 500 000濃度的氨基酸水溶液即能給出反應，是一種常用的氨基酸定量測定方法。茚三酮反應分為兩步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被還原成還原型茚三酮；第二步是所形成的還原型茚三酮同另一個水合茚三酮分子和氨縮合生成有色物質。黃色反應

含有苯環結構的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黃色物質，該化合物在堿性溶液中進一步形成橙黃色的硝醌酸鈉。苯丙氨酸不易硝化，需加入少量濃硫酸才有黃色反應。

坂口反應

與精氨酸反應呈紅色，精氨酸是唯一呈此反應的氨基酸，反應極為靈敏 醋酸鉛反應

蛋白質分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸，含硫蛋白質在強堿條件下，可分解形成硫化鈉。硫化鈉和醋酸鉛反應生成黑色的硫化鉛沉淀。若加入濃鹽酸，就生成有臭味的硫化氫氣體。

蛋白質分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸，含硫蛋白質在強堿條件下，可分解形成硫化鈉。硫化鈉和醋酸鉛反應生成黑色的硫化鉛沉淀。若加入濃鹽酸，就生成有臭味的硫化氫氣體。

蛋白質的等電點測定和沉淀反應

當溶液的pH達到一定數值時，蛋白質顆粒上正負電荷的數目相等，在電場中，蛋白質既不向陰極移動，也不向陽極移動，此時溶液pH值稱為此種蛋白質的等電點。

用醋酸與醋酸鈉（醋酸鈉混合在酪蛋白溶液中）配制成各種不同pH值的緩沖液。向緩沖液溶液中加入酪蛋白后，沉淀出現最多的緩沖液的pH值即為酪蛋白的等電點 蛋白質的沉淀反應

在水溶液中的蛋白質分子由于表面生成水化層和雙電層而成為穩定的親水膠體顆粒，在一定的理化因素影響下，蛋白質顆粒可因失去電荷和脫水而沉淀。蛋白質的沉淀反應可分為兩類。

（1）可逆的沉淀的反應

此時蛋白質分子的結構尚未發生顯著變化，除去引起沉淀的因素后，蛋白質的沉淀仍能溶解于原來的溶劑中，并保持其天然性質而不變性。如大多數蛋白質的鹽析作用或在低溫下用乙醇（或丙酮）短時間作用于蛋白質。提純蛋白質時，常利用此類反應。

（2）不可逆沉淀反應

此時蛋白質分子內部結構發生重大改變，蛋白質常變性而沉淀，不再溶于原來溶劑中。加熱引起的蛋白質沉淀與凝固，蛋白質與重金屬離子或某些有機酸的反應都屬于此類。

蛋白質變性后，有時由于維持溶液穩定的條件仍然存在（如電荷），并不析出。因此變性蛋白質并不一定都表現為沉淀，而沉淀的蛋白質也未必都已變性。

考馬斯亮藍法測定蛋白質濃度

考馬斯亮藍G-250染料，在酸性溶液中與蛋白質結合，使染料的最大吸收峰(max)位置由465 nm變為595 nm，溶液顏色也由棕黑色變為藍色。通過測定595 nm處光吸收的增加量可知與其結合蛋白質的量。吸光度與蛋白質含量成正比。靈敏度高，測定快速簡便，干擾物質少。

微量凱氏定氮法

有機物與濃硫酸共熱，有機氮轉變為無機氮（氨），氨與硫酸作用生成硫酸氨，后者與強堿作用釋放出氨，借蒸汽將氨蒸至酸液中，根據此過量酸液被中和的程度，即可計算出樣品的含氮量。

中和程度用滴定法來判斷，分回滴法和直接法兩種。

（1）回滴法：用過量的標準酸吸收氨，其剩余的酸可用標準NaOH滴定，由鹽酸量減去滴定所耗NaOH的量即為被吸收的氨之量。此法采用甲基紅做指示劑。

（2）直接法：用硼酸作為氨的吸收溶液，結果使溶液中[H+]降低，混合指示劑（PH4.3－5.4），黑紫色變為綠色。再用標準酸來滴定，使硼酸恢復到原來的氫離子濃度為止，指示劑出來淡紫色為終點，此時所耗的鹽酸量即為氨的量。

樣液：1g卵清蛋白溶于0.9%NaCl液，并稀釋至100ml。如有不溶物，離心取上清液備用。

醋酸纖維薄膜電泳法分離血清蛋白質

本實驗是以醋酸纖維素薄膜作為支持體的區帶電泳。

方法是將少量新鮮血清用點樣器點在浸有緩沖液的乙酸纖維素薄膜上，薄膜兩端經過濾紙與電泳槽中緩沖液相連，所用緩沖液pH值為8.6，血清蛋白質在此緩沖液中均帶負電荷，在電場中向正極泳動。

由于血清中不同蛋白質帶有的電荷數量及分子量不同而泳動速度不同。帶電荷多及分子量小者泳動速度快；帶電荷少及分子量大者泳動速度慢，從而彼此分離。

電泳后，將薄膜取出，經染色和漂洗，薄膜上顯示出五條藍色區帶，每條帶代表一種蛋白質，按泳動快慢順序，一般經漂洗后，薄膜上可呈現清晰的5條區帶，由正極端起，依次為清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白。

經洗脫比色觀察不同蛋白質的區帶。

1、醋酸纖維素薄膜一定要充分浸透后才能點樣。點樣后電泳槽一定要密閉。電流不宜過大，以防止薄膜干燥，電泳圖譜出現條痕。

2、緩沖溶液離子強度不應小于0.05或大于0.07。因為過小可使區帶拖尾，過大則使區帶過于緊密。

3、電泳槽中緩沖液要保持清潔(數天過濾)兩極溶液要交替使用；最好將連接正、負極的線路調換使用。

4、通電過程中，不準取出或放入薄膜。通電完畢后，應先斷開電源后再取薄膜，以免觸電。

酶的特性

溫度對酶活力的影響

大多數動物酶的最適溫度為37－40℃，植物酶的最適溫度為50－60℃。高溫失活，低溫能降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。pH對酶活性的影響

唾液淀粉酶的最適pH約為6.8。唾液淀粉酶的活化和抑制

酶的活性受活化劑或抑制劑的影響。氯離子為唾液淀粉酶的活化劑，銅離子為其抑制劑。

血糖的定量測定

動物血液中的糖主要是葡萄糖，其含量較恒定。用硫酸鋅和氫氧化鈉除去被檢測血中的蛋白質制成無蛋白血濾液。當將血濾液與標準鐵氰化鉀溶液共熱時,一部分鐵氰化鉀還原成亞鐵氰化鉀，并與鋅離子生成不溶性化合物。

向混合物中加入碘化物后，用硫代硫酸鈉溶液滴定所釋放的碘。即可知剩余的鐵氰化鉀量。血糖越多，剩余的鐵氰化鉀越少，所消耗的硫代硫酸鈉也越少。硫代硫酸鈉溶液用量與血糖的關系可以由經驗確定下來的數字表查出。對照組要多一些，且要先查表再相減

脂肪酸的β－氧化

樣品中丙酮的含量=(V1-V2)x C Na2S2O3 x 1/6 V1—滴定對照所消耗的Na2S2O3 的體積 V2—滴定樣品所消耗的Na2S2O3 的體積 C—Na2S2O3 的濃度

維生素C的定量測定

2，6-二氯酚靛酚滴定法

用藍色的堿性染料標準溶液,對含維生素 C的酸性浸出液進行氧化還原滴定,染料被還原為無色,當到達滴定終點時,多余的染料在酸性介質中則表現為淺紅色,如無其他干擾物質存在，樣品提取液所還原的標準染料量與樣品中所含的還原性抗壞血酸量成正比。

過氧化物酶的作用 過氧化物酶能催化過氧化氫釋出新生氧以氧化某些酚類和胺類物質，例如氧化溶于水中的焦性沒食子酸生成不溶于水的焦性沒食子橙（橙紅色）；氧化愈創木脂中的愈創木酸成為藍色的愈創木酸的臭氧化物。

目前測定蛋白質含量的方法有很多種，下面列出根據蛋白質不同性質建立的一些蛋白質測定方法：

物理性質：紫外分光光度法。

化學性質：凱氏定氮法、雙縮脲法、Lowry法等。染色性質：考馬斯亮藍染色法、銀染法。其他性質：熒光法。

一、凱氏定氮法： 根據蛋白質的含氮量來測定蛋白質的含量

公式:每g樣品中含氮克數 × 6.25 ×100

二、比色法：利用蛋白質與不同試劑的呈色反應，測定蛋白質的含量，如雙縮尿法和酚試劑法（lowry’s method）。

三、紫外分光光度法：利用蛋白質對280nm紫外光有最大的吸光度而采用

第五篇：生化心得體會

生化心得體會——糖的一生

糖是人體所必需的一種營養，經人體吸收后馬上轉化為碳水化合物，以供人體能量。糖主要分為單糖和雙糖。單糖——葡萄糖，分子式為C6分子單鏈，人體可以直接吸收再轉化為人體所需。雙糖——食用糖，有些糖人體不能直接吸收，須經胰蛋白酶轉化為單糖再被人體吸收利用。以上便是糖的簡介，接下來便是進入我們正題——糖的一生。

說道糖的一生，那可是多姿多彩，但又是那么的短暫。糖的一生最主要的就是糖代謝，糖代謝又分為好多種，什么糖的氧化，磷酸戊糖途徑，糖原合成與分解和糖異生。當人吃東西的那一刻起，便到了糖的繁殖期。糖的繁殖分為三種，第一是食物會在人的轉化為糖。第二種是肝糖原分解成為糖。第三種是非糖的物質轉化如甘油，乳酸及生糖氨基酸通過上面所說糖代謝中的糖異生轉化為糖。而糖的繁殖期是非常短暫的。因為人體時時刻刻都需要消耗能量，而葡萄糖作為人體能量的直接來源，所以他也被時時刻刻的轉化為能量，也就是糖的去路。糖的去路大致分為5種。第一種是糖的氧化分解。第二種是肝糖原和肌糖原的合成。第三種是轉化為其他糖類糖類近似物。第四種是轉化為非糖物質。第五種是隨人的尿液或汗液排出體外，而出現這種情況就是臨床上所說的糖尿病，由此可以看出糖的代謝是多模的重要。

提到糖代謝，最主要的就是糖的無氧氧化和糖的有氧氧化。因為糖的大部分去路都是走的這條路徑，而這兩條途徑中最重要的就是有氧氧化。糖的無氧氧化一共有10步。葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸；葡萄糖-6-磷酸轉變為果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸轉變為果糖-1,6-二磷酸；果糖-1,6-二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖；磷酸二羥丙酮轉變為3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛氧化為1,3-二磷酸甘油酸；1,3-二磷酸甘油酸轉變成3-磷酸甘油；3-磷酸甘油酸轉換為2-磷酸甘油酸；2-磷酸甘油酸脫水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸將高能磷酸基轉移給ADP生成ATP和丙酮酸。而這些過程可以規劃為活化、裂解、放能、還原。活化階段又分為磷酸化、異構、再磷酸化。這些步驟中需要另一種人體必需物質——酶的催化，這就是糖的無氧氧化。糖的有氧氧化就不向無氧氧化這樣簡單，他不緊經歷了無氧氧化的經歷，已經了無氧氧化沒有的經歷。而有氧氧化又是錯綜復雜的，雖然它分為葡萄糖經酵解生成丙酮酸；丙酮酸進入線粒體氧化脫羧生成乙酰輔酶A；乙酰輔酶A進入檸檬酸循環以及氧化磷酸化生成ATP這三步。但每一步幽會多多少少分成號多小步，尤其是檸檬酸循環，竟分為8步，而其中又有很多的酶，而且乙酸輔酶A在很多代謝中都會產生，所以很多代謝都要經過糖的有氧氧化，所以說糖的有氧氧化是主要的，也是錯綜復雜的。產生的能量也是最多的。接下來便是磷酸戊糖途徑，意思是從糖酵解的中間產物葡萄糖-6-磷酸開始形成旁路，通過氧化、基團轉移兩個階段生成果糖-6-磷酸甘油醛，從而返回糖酵解的代謝途徑，已成為磷酸為糖旁路。它分為兩個階段，第一是氧化階段，第二是一系列基團轉化反應。磷酸戊糖途徑的生理意義生成NADPH和磷酸戊糖。再來就是糖原的合成與分解，這也是最簡單的途徑，糖原就是由多個葡萄糖連接成的多聚體，糖原的合成與分解受嚴格調控。最后就糖異生，也是相當重的要一條途徑。糖異生的定義是饑餓下由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等)轉變為葡萄糖或糖原的過程成為糖異生。糖異生的生理意義是維持血糖的恒定。它其中也是分為好多步，也是錯綜復雜的，糖的異生一般發生在正在處于一種饑餓狀態下的人體，他們無法靠外界攝取糖類或者能量，只能靠體內的一些非糖物質進行轉化為糖類，來提供體內所需的能量。所以說，糖異生也是糖代謝中的重要環節

以上是糖代謝的幾個大的方面，還有一些小的方面，比如說隨著尿液與汗液排出體外，當然這是一種病例的體現，如果有人發生這種情況，一是這個人體內糖分過高，二是這個人體內糖不能進行正常的代謝，臨床上把這種現象成為糖尿病，得了這種病的人要及時去就醫，隨然剛開始病狀不會很明顯，但如果到了最后，病情變得嚴重了那就會有一系列的后果，如：糖尿病足病、糖尿病腎病、糖尿病眼病、糖尿病腦病、糖尿病性心臟病、糖尿病胰腺癌、糖尿病皮膚病、糖尿病性病、糖尿病口腔病變、糖尿病視網膜病變、糖尿病神經病變、糖尿病合并高血壓、無癥狀糖尿病、糖尿病ED。這些都是糖尿病的并發癥，這不禁讓我想起一句話，改編一下就是，糖尿病不是病，可病起來那是真要命呀。所以糖的代謝在人的一生當中是不可缺少的東西。

以上便是我今天所介紹的我的生化心得——糖的一生

臨床三班

袁朔 201310010312