第一篇：1 第二章 蛋白質化學作業及答案

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第二章 《蛋白質化學》作業及參考答案

第一部分試題

1．氨基酸的側鏈對多肽或蛋白質的結構和生物學功能非常重要。用三字母縮寫形式列出其側鏈為如下要求的氨基酸：（a）含有一個羥基；b）含有一個氨基；c）含有一個具有芳香族性質的基團；（d）含有分支的脂肪族烴鏈；（e）含有硫；（f）含有一個在pH 7－10范圍內可作為親核體的基團或原子，指出該親核基團或原子。2．某種溶液中含有三種三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α-COOH基團的pKa 為3.8;α-NH3基團的pKa為8.5。在哪種pH（2.0,6.0或13.0）下，通過電泳分離這三種多肽的效果最好？ 3．利用陽離子交換層析分離下列每一對氨基酸，哪一種氨基酸首先被pH7緩沖液從離子交換柱上洗脫出來。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等電點約為1，遠比其它蛋白質低。試問等電點如此低的胃蛋白酶必須存在有大量的什么樣的官能團？什么樣的氨基酸才能提供這樣的基團？

5．一個含有13個氨基酸殘基的十三肽的氨基酸組成為：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解確定，試推斷原始寡肽的序列。（a）AspValGlyAla（b）ValValGlu（c）ValVal（d）GluGly-Arg（e）ValGlyAlaGly18）/0.29% = 64138（Dal）答：略 3.解：因氨基酸殘基平均分子量是110（已去水），故該肽鏈所含氨基酸殘基數為：330000/110=3000 設有x個氨基酸殘基呈α螺旋，則：0.15*X + 0.35*(3000-X)= 600，X=2250 α螺旋的長度為：2250×0.15=337.5nm α螺旋占總長度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%

答：略

4.解：呈α-螺旋狀態時：78*0.15 nm= 11.7nm

呈β-折疊結構時：78*0.36nm = 28.08nm

答：略

5.解：一般紙層析是根據物質的極性或親水性的大小來進行分離的。這幾種氨基酸的極性大小順序為Glu＞Ser＞Ala＞Ile，所以它們在紙層析中的快慢順序為Glu＞Ser＞Ala＞Ile。6.解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根據兩種氨基酸的含量來看：

Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。

所以此蛋白質中的Ile至少有3個，Leu至少有2個。那么：

1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白質MW 蛋白質MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略

7.解：該片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）

該α-螺旋片段的軸長為 180×0.15=27nm

答：略

8.解：氨基酸的平均MW為120，氨基酸殘基之間的距離在完全伸展時（即β-折疊結構）為0.36nm（有的資料認為是0.35nm），所以該肽鏈的長度為：0.36*122 = 43.92nm；該蛋白質的MW = 122*120=14640DaL

答：略 解釋：

1.兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。

2.必需氨基酸：指人體（和其它哺乳動物）自身不能合成，機體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3.氨基酸的等電點：指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的pH值，用符號pI表示。

4.稀有氨基酸：指存在于蛋白質中20種常見氨基酸以外的其它罕見氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白質氨基酸：指不存在于蛋白質分子中而以游離狀態和結合狀態存在于生物體的各種組織和細胞內的氨基酸。

6.構型：指在立體異構體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。構型的轉變伴隨著共價 7.鍵的斷裂和重新形成。

8.構象：指有機分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原子的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。

9.蛋白質的一級結構：指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。10.蛋白質的二級結構：指在蛋白質分子中的局部區域內，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。11.超二級結構：指蛋白質分子中相鄰的二級結構單位組合在一起所形成的有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。12.13.14.15.結構域：指蛋白質多肽鏈在二級結構的基礎上進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。蛋白質的三級結構：指蛋白質在二級結構基礎上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子的結構。蛋白質的四級結構：指多亞基蛋白質分子中各個具有三級結構的多肽鏈以適當方式聚合所呈現的三維結構。氫鍵：指負電性很強的氧原子或氮原子與N-H或O-H的氫原子間的相互吸引力。

16.離子鍵：帶相反電荷的基團之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。

17.疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。如蛋白質分子中的疏水側鏈避開水相而相互聚集而形成的作用力。

18.范德華力：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一種弱的分子間的力。當兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時，范德華力最強。19.鹽析：在蛋白質溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質溶解度降低并沉淀析出的現象稱為鹽析。

20.鹽溶：在蛋白質溶液中加入少量中性鹽使蛋白質溶解度增加的現象。

21.蛋白質的變性作用：蛋白質分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導致天然構象的破壞，但其一級結構不發生改變，其相對分子質量基本不降低。

22.蛋白質的復性：指在一定條件下，變性的蛋白質分子恢復其原有的天然構象并恢復生物活性的現象。23.蛋白質的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導致溶解度降低從而使蛋白質變得不穩定而沉淀的現象稱為蛋白質的沉淀作用。24.凝膠電泳：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。

25.層析：按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。

26.波爾效應（Bohr effect）：增加CO2分壓，提高CO2濃度，能夠提高Hb亞基的協同效應，降低Hb對O2的親和力。并且發現增加H+濃度或降低pH，也能增加亞基協同效應，促進Hb釋放O2。反之，高濃度O2或增加O2分壓，都將促進脫氧Hb分子釋放H+和CO2。這些相互有關的現象稱為波爾效應。波爾效應主要描述H+濃度或pH值及CO2分壓的變化對Hb結合O2的影響，具有重要的生理意義。

27.寡聚蛋白：由2個或2個以上的亞基或單體組成的蛋白質統稱為寡聚蛋白。凡具有別構作用的蛋白質一般都屬于寡聚蛋白。28.別構效應（作用）：又稱為變構效應。當某些寡聚蛋白與別構效應劑（或稱為變構效應劑）發生作用時，可以通過蛋白質構象的變化來增加或降低減蛋白質的活性。這里的變構效應劑可以是蛋白質本身的作用物，也可以是作用物以外的物質。

29.同源蛋白：在不同的機體中實現同一種功能的蛋白質統稱為同源蛋白。如細胞色素C在不同種屬中的分子形式有所不同，但它們的空間結構非常相似，其生物功能都是傳遞電子。通過同源蛋白一級結構的比較可以判斷生物的親緣關系的遠近。

30.凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。

31.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分離的，而不是根據分子所帶的電荷和大小分離的。

32.Edman降解(Edman degradation)：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。

33.透析（dialysis）：通過小分子經半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。

第二篇：蛋白質化學

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蛋白質化學

第一章

蛋白質化學 第一節

概

述

一、蛋白質的定義

蛋白質是一切生物體中普遍存在的，由20種左右天然а-氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物；其種類繁多，具有一定的相對分子量、復雜分子結構和特定生物學功能；是表達生物遺傳形狀的一類主要物質。

二、蛋白質在生命中的重要性

早在1878年，思格斯就在《反杜林論》中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白體是生命的物質基礎；

第二，生命是物質運動的特殊形式，是蛋白體的存在方式； 第三，這種存在方式的本質就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝。現代生物化學的實踐完全證實并發展了恩格斯的論斷。

三、蛋白質具有重要的生物學功能

1.蛋白質是生物體內必不可少的重要成分，是構成生物體最基本的結構物質和功能物質

蛋白質占干重

人體中（中年人）

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人體

45%

水55%

細菌

50%～80%

蛋白質19%

真菌

14%～52%

脂肪19%

酵母菌

14%～50%

糖類＜1%

白地菌

50%

無機鹽7%

2.蛋白質是一種生物功能的主要體現者，它參與了幾乎所有的生命活動過程

1）作為生物催化劑（酶）2）代謝調節作用 3）免疫保護作用 4）物質的轉運和存儲 5）運動與支持作用 6）參與細胞間信息傳遞

3.外源蛋白質有營養功能，可作為生產加工的對象

四、蛋白質的元素組成

1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質還含有碘。

碳

50％

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氫

7％

氧

23％

氮

16%

硫

0-3％

其他

微

量 2.蛋白質元素組成的特點：

（1）一切蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％；

（2）蛋白質系數：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25蛋白質的存在，6.25常稱為蛋白質常數。

100克樣品中蛋白質的含量(g%)

=每克樣品含氮克數×6.25×100

五、蛋白質的分類

（一）、依據蛋白質的外形分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。

1.球狀蛋白質：外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結晶，大多數蛋白質屬于這一類。

2.纖維狀蛋白質：分子類似纖維或細棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋

白質和不溶性纖維狀蛋白質。

（二）、依據蛋白質的組成分為簡單蛋白和結合蛋白

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1.簡單蛋白：又稱為單純蛋白質；這類蛋白質只含由(-氨基酸組成的 肽鏈，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：廣泛存在于動物組織中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質，存在與細胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各種軟骨、腱、毛、發、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。

2.結合蛋白：由簡單蛋白與其它非蛋白成分結合而成

（1）色蛋白：由簡單蛋白與色素物質結合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。

（2）糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質組成。如細胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由簡單蛋白與核酸結合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。

（5）色蛋白：由簡單蛋白與色素結合而成。如血紅素、過氧化氫酶、細胞色素c等。

（6）磷蛋白：由簡單蛋白質和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等。

（三）、蛋白質按功能分為活性蛋白和非活性蛋白

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（四）、蛋白質按營養價值分為完全蛋白和不完全蛋白

第 二 節

氨基酸化學

--組成蛋白質的基本單位

存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

一、氨基酸的結構與分類

（一）氨基酸的結構

氨基酸是蛋白質水解的最終產物，是組成蛋白質的基本單位。從蛋白質水解物中分離出來的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結構上的共同特點為：

(1).與羧基相鄰的α-碳原子上都有一個氨基，因而稱為α-氨基酸。

(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都為不對稱碳原

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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構體。目前已知的天然蛋白質中氨基酸都為L-型。

（二）氨基酸的分類

中性AA（1）按R基團的酸堿性分為：

酸性AA

堿性AA

（2）按R基團的電性質分為：

疏水性R基團AA

不帶電荷極性R基團的AA

帶電荷R基團的AA（3）按R基團的化學結構分為：脂肪族A

芳香族AA

雜環族AA 脂肪族氨基酸：

中性aa：甘、丙、纈、亮、異亮；

側鏈含-OH和-S的aa：絲、蘇；

酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天門冬及天門冬酰胺；

堿性aa：精、賴、組； 芳香族aa：苯丙、色、酪 雜環aa：脯、組。

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非極性R基aa（8個）：丙、纈、亮、異亮、脯、苯丙、色、蛋； 極性R基但不帶電荷aa（7個）：甘、絲、蘇、半胱、酪、天門冬酰胺、谷氨酰胺；

極性正電aa（堿性aa3個）：精、賴、組； 極性負電aa（酸性aa2個）：天門冬、谷。

（三）人體所需的八種必需氨基酸

（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：

（2）種類：

必需氨基酸：賴氨酸(Lys)

纈氨酸(Val)

蛋氨酸(Met)

色氨酸(Try)

亮氨酸(Leu)

異亮氨酸(Ile)

酪氨酸(Thr)

苯丙氨酸(Phe)

半必需氨基酸：嬰兒時期所需: 精氨酸(Arg)、組氨酸(His)

早產兒所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)

（四）、幾種重要的不常見氨基酸

在少數蛋白質中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋

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白質氨基酸。這些氨基酸都是由相應的基本氨基酸衍生而來的。其中重要的有4-羥基脯氨酸、5-羥基賴氨酸、N-甲基賴氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。

二、氨基酸的重要理化性質 1.一般物理性質

常見氨基酸均為無色結晶,其形狀因構型而異

(1)溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。

(2)熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。

(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。

(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區都沒有光吸收，但在遠紫外區(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.兩性解離及等電點

（1）氨基酸是兩性電解質，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。

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pH

pH=pI

pH>pI

陽離子

氨基酸的兼性離子

陰離子（2）等電點(isoelectric point, pI)：

在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。

（3）氨基酸等電點的計算

側鏈不含離解基團的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2

酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2

堿性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2

（4）與茚三酮的反應

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氨基酸與水合茚三酮共熱，發生氧化脫氨反應，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變為還原型茚三酮。加熱過程中酮酸裂解，放出CO2，自身變為少一個碳的醛。水合茚三酮變為還原型茚三酮。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍紫色化合物。

*反應要點

A.該反應由NH2與COOH共同參與 B.茚三酮是強氧化劑

C.該反應非常靈敏，可在570nm測定吸光值 D.測定范圍：0.5~50μg/ml

E.脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質（不釋放NH3）

*應用：

A.氨基酸定量分析（先用層析法分離）

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B.氨基酸自動分析儀：

用陽離子交換樹脂，將樣品中的氨基酸分離，自動定性定量，記錄結果。

第三節

蛋白質的分子結構 引言：

自然界成千上萬的蛋白質都具有不同的結構，而組成這類蛋白質的aa卻只有20種左右，他們是如何形成蛋白質的呢？本節就是解決這一問題的。

蛋白質的結構分為一級、二級、三級和四級。隨著對蛋白質結構的不斷認識，在二級與三級之間引入了一個超二級結構和結構域的概念，所以說蛋白質分子在結構上最顯著的特點是多層次和高度復雜。

在談及蛋白質分子結構之前，先明確兩個概念，即構象和構型，兩者雖一字之差，但卻有本質區別。

構想（conformation）：指分子內各原子或基團之間的相互立體關系。構象的改變是由于單鍵的旋轉而產生的。不需要共價鍵的斷裂或形成，只涉及二級鍵的改變。

構型（configuration）:指在立體異構體中，取代基團或原子因受某種因素的限制，在空間上取不同的位置所形成的不同立體結構。構型的改變必須有共價鍵的斷裂或新鍵的形成。

一、介紹一些基本概念：

1、肽鍵和肽：一個aa的氨基和另一個aa的羧基之間失水形成的酰

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胺鍵，稱為肽鍵。所形成的化合物稱為肽。

肽鍵的特點：

?氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用； ? ?組成肽鍵的原子處于同一平面； ? ?肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉； ?

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?在大多數情況下，以反式結構存在。

2、二肽、多肽和aa殘基：有兩個aa組成的肽稱為二肽。由多個氨基酸組成的肽稱為多肽，組成多肽的aa單元稱為aa殘基。

3、多肽鏈(polypeptide chain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。氨基酸順序是指在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列。N 末端：多肽鏈中有自由氨基的一端，C 末端：多肽鏈中有自由羧基的一端。

4、肽鏈的表示方法：從N端開始到C端

可用aa中文第一個字或英文連字體或單字母

中間用 “。”或“-”連

5、環狀肽：指沒有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。

二、蛋白質的一級結構

1、定義

蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的排列順序，指蛋白質的aa組成、排序、二硫鍵、肽鏈、末端aa種類等。

2、主要的化學鍵：肽鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵。

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*一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎。

三、蛋白質的二級結構

（一）、基本情況

1、定義：

蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架盤繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成的有規律性的結構。它并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。

2、主要的化學鍵：

氫鍵

3、肽單元：

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4、幾個基本概念

*肽單位：指多肽鏈上從一個a-碳原子到相鄰的a-碳原子之間的結構（又一個羧基和一個亞氨基組成）它是肽鏈主鏈骨架中的重復結構。*肽平面：由于肽鏈具有雙鏈性質，因而不能自由自由旋轉，使得肽鏈所所連接的6個原子處于同一個平面上。這個平面稱為--。*a碳原子的二角：多肽鏈中a-碳N和C-件都是單鍵。可以自由旋轉，其中can旋轉角度由∮表示。aCC間旋轉角度由∮表示。他們被稱為--。

*肽單位的四個顯著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一級結構的最小單位是aa殘基，高級結構的最小單位是肽單位。

（二）、蛋白質二級結構的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折疊((-pleated sheet)?(-轉角((-turn)? 無規卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋結構? 定義：

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鏈主鏈骨架圍繞中心軸盤繞折疊所形成的有規則的結構，每圈螺旋含3.6個aa堿基。螺旋的螺距為0.54nm,結構的穩定是靠鍵內的氫鍵。

結構特征：

*多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉，形成螺旋結構，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm,含3.6個氨基酸殘基；兩個氨基酸之間的距離0.15nm.*肽鏈內形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個氨基酸殘基的酰胺基團的-CO基與第四?個氨基酸殘基酰胺基團的-NH基形成氫鍵。*蛋白質分子為右手(-螺旋。*有些結構不易形成(-螺旋。（2）?-折疊結構？

定義：

指是由兩條或兩條以上幾乎完全伸展的肽鏈平行排列通過鏈間氫鍵交聯而成。肽鏈的主鏈成鋸齒狀折疊構象。

結構特征：

①在(-折疊中，(-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm.②(-折疊結構的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內氫鍵的交聯，氫鍵

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與鏈的長軸接近垂直。

③(-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。（3）?-轉角和無規卷曲

在?-轉角部分，由四個氨基酸殘基組成.四個形成轉角的殘基中，第三個一般均為甘氨酸殘基．彎曲處的第一個氨基酸殘基的-C=O 和第四個殘基的-N-H 之間形成氫鍵，形成一個不很穩定的環狀結構。這類結構主要存在于球狀蛋白分子中。無規卷曲是用來闡述沒有確定規律性的那部分肽鏈結構。

（三）超二級結構和結構域（１）超二級結構

在蛋白質分子中，由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。幾種類型的超二級結構：α α；ββ；βαβ；βββ．

★超二級結構在結構層次上高于二級結構，但沒有聚集成具有功能的結構域．（２）結構域

對于較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維實體締合而成三級結構。這種相對獨立的三維實體就稱結構域。

①結構域通常是幾個超二級結構的組合，對于較小的蛋白質分子，結

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構域與三級結構等同，即這些蛋白為單結構域。

②結構域一般由100~200 個氨基酸殘基組成，但大小范圍可達 40~400 個殘基。氨基酸可以是連續的，也可以是不連續的。③結構域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質優先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個結構域的界面上。

④結構域之間由“鉸鏈區”相連，使分子構象有一定的柔性，通過結構域之間的相對運動，使蛋白質分子實現一定的生物功能。

⑤在蛋白質分子內，結構域可作為結構單位進行相對獨立的運動，水解出來后仍能維持穩定的結構，甚至保留某些生物活性。

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纖連蛋白分子的結構域

（四）、自學a-角蛋白，膠原蛋白的結構應簡單了解。

四、蛋白質的三級結構（1）定義：

整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。

（2）主要的化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals力等。

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五、蛋白質的四級結構

（1）亞基(subunit)：有些蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基。

（2）蛋白質的四級結構：蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。

（3）亞基之間的結合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。

例如：

血紅蛋白的四級結構的測定由佩魯茨1958年完成，其結構要點為： ?球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個亞基 ?兩條α鏈，兩條β鏈，α2β2 ?α 鏈：141個殘基； β鏈：146個殘基 ?分子量65 000 ?含四個血紅素輔基

?親水性側鏈基團在分子表面，疏水性基團在分子內部

*蛋白質分子中的結構層次

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到此為止，已基本介紹完蛋白質由低到高的結構層次，總結如下：

一級結構→二級結構→超二級結構→結構域→三級結構→亞基→四級結構

肽鏈、二硫鍵 ←--一級結構（肽鏈結構指多肽鏈的aa排列順序）

↓

氫鍵 ←--二級結構（多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊形成有規律性的結構）

←--超二級結構（相鄰二級結構的聚集體）

←--結構域（在空間上可明確區分，相對獨立的區域性結構）相互作用，氫鍵

范德華力，鹽鍵←--三級結構（球狀蛋白質中所有原子在空間上相對位置）

范德華力、鹽堿←--四級結構（亞基聚合體）

?維系蛋白質分子的一級結構：肽鍵、二硫鍵

?維系蛋白質分子的二級結構：氫鍵

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?維系蛋白質分子的三級結構：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵

?維系蛋白質分子的四級結構：范德華力、鹽鍵

第四節

蛋白質結構與功能的關系

引言：

介紹完蛋白質的各層次結構后，到底各層次結構在與功能上的關系如何，每個層次又如何決定著蛋白質的功能，如何從立體水平上去認識這些問題，本節就解決這一問題。

一、蛋白質的一級結構決定其高級結構：

1、如何舉例證明？ Anfinsen的實驗：

有活性球狀分子核糖核酸酶（氫鍵、二硫鍵）--8M尿素、羥基乙醇-→變性為伸展的分子，生物活性消失--透析除去變性劑和還原劑-→酶的活性大部分恢復，伸展的多肽鏈重新折疊，二硫鍵正確配對；還原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→無活性錯亂的核糖核酸酶--微量羥基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫鍵正確配對）。

2、說明什么問題？

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A：蛋白質的變性是可逆的，變性蛋白質在一定條件下是可以恢復活性的；

B：恢復的原因是在一定條件下可以自身折疊成天然構象； C：前兩項根源是蛋白質之所以能形成復雜的三級結構，所需要的全部信息都包含在一級結構中； D：一級結構決定它的高級結構。

二、蛋白質一級結構與功能的關系

1、同源蛋白質的研究：也叫同功能蛋白質，有助于研究生物進化。A、同源蛋白質的概念：

是指在不同生物體中實現同一功能的蛋白質。它的一級結構中有許多位置的aa對所有種屬來說都是相同的，稱為不變殘基。其他位置的aa差異較大，稱為可變殘基。這種aa順序中的相似性稱為順序同源現象。

B、舉例：如細胞色素c，120個物種，28個aa位置不變，是維持構象上發揮功能的必要部位。可變殘基隨進化而變異，親緣關系越近，aa差異越小（繪出進化樹）。

2、一級結構相同，功能相同，一級結構的細小變化導致功能完全不同。

A、分子病的概念：由于遺傳基因的突變導致蛋白質分子結構的改變或某種蛋白質缺乏引起的疾病。

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B、例如：鐮刀性貧血病

三、蛋白質的高級結構與功能的關系

蛋白質具有特有的空間構象，因而就有相應的生物學功能。

（一）舉例說明：不同的aa順序可以產生相同的空間構象，因而執行相同的生物學功能。

例1：血紅蛋白與肌紅蛋白的結構與功能的關系

1、肌紅蛋白的結構為一條肽鏈。一個血紅素輔基，75%為?-螺旋，內部為非極性aa，血紅素在表面，通過His93和His64與內部相連，His64存在于第六位配位鍵上，可避免Fe2+氧化。血紅蛋白的結構為四條肽鏈。2條?鏈，2條?鏈，4個血紅素輔基，每條1個，由4個原卟啉和1個鐵原子組成，形成6個配位鍵，4個與原卟啉的N原子結合，1個與His93結合，另1個可與O2或水結合，當未與O2結合時。Fe2+處于高自旋狀態，使這種6位結合形成一個“圓屋頂”，Fe2+高出屋頂，不穩；當與O2結合后，Fe2+變為低自旋狀態，Fe2+落入環中而不穩。構象改變也影響其它亞基結合O2。

2、結合曲線不同，血紅蛋白的結合O2曲線為S型，肌紅蛋白為雙曲線，也就是血紅蛋白與O2結合具有協同性，為什么？

血紅蛋白由四個亞基組成，脫氧時，四條鏈的C端均參與鹽橋的形成，多個鹽橋的存在使它處于高度約束狀態，當一個氧分子沖破某種阻力與血紅蛋白的一個亞基結合后，這些鹽橋打斷，使亞基構象發生改變，而引起鄰近亞基的構象發生改變，這種變化易于和O2的結

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合，并繼續影響第三個和第四個亞基與O2的結合。由此Monod提出了蛋白質的變構作用。

3、提出兩個問題用于自學：

A：為什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血紅蛋白與O2的親和力，有何生理意義？

B：什么是波爾（Bohr）效應？生理意義？

（1）什么是波爾（Bohr）效應？

它主要描述pH值或H+濃度和CO2分壓的變化對血紅蛋白結合氧能力的影響，在pH值一定的情況下，CO2分壓升高，血紅蛋白對氧的結合能力降低；降低pH值（H+濃度升高），促進血紅蛋白釋放氧，此現象由丹麥科學家C.Bohr發現，因此稱為Bohr效應。（2）Bohr效應的生理意義：

A：當血液流經組織，特別是代謝旺盛的組織如肌肉時，這里的pH較低，CO2濃度較高，氧合血紅蛋白釋放O2，使組織獲得更多O2，供其需要，而O2的釋放，又促使血紅蛋白與H+與CO2結合，以緩解pH降低引起的問題。

B：當血液流經肺時，肺O2升高，因此有利于血紅蛋白與O2結合，促進H+與CO2釋放，CO2的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。

（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）對血紅蛋白結合O2能力的影響 A：BPG是紅細胞在無氧或缺氧情況下的代謝產物。Hb與BPG結合后，精心收集

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氧曲線向右移，降低了血紅蛋白與O2的結合能力，釋放O2供組織需要。它在血液中與血紅蛋白等摩爾存在。

B：BPG只影響Hb與O2的結合，不影響Hb O2與O2的親和力。C：為什么？

*血紅蛋白四個亞基中央有一個孔穴，BPG就結合在這個孔穴中，在生理條件下，BPG帶負電荷，可與血紅蛋白兩條?鏈上帶正電荷的堿性aa形成鹽鍵，加上原來的八個鹽鍵，使血紅蛋白結構十分穩定，不易結合O2(脫氧情況下)。

*氧合情況下，O2的結合已經打斷了鹽鍵，使?鏈相互接近，中央孔穴變小，無法再容納BPG分子，同時構象變化使BPG無法與?鏈上堿性aa形成鹽鍵，因此BPG無法結合進入Hb O2分子內。*為什么胎兒Hb與O2結合能力高于成人？

胎兒Hb由兩條a鏈與r鏈組成，因為?鏈上與BPG形成鹽鍵的第143位點His在r鏈上變為Ser（不帶電荷）。因而BPG與r鏈形成鹽鍵的能力喪失，結合力減弱，而與O2結合能力增強（因為BPG干擾）以利于連續獲得更多的O2。

第五節 蛋白質的性質

一、具有膠體的性質

由于表面親水基團形成親化層，和表面帶電基團和周圍環境中相反電荷形成雙電層使蛋白質具有膠體性質--丁達爾現象，布朗運動、不能

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通過半透膜（只讓小分子通過，不讓蛋白質通過），這可用于純化蛋白質（透析法）等。

二、兩性性質（電解離）

1、由于表面帶有許多可解離的基團，有正電荷存在、也有負電荷存在，因此是兩性電解質，既可與酸性反應又可與堿性反應；

2、蛋白質等電點：在某一溶液pH值時，蛋白質分子中所帶的正電荷數目與負電荷數目相等，即靜電荷為0，在電場中不移動，此時溶液的pH值為該蛋白質的等電點，處于等電點的蛋白質的溶解度最低。

3、三、變性作用與復性作用

1、變性作用的定義：由于受某些物理或化學作用的影響，分子空間構象破壞，導致其理化性質和生物學性質改變的現象，叫變性作用。是二級結構上的變化，一級結構沒有變化。

2、變形后蛋白質的特征：處于伸展狀態，溶解度降低，易酶解，分子的不對稱性增加。

3、復性作用的定義：變形后蛋白質可在一定的實驗條件下恢復原來的空間構象和生物學活性稱為復性作用。

4、變性因素：強酸、強堿、劇烈攪拌、重金屬、有機溶劑、脲類、胍類、超聲波等。

四、蛋白質的沉淀作用

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1、定義：

由于水化層和雙電層的存在，蛋白質溶液是一種穩定的膠體溶液，如果向蛋白質溶液中加入某一種電解質，以破壞其顆粒表面的雙電層或調節溶液的pH值，使其達到等電點，蛋白質顆粒因失去電荷變得不穩定而沉淀出來，這一作用稱為蛋白質的沉淀作用。*沉淀的蛋白質不一定變性失活。

2、種類分為：

可逆性沉淀作用：蛋白質發生沉淀后，用透析等方法除去沉淀劑，可使蛋白質重新溶于原來的溶液中。

不可逆性沉淀作用：蛋白質發生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀劑使蛋白質重新溶于原來的溶液中。

4、主要沉淀因素及機理：

a：無機鹽類，如硫酸銨，破壞其雙電層，使蛋白質失去電荷而析出。

B：重金屬鹽類--在堿性條件下，蛋白質帶負電荷，可以重金屬離子結合，形成不溶性重金屬蛋白鹽沉淀，如醋酸鉛、硫酸銅等。

有機溶劑--破壞水化層，使蛋白質分子間靜電作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。

生物堿試劑--在酸性條件下，蛋白質帶正電荷，與生物堿試劑結合形成溶解度極小的鹽類，如三氯乙酸、單寧酸等。

五、蛋白質的沉降作用

1、與蛋白質的分子量、形狀、溶劑的密度、摩擦系數等都有關系；

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2、沉降系數是溶質顆粒在單位離心場中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白質沉降系數的范圍是1~200s。

第六節 蛋白質的分離純化和測定一、一般步驟

1、材料的預處理

2、破碎細胞

3、蛋白質的粗提（與雜質分開）

4、將蛋白質沉淀出來（等電點、鹽析法、有機溶劑法）

5、粗制品的純化（凝膠過濾法、纖維素柱色譜法、親和層系法）

二、純化的主要方法

1、凝膠過濾法：又稱分子篩法、分子排阻法等。

原理：像葡聚糖凝膠具有網狀結構，其上有大小不同的網孔，把這些凝膠裝入玻璃管中，當某一蛋白質溶液通過時，比網孔大的分子被排在網孔外面，比網孔小的分子進入網孔中，當用緩沖液洗脫時，排在外的分子先洗脫下來，網孔內的分子后洗脫下來，從而達到分離的目的。（根據分子量的大小進行分離）

2、纖維素柱色譜法

原理：利用蛋白質的酸堿性質進行分離。纖維素表面可解離基團。陽離子交換素可解離帶負電荷的基團，因而帶正電的蛋白質分子可由于靜電吸引而相互結合，不結合的則被洗脫下來，而后再選用一定pH

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值和離子強度的緩沖液進行洗脫。分為CM和DEAE。

3、親和色譜法：

原理：是根據許多蛋白質對特定的化學基團具有專一性結合的原理，將配基顆粒裝入一定規格的玻璃管中制成親和柱，當蛋白質溶液經過時，與之特異結合到柱上，不能結合者就洗脫下來，然后采用一定的pH和離子強度的洗脫條件，將與配基結合的特異性蛋白質洗脫下來達到純化的目的。

三、蛋白質分子量測定方法：

1、凝膠過濾法：分子量對數對洗脫體積作圖，并用標準分子量蛋白質作對照，從圖中就可以查得未知蛋白質的分子量。

2、SDS-PAGE電泳法：

電泳：帶電顆粒在電場中向著與之所帶電荷相反的電極方向移動的現象。在電場中移動的速度與其所帶電荷、大小、形狀等均有關系。電泳載體--丙烯酰胺（Acrylamide，簡稱ACE）為單體，以N，N-亞甲基雙丙烯酰胺（Bis）為交連劑，有柱狀和垂直狀兩種。

*為什么可用SDS-PAGE電泳來測定蛋白質的分子量？

SDS的加入→使蛋白質變性→兩者結合（1g蛋白質結合1.4g SDS）→使之復合物帶大量負電荷，遠遠掩蓋了蛋白質本身所帶電荷量和種類，因此在電荷中由于與SDS結合全部帶負電荷，因此遷移速率只與分子量有關，以分子量對遷移率作圖成線性關系，以標準分子量蛋白

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質作對照，通過遷移率查得分子量。

3、最低分子量法：

若某一蛋白質中某一特定成分含量為x%，且該組分只有一份，則

原子量（分子量）? 100

最低分子量=-------------

x

4、蛋白質或多肽鏈中aa殘基的平均分子量為110，用蛋白質分子量除以110，可粗略估計出其aa殘基數，在解題時常常遇到這一常數。

四、如何鑒定蛋白質是否純化？ 幾個標準：

1、不同pH下電泳，都為一條帶；

2、等電聚集電泳也為一條帶；

3、保存完整的生物活性；

4、沉降速度一致。

五、蛋白質含量的測定方法

1、紫外吸收法：A280nm（不準確，要純）；

2、Folin法（福林酚法）--堿性下，蛋白質與酒石酸鉀鈉銅鹽生成紫紅色復合物，然后與Folin試劑反應生成藍色化合物，藍色但在一定

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濃度范圍內與含量成正比。

3、凱氏定氮法--蛋白氮量?6.25

4、考馬斯培蘭G250法--→蛋白質+G250--→藍色化合物，在595nm有最大吸收，在一定濃度范圍內有線性關系。

六、蛋白質的其他顏色反應（來源于其中含有什么氨基酸）

1、雙縮脲反應：兩個尿素分子加熱產生雙縮脲，兩個雙縮脲與堿性硫酸銅反應，產生粉紅色物質。必須是含有兩個或兩個以上肽鍵才行，因此二肽沒有雙縮脲反應。

2、米論反應（tyr特異反應）：與亞硝酸、硝酸鹽反應-→加熱紅色

3、反應（trp特異反應）：與乙醛酸溶液反應-→紫色

4、版口反應（Arg特異反應）：與a-奈酸+次氯酸鈉反應-→紅色

5、福林反應（tyr、trp）：前面已講

6、茚三酮反應：pro、Gln、Asn特例

7、黃蛋白反應（tyr、trp）：與濃硝酸反應產生黃色。

七、多肽鏈中氨基酸序列分析

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1、測定N末端AA的方法 *DNFB法

*PITC法

*DNS-氯法

(1)與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應

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?反應特點:

A.為α-NH2的反應

B.氨基酸α-NH2的一個H原子可被烴基取代(鹵代烴)

C.在弱堿性條件下，與DNFB發生芳環取代，生成二硝基苯氨基酸

*應用：

鑒定多肽或蛋白質的N-末端氨基酸，首先由Sanger應用，確定了胰島素的一級結構，肽分子與DNFB反應，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游離氨基酸，分離DNP-氨基酸

(2)與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應

*Edman（苯異硫氰酸酯法）氨基酸順序分析法實際上也是一種N-

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端分析法。此法的特點是能夠不斷重復循環，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進行標記和解離。

*肽鏈（N端氨基酸）與PITC偶聯，生成PTH-氨基酸，分離PTH-氨基酸

(3)DNS-氯法

*Edman降解法的改進方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)測定N端氨基酸

*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分離，可直接用電泳或層析法鑒定，由于DNS有強烈熒光，靈敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高幾到十幾倍，可用于微量氨基酸的定量

2、C-末端測定法 *肼解法 *羧肽酶法

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第三篇：化學工藝學作業答案

第二章

1.煤、石油和天然氣在開采、運輸、加工和應用諸方面有哪些不同？

答：先說開采方面：煤儲存于地下幾十米至幾百米不等，靠機械或者人工在地下煤層作業面開采；石油和天然氣都是可以流動的液體或者氣體，埋藏在地下幾百米直至六七千米的地下，一般都是先打油氣井，建立流動井筒，依靠地層壓力或者人工舉升等方式將油氣開采出來；

再說運輸方面：煤主要是依靠鐵路、公路以及大型貨輪運輸；石油、天然氣主要依靠管道運輸，短程的也用油罐車運輸；

加工和應用方面：三者都是能源，應用都非常廣泛；煤主要用于發電，此外煤制油工業也日趨成熟；石油和天然氣相對而言屬于清潔能源，尤其是天然氣，主要用途還是作為燃料，畢竟是能源嘛。同時，煤、石油、天然氣他們的衍生品都很多，應用也非常廣泛，比如塑料、衣服、各種用油（食用油除外）、化肥等等，都離不開他們，可以說他們與我們的生活息息相關。

2.試敘述煤化程度與煤性質及應用的關系。

答：根據煤化程度分為：泥炭，褐煤，煙煤，無煙煤。

泥炭性質：煤最原始的狀態，無菌、無毒、無污染，通氣性能好，質輕、持水、保肥、有利微 生物活動，增強生物性能，營養豐富，即是栽培基質，又是良好的土壤調解劑，并含有很高的有機質，腐殖酸及營養成份。

應用：燃料，花卉用土，有機肥料等。

褐煤性質：是煤化程度最低的礦產煤。一種介于泥炭與瀝青煤之間的棕黑色、無光澤的低級煤。化學反應性強，在空氣中容易風化，不易儲存和遠運。

應用：發電廠的燃料，也可作化工原料、催化劑載體、吸附劑、凈化污水和回收金屬等。煙煤性質：煤化程度較大的煤。外觀呈灰黑色至黑色，粉末從棕色到黑色。由有光澤的和無光澤的部分互相集合合成層狀。

應用：煙煤除可用于作燃料、燃料電池、催化劑或載體、土壤改良劑、過濾劑、建筑材料、吸附劑處理廢水等。

無煙煤性質：是煤化程度最大的煤。無煙煤固定碳含量高，揮發分產率低，密度大，硬度大，燃點高，燃燒時不冒煙。黑色堅硬，有金屬光澤。

應用：無煙煤塊煤主要應用是化肥（氮肥、合成氨）、陶瓷、制造鍛造等行業；無煙粉煤主要應用在冶金行業用于高爐噴吹。

第三章

1.氧化反應有哪些特點？這些特點與工藝流程的組織有什么具體的聯系？

答：氧化反應的共同特點有：1屬強放熱反應；2反映途徑多樣化，副產品品種多；3生成CO2和水的傾向性（即深度氧化）大。在工藝流程中須考慮熱量的回收和合理利用，在設備的選用時，須考慮反應熱的及時攜出問題。由于生成的主、副產物品種多，含量不高（或集中度差），在工藝流程中須考慮產物的分離次序。分離設備的選用或設計時要考慮是否能達到分離要求的問題。為減少CO2和水的生成，選擇氧化劑和氧化催化劑相當重要，并在工藝流程組織重要考慮氧化劑和氧化催化劑的循環及回收利用問題，為減少深度氧化反應的發生，適時中止氧化反應相當重要，為此，在工藝流程中須設置中止氧化反應的設備，如急冷器等。

2.二氧化硫催化氧化生成三氧化硫，為什么要在不同溫度條件下分段進行？

答:在二氧化硫催化氧化生成三氧化硫的反應中，反應熱力學和反應動力學之間存在矛盾，即為達到高轉化率，希望反應在較低溫度下進行。為加快反應速率，希望反應在較高溫度下進行，在實際生產中，為兼顧資源利用、環境保護及企業生產能力，常將反應分段進行。首先利用SO2初始濃度高，傳質推動力大的優勢。在較低溫度下快速將反應轉化率提升至70%-75%，然后快速升溫至較高反應溫度，在此利用反應動 1

力學優勢，快速將反應轉化率提升至85%-90%。進入第三階段后，反應又在較低溫度下進行，利用反應熱力學優勢，將轉化率再次提升至97%-98%。由于提升幅度不大，花費的時間也不會很多。這種反應順序的安排，既照顧了反應轉化率，又兼顧了反應速率。但若追求高轉化率（如達到99.5%），反應需在更低的溫度下進行，花費時間長，將嚴重影響到企業的生產能力，此時需采用本教科書上介紹的“二轉二吸”工藝才行。

3.簡述環氧乙烷生產中車間的安全問題。

答：環氧乙烷生產車間采用的原料（以西）和產品（EO）都是易燃易爆物料，運輸和儲存中，管路、容器和反應器都不準有溢流現象發生；車間動力線路采用暗線埋設，設備采用防爆電機驅動，設備之間排列順序和間距要符合國家安全要求，不能用鐵器擊打設備和管道，不穿有鐵釘的鞋子。各工段之間的間距也符合國家安全要求。乙烯-氧氣混和器，氧化反應器的設計和制造要規范，嚴格符合工藝和安全要求，以避免混合器爆炸、氧化器“飛溫”和“尾燒”等事故發生。車間設置安全通道，配置滅火等消防設施。

4.丙烯腈反應器改進的方向以及目前遇到的困難？

答：目前廣泛采用的Sohio細粒子湍流床反應器比固定床反應器優越，但實際操作與反應原理之間存在不小的矛盾。從氧化-還原機理及丙烯氨氧化的特性來看，要求床層下部處于低氧烯比狀態，在獲得一定轉化率（如80%）的同時，提高反應的選擇性；在床層上部處于高氧烯比狀態，讓剩余丙烯繼續反應，轉化率達到98%以上，而實際操作情況則與之相反，選擇性和轉化率不高，大有改進余地，Sohio公司近年來開發的新型反應器（如本教科書圖3-1-42所示），以及國內開發的UL反應器（如圖3-1-43所示），都采用分段式（或兩個反應區域）布局。首先在低氧烯比條件下反應，然后分段（區域）補充氧氣繼續反應，以獲取較高的選擇性和轉化率。這類反應器歲發表了專利，但存在氣-固分離器負荷大，分離器內固體粒子濃度高，易發生深度氧化反應，以及催化劑跑損嚴重的缺點，反映器結構也頗為復雜，至今還沒有實現工業化。

5.氨合成有多種工藝流程，試說說它們的主要特點。

答：（1）中國中型合成氨系統工藝流程，屬中壓法采用中國自主開發的軸徑向氨合成塔，工藝流程簡單，投資省，適宜與非尿素類氨企業配套，缺點是氨凈值低，能量回收和利用差，生產成本高。

（2）布朗三塔三廢鍋氨合成圈工藝流程。屬低壓法，能量回收利用好，氨凈值高，采用天然氣為原料，新鮮補充原料氣經生冷法已除去惰性氣體，H2、N2也得到調整，對反應有利，且弛放氣無排放，原料利用率高，但工藝流程復雜，投資大，適用于大型合成氨廠采用，生產成本低，環境污染小。

（3）伍德兩塔兩廢鍋氨合成圈工藝流程，屬低壓法，能量回收和利用好，氨凈值高，采用石油渣油為原料，弛放氣經回收H2后排放，原料利用率高，但工藝流程復雜，投資大，適用于大型合成氨廠采用，生產成本低，環境污染小。

（4）托普索S-250型氨合成圈工藝流程，屬低壓法，因采用徑向反應塔，小顆粒催化劑，反應壓降小，催化劑活性高，能量回收利用好，氨凈值高，以天然氣為原料，適用于大型合成氨廠采用。

（5）卡薩里軸徑向氨合成工藝流程，屬低壓法，能量回收利用好，氨凈值較高，只需一個反應器，故能方便的應用于中國中型合成氨廠的擴能技改中，但因氨凈值比上述的（2）~（4）稍低，在新建大型氨廠采用還不十分適宜。

6.簡述離子膜法電解原理。

答：利用離子交換膜代替隔膜。離子交換膜微孔中，掛有磺酸基團（-SO）其上有可交換的Na能與陽極電解液（鹽水）中的Na進行交換，客觀上看到的是Na經微孔進入陰極室，而陽極電解液中的Cl或陰極室中的OH因受-SO的排斥，不能經微孔流入陰極室或陽極室。因此，經過放電，在陽極室可得到Cl2及低濃度食鹽水，在陰極室得到H2和低濃度純NaOH溶液。若陽極電解液（鹽水）中含有多價陽離子（如Ca、Mg、Al和Fe等）按上述原理也會與-SO的Na交換，從而占據了部分交換位置，是離子交換膜的交換Na的能力下降，故原料鹽水的脫多價陽離子相當重要，只有將他們脫除至某一指標后，才能用作電解液。3+3+

3-+

+2+

2+-3-+

+

-3-+第四章

1.焙燒和煅燒有哪些相同和不同之處？試寫出焙燒和鍛燒化學反應式各一條。

答： 焙燒是將化學礦石在空氣、氫氣、氯氣、一氧化碳、二氧化碳等氣流中不加或配加一定的物料，加熱至低于爐料熔點，發生氧化、還原或其他化學變化的單元過程。

煅燒是在低于熔點的適當溫度下，加熱物料，使其分解，并除去所含結晶水、二氧化碳或二氧化硫等揮發性物質的過程。

兩者相同之處是：均在低于爐料的熔點的高溫下進行。

兩者的不同之處是：焙燒是原料與空氣、氯氣等氣體及添加劑發生化學反應，煅燒是物料發生分解反應，失去結晶水或揮發組分。

焙燒的工業應用實例：硫鐵礦焙燒制備二氧化硫。

4FeS2+11O2→2Fe2O3+8SO2↑ 3FeS2+8O2→Fe3O4+6SO2↑

煅燒的工業應用實例：石灰石煅燒制備生石灰。

CaCO3→CaO+CO2↑

2.采用哪些措施可提高礦物的浸取速度？書中介紹的各類浸取器的共同點和特點是什么？

答：提高礦物浸取速率的措施有：

——選取合適的浸取劑；

——對礦物進行切片、粉碎、研磨等予處理；

——選取合適的浸取條件，包括溫度、浸取劑濃度、礦石粒徑、液固

比、攪拌措施等； ——選取合適的浸取設備。

浸取器有間歇式、半連續式、連續式；按固體原料處理方式，分為固定床、移動床、分散接觸式等；按液固接觸方式，可分為多級接觸、單級接觸等。

浸取器有滲濾器、機械攪拌槽式浸取器、空氣鼓泡槽式浸取器、回轉式浸取器、板式浸取塔、增稠浸取器、螺旋浸取器等。

3.在濕法磷酸生產中，可采用哪些措施來提高磷的總收率？在諸多生產方法中，你認為哪種比較好？為什么？

答：在濕法磷酸生產中，提高磷收率的措施有：

在磷礦浸取工序要盡可能提高磷礦分解率，盡可能減少由于磷礦粉被包裹或同晶取代造成的P2O5損失。在分離工序要求CaSO4結晶粗大、均勻、穩定，過濾強度和洗滌效率高，減少P2O5損失。

要選取合適的浸取條件，包括：①液相SO3濃度；②反應溫度；③料漿中P2O5濃度；④料漿中固含量；⑤料漿返回量；⑥物料在反應槽中停留時間；⑦攪拌強度。

第五章

1.裂解氣深冷分離中，采用哪些措施來回收冷量？

答：冷量的回收表現在兩個方面，一個方面是低溫度級別的冷量在不同溫度下的重復使用，例如塔頂冷凝器用的低溫冷劑，用作溫度稍高的精餾塔頂冷劑，或中間冷凝器的冷劑，依此類推直至這種冷劑全部汽化，溫度升至接近常溫為止，另一種是現有冷劑通過節流膨脹或熱泵系統維持一定的低溫度級別冷劑，以減少低溫度級別的冷劑的制造量，從而節約能量。冷箱是回流冷量的經典設備，利用這一設備可制造出更低溫度級別的冷量，用作脫甲烷塔的冷劑等。這一過程，可看做潛在冷量被釋放出來，變成更低溫度級別的冷量，使之得到回收和利用。

2.采用催化蒸餾法有哪些好處？

答:首先，催化蒸餾法將反應器和蒸餾塔組合在一起，實現了反應和蒸餾在同一設備內進行，因而節約了設備投資費。

其次，可將反應熱供給蒸餾和提餾段。節能效果明顯，也省去加熱設備和相應管路。

最后是因反應產物能通過蒸餾和提餾快速離開反應區，有利于平衡向生成目的產物方向移動，從而提 3

高了反應的平衡轉化率。

3.解釋氣相乙烯水合法生產乙醇，乙烯轉化率為4.5-5.0%的原因

答：這可由平衡轉化率與溫度和壓力的關系來確定（見本教材書圖5-4-04）。由該圖可見，即使壓力升至14.7MPa。在300℃時，乙烯的平衡轉化率僅為22%，在此條件下，乙烯已發生猛烈的聚合反應。另一方面，工業上應用的磷酸/硅藻土催化劑，只能在250~300℃時才能發揮正常活性。為防止聚合，工業上采用的壓力在7.0MPa左右。250~300℃下相應的平衡轉化率為10%~20%。考慮到動力學因素（希望在稍高溫度下進行），實際的轉化率很低，僅為5%左右

第六章

1.煤的熱分解過程條件的變化對煤的干餾和氣化有什么影響？

答:溫度：隨最終溫度的升高，煤干餾時，焦炭和焦油產率下降，煤氣產率增加而煤氣熱值降低，焦油中芳烴與瀝青含量增加，酚類和脂肪烴含量降低，煤氣中氫氣成分增加而多碳烴類減少。氣化時，煤焦的氣化速率增加，氣化過程由化學控制向擴散控制過渡，高溫氣化的煤氣中焦油和烴類物質很少，接近平衡組成。

升溫速率：隨加熱速率的增加，煤干餾時熱解的液體量增加、膠質體溫度范圍擴大，煤膨脹度增加，焦炭裂紋增加，塊度下降。快速升溫有利于揮發分析出，半焦氣孔率增加，可促進氣化過程。

壓力： 在壓力下進行熱解時，煤的粘結性得到改善，此時，裂解產生的液體產物數量以及液體產物的停留時間隨壓力增加而增加，從而有利于對固相的潤濕作用的緣故。壓力增加同樣加速氣化反應速率。但煤干餾時，壓力增加干餾煤氣產率下降。

氣氛：在氫氣氛中進行熱裂解和在惰性氣氛中顯著不同，在加氫氣氛中裂解僅需幾秒鐘就能生成更多的揮發產物，加氫熱解后甲烷和輕質油產率明顯增加，而干餾殘炭產率明顯下降。同樣煤在二氧化碳氣氛和水蒸氣氣氛下的氣化速率也是不同的，一般煤焦與水蒸氣的氣化速率大于煤焦與二氧化碳的氣化速率。

2.實行配煤煉焦有哪些積極意義？

答: 煉焦煤資源：國內外都存在優質煉焦煤資源不足，中國更是如此。

焦炭質量本身：單一煤種煉焦只有焦煤合適，但隨著高爐大型化，單一煤種的焦炭不能滿足現代高爐要求。調整煉焦企業產品結構：在保證焦炭質量前提下，盡量增加焦化產品收率，有利于企業經濟利益。

3.實現煤氣化聯合循環發電工藝有哪些好處？

答：傳統煤化工主要是焦化、氣化、液化和電石乙炔。

粗放式加工：以焦炭、煤氣為主要產品，為冶金和化工（化肥，芳烴，乙炔）提供原料；本質是熱加工：基本不用催化劑和反應器，采用高溫加熱的焦爐和煤氣爐。雖稱煤化工，但缺少化工特色；工藝技術發展程度低，勞動條件較差；規模小，增值少，環境污染嚴重。

煤氣化多聯產系統的好處： 以煤氣化為龍頭，采用資源/能源/環境一體化的多聯產工藝，實現煤炭大規模、高效、清潔轉化和多聯產。

①它是一個多元集成技術體系，并能根據市場需求把多種先進技術組合成不同能源體系；

②考慮工業生態學，可實現顆粒物、SO2、NO2和固體廢物等污染物的近零排放，通過提高效率和碳封存實現CO2零排放；

③原料和產品的多元化，原料包括煤、天然氣、渣油、石油焦、生物質、城市垃圾等，產品有發電聯產蒸汽、液體燃料、合成氣、化學品、氫等；

④先進的系統集成及計算機控制技術以保證系統運行的可靠性和穩定性。

第七章

1.寫出芳烴磺化反應的主要副反應以及克服這些副反應的方法

答:芳烴的磺化最主要的副反應是形成砜,特別是再芳環過剩和磺化劑活性強的時候，如：

用三氧化硫磺化時，極易形成砜，可以用鹵代烷烴為溶劑，也可以用三氧化硫和二氧六環、吡啶等的復 4

合物來調節三氧化硫的活性。發煙硫酸磺化時，可通過加入無水硫酸鈉，抑制砜的形成。

2．有機溶劑用三氧化硫進行磺化時，由于生成的磺酸一般都不溶于有機溶劑，反應物常變得很粘，你認為反應后的磺酸應如何分離，寫出產品的后處理方案。

3.談談苯環反應氨解時，苯環上原有取代基對氨解反應的影響。

答：由于苯環上引入氨基通常先引入吸電子基團，降低苯環的堿性，再進行親核取代引入氨基，因此苯環的直接反應氨解，可以大大簡化工藝過程。當苯環上由吸電子基團存在時，苯環的堿性降低，發生氨解反應容易進行；相反，當苯環上存在供電子基團時，氨解反應難以進行。

4.談談縮合反應的共同規律。

第八章

1.舉例說明和區別線型和體型結構，熱塑性和熱固性聚合物，無定型和結晶聚合物。

答: 線形和支鏈大分子依靠分子間力聚集成聚合物，聚合物受熱時，克服了分子間力，塑化或熔融；冷卻后，又凝聚成固態聚合物。受熱塑化和冷卻固化可以反復可逆進行，這種熱行為特稱做熱塑性。但大分子間力過大（強氫鍵）的線形聚合物，如纖維素，在熱分解溫度以下，不能塑化，也就不具備熱塑性。帶有潛在官能團的線形或支鏈大分子受熱后，在塑化的同時，交聯成體形聚合物，冷卻后固化。以后受熱不能再塑化變形，這一熱行為特稱做熱固性。但已經交聯的聚合物不能在稱做熱固性。

聚氯乙烯，生橡膠，硝化纖維：線形，熱塑性

維素：線形，不能塑化，熱分解

酚醛塑料模制品，硬橡皮：交聯，已經固化，不再塑化

2.舉例說明橡膠、纖維、塑料間結構-性能的差別和聯系。

答: 現舉纖維、橡膠、塑料幾例及其聚合度、熱轉變溫度、分子特性、集態、機械性能等主要特征列于下表。

纖維需要有較高的拉伸強度和高模量，并希望有較高的熱轉變溫度，因此多選用帶有極性基團（尤其是能夠形成氫鍵）而結構簡單的高分子，使聚集成晶態，有足夠高的熔點，便于燙熨。強極性或氫鍵可以造成較大的分子間力，因此，較低的聚合度或分子量就足以產生較大的強度和模量。

橡膠的性能要求是高彈性，多選用非極性高分子，分子鏈柔順，呈非晶型高彈態，特征是分子量或聚合度很高，玻璃化溫度很低。

塑料性能要求介于纖維和橡膠之間，種類繁多，從接近纖維的硬塑料（如聚氯乙烯，也可拉成纖維）到接近橡膠的軟塑料（如聚乙烯，玻璃化溫度極低，類似橡膠）都有。低密度聚乙烯結構簡單，結晶度高，才有較高的熔點（130℃）；較高的聚合度或分子量才能保證聚乙烯的強度。等規聚丙烯結晶度高，熔點高（175℃），強度也高，已經進入工程塑料的范圍。聚氯乙烯含有極性的氯原子，強度中等；但屬于非晶型的玻璃態，玻璃化溫度較低。使用范圍受到限制。

3.什么叫鏈轉移反應？有幾種形式？對聚合物速率和相對分子質量有何影響？什么叫鏈轉移常數？與鏈轉移速率常數的關系？

答：鏈轉移(Chain Transfer)：在自由基聚合過程中，鏈自由基可能從單體(M)、溶劑(S)、引發劑(I)等低分子或大分子上奪取原子而終止，使失去原子的分子成為自由基，繼續新鏈的增長，這一反應叫鏈轉移反應。鏈轉移結果，自由基數目不變，如新自由基與原自由基活性相同，則再引發增長速率不變，如新自由基活性減弱，則再引發相應減慢，會出現緩聚現象。極端情況是新自由基穩定，難以繼續再引發增長，成為阻聚作用。

平均聚合度是增長速率與形成大分子的所有終止速率（包括鏈轉移終止）之比。

其中CM、CI、CS分別是向單體、引發劑、溶劑轉移的鏈轉移常數。

4.無規、交替、嵌段、接枝共聚物的結構有何差異？在這些共聚物名稱中，對前后單體的位置有何規定？

答：對于二元共聚物，無規共聚物是指兩單元M1、M2無規排列，M1、M2 連續的單元數不多，自1至數十不等，按一定幾率分布。交替共聚物：共聚物中M1、M2兩單元嚴格相間。

嵌段共聚物：由較長的M1鏈段和另一較長的M2鏈段構成大分子。每鏈 段由幾百至幾千個結構單元組成。

接枝共聚物：主鏈由單元M1組成，而支鏈則由另一單元M2組成。無規共聚物命名中，前一單體為主單體，后為第二單體。嵌段共聚物名稱中前后單體代表單體聚合的次序。接枝共聚物中前單體M1為主鏈，后單體M2則為支鏈。

5.比較本體、懸浮、溶液和乳液聚合的配方、基本組分和優缺點。乳液聚合和均相聚合各有什么特點？與沉淀聚合有何相似之處？

答：乳液聚合是單體在微小的膠束或乳膠粒中進行的聚合，從宏觀上看似是均相的乳液，但微宏觀上看是以水為介質的非均相聚合，如聚合物和單體能溶解，即在聚合過程中始終只有一相，反之即兩相。而沉淀聚合是指在聚合過程中，聚合物以固體形式析出的聚合。

第四篇：蛋白質、核酸答案

第二節：生命活動的主要承擔者

（二）思考與討論1:

1.每個氨基酸都有氨基和羧基，并且都有一個氨基和一個羧基連接在同一個碳原子上。

2.“氨基酸”代表了氨基酸分子結構中主要的部分──氨基和羧基。

（三）思考與討論2:

1.提示：氨基酸→二肽→三肽→??→多肽，一條多肽鏈盤曲折疊形成蛋白質，或幾條多肽鏈折疊形成蛋白質。

2.提示：食物中的蛋白質要經過胃蛋白酶、胰蛋白酶、腸蛋白酶、腸肽酶等多種水解酶的作用，才能分解為氨基酸。這些氨基酸進入細胞后，要形成二肽、三肽到多肽，由多肽構成人體的蛋白質。人體的蛋白質與食物中的蛋白質不一樣，具有完成人體生命活動的結構和功能。

3.提示：10個氨基酸能夠組成2010條互不相同的長鏈。氨基酸的種類、數量、排列順序以及蛋白質空間結構的不同是蛋白質多種多樣的原因。

（四）旁欄思考題:

n個氨基酸形成一條肽鏈時，脫掉n-1個水分子，形成n-1個肽鍵。同理，n個氨基酸形成m條肽鏈時，脫掉n-m個水分子，形成n-m個肽鍵。

（五）練習

基礎題1.（1）√；（2）√。2.A。3.B。

拓展題提示：

紅細胞中的蛋白質和心肌細胞中的蛋白質，其氨基酸的種類、數量和排列順序以及蛋白質分子的空間結構都不同，它們的功能也不相同。

第三節：遺傳信息的攜帶者

（一）問題探討

1.提示：脫氧核糖核酸。DNA是主要的遺傳物質，而每個人的遺傳物質都有所區別，因此DNA能夠提供犯罪嫌疑人的信息。

2.提示：DNA鑒定技術還可以運用在親子鑒定上。在研究人類起源、不同類群生物的親緣關系等方面，也可以利用DNA鑒定技術。

3.提示：需要。因為DNA鑒定只是提供了犯罪嫌疑人的遺傳物質方面的信息，還需要有嫌疑人是否有作案動機、時間，是否在犯罪現場，是否有證人等其他證據。如果有人蓄意陷害某人，也完全有可能將他的頭發、血液等含有DNA的物質放在現場。因此案件偵察工作應在DNA鑒定的基礎上，結合其他證據確定罪犯。

（二）旁欄思考題:原核細胞的DNA位于擬核區域。

（三）練習

基礎題1.（1）√；（2）√；（3）√。2.C。3.C。

第五篇：高二化學蛋白質教案1

課題： 第四節

蛋白質

教學過程： 復習提問：

1、糖的化學組成有什么特點？如何區別葡萄糖和果糖？

2、糖有哪些重要的用途？舉例說明

新課引入：蛋白質是人體內重要的化學成分，機體的各種生理機能，如氧氣的運輸、肌肉的收縮、疾病的預防、遺傳信息的傳遞都是蛋白質執行的

新課內容：

一、氨基酸的組成

1、通式： 第四節

蛋白質

組織學生閱讀教材90—91頁

提問：氨基酸中有哪些官能團？各種氨基酸在結構上的共同點是什么？

2、結構特點：氨基（—NH2）和羧基（—COOH）

3、與蛋白質的關系——蛋白質的基本結構單位 舉例：如同磚和大樓的關系

4、肽鍵——氨基酸分子之間的化學鍵

即：—CO-NH—

5、肽——氨基酸通過肽鍵而形成的化合物

6、多肽——相對分子質量小于10000的肽，由蛋白質水解得到。討論：氨基酸的結構與性質有什么關系，組成蛋白質的氨基酸有什么特點？

練習：寫出下列氨基酸的結構簡式： 甘氨酸

丙氨酸

亮氨酸

二、蛋白質的組成和性質

1、自然界的蛋白質

蛋白質廣泛存在于生物體內，組織學生討論：

動物的肌肉、皮膚、血液、乳汁以及各種器官都是由蛋白質組成。

2、蛋白質的組成

（1）元素——C、H、O、N、S、P等（2）結構單位——a-氨基酸（3）特點：——高分子有機化合物 如：牛奶里的蛋白質分子量為75000~375000

3、蛋白質的結構

組織學生看書92頁圖5-4，歸納：（1）一級結構（初級結構）

肽鏈中氨基酸的排列順序和連接方式，決定蛋白質的生物功能。舉例：鐮刀型貧血（一種先天疾病）由于一級結構中出現差錯（2）二級結構——雙螺旋結構

（3）三級結構——在二級結構的基礎上進一步盤旋、折疊。（4）四級結構——在三級結構的基礎上進一步形成 討論：蛋白質的結構與功能的關系 如：肌紅蛋白具有三級結構才有生物活性 血紅蛋白具有四級結構才能完成運輸氧的任務

4、蛋白質的分類

（1）單純蛋白質——只由氨基酸組成的蛋白質。如：雞蛋中的卵清蛋白

（2）結合蛋白質——由蛋白質和非蛋白質部分（輔基）組成 如；血紅蛋白有珠蛋白和血紅素（輔基）結合而成。

5、蛋白質的性質（1）鹽析（可逆凝聚）

實驗：在雞蛋清中加入飽和硫酸銨或硫酸鈉 現象：蛋白質發生凝聚

提問：鹽析這一性質有什么應用？（2）變性（不可逆凝聚）

實驗：在蛋白質溶液中加入乙酸鉛溶液 現象：有沉淀產生，加水不溶解

定義：蛋白質在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作用下，分子的空間結構發生可某些改變，而凝結起來，這種變化叫變性》 討論：

a、什么用煮沸的方法可以消毒？

b、果誤服了重金屬鹽，為什么會使人中毒？又為什么可以用服用大量的牛乳或豆漿來解毒？（3）顏色反應（用于蛋白質的鑒別）

實驗：在雞蛋清中加入少量硫酸銅，再加入等量的氫氧化鈉 現象：溶液呈現紫紅色

（4）灼燒具有燒焦羽毛氣味——鑒別蛋白質

三、血紅蛋白簡介

1、組成2、生理功能（1）運輸氧氣（2）調節體內酸堿平衡

3、與運動能力的關系

學生活動：根據自己的血紅蛋白數值，分析運動能力。總結：蛋白質是生命的物質基礎，是細胞的重要成分，運動員要增加蛋白質的攝入量，以適應運動的需要。作業：95頁——96頁1、2、4、5